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Determination Par Resonance Magnetique Nucleaire De La Structure Tridimensionnelle De Petites Proteines
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Book Synopsis DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PETITES PROTEINES by : ESTHER.. KELLENBERGER
Download or read book DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PETITES PROTEINES written by ESTHER.. KELLENBERGER and published by . This book was released on 2000 with total page 182 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA PREMIERE PARTIE TRAITE D'INGENIERIE DES PROTEINES. UNE SEQUENCE DE TYPE RGD A ETE INTRODUITE DANS UNE TOXINE DE SCORPION CONTENANT TROIS PONTS DISULFURE. LA TOXINE CHIMERE POSSEDE DES PROPRIETES ANTIAGREGANTES. SA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE REVELE QU'UNE HELICE ALPHA PEUT MIMER UN COUDE BETA DE TYPE II. UNE DEUXIEME PARTIE S'INTERESSE AUX PROTEINES QUI LIENT LE ZINC ET QUI SONT IMPLIQUEES DANS LA TRANSCRIPTION DES GENES DE CLASSES II CHEZ LES EUCARYOTES. _ UNE REVUE BIBLIOGRAPHIQUE DECRIT LES PROPRIETES DU ZINC ET LES DIFFERENTS MOTIFS STRUCTURAUX DE LIAISON AU ZINC. _ UN CHAPITRE EST CONSACRE A LA PURIFICATION DE LA SOUS-UNITE HRPB10ALPHA DE L'ARN POLYMERASE II HUMAINE. CETTE SOUS-UNITE DE 58 ACIDES AMINES LIE UN ION ZN 2 +. LE COMPORTEMENT BIOCHIMIQUE AINSI QUE LES PREMIERS SPECTRES ENREGISTRES SUR LA PROTEINE PURIFIEE METTENT EN EVIDENCE UNE TENDANCE A L'AGREGATION. _ UN CHAPITRE PRESENTE LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU DOMAINE CARBOXY-TERMINAL DE LA SOUS-UNITE P44 (P44 3 2 1 - 3 9 5) DE TFIIH. TFIIH EST UN FACTEUR DE BASE DE LA TRANSCRIPTION. IL EST AUSSI UN ACTEUR ESSENTIEL DE LA REPARATION DE L'ADN PAR EXCISION DE NUCLEOTIDES. LE DOMAINE P44 3 2 1 - 3 9 5 LIE DEUX IONS ZN 2 +. L'ETUDE STRUCTURALE REVELE UN FEUILLET BETA ANTIPARALLELE A TROIS BRINS ASSOCIE A UNE HELICE ALPHA. ELLE TEMOIGNE EGALEMENT D'UNE DYNAMIQUE LOCALISEE AUTOUR DE L'UN DES SITES DE LIAISON AU ZINC. LE MOTIF DE COORDINATION DES IONS ZINC DE P44 3 2 1 - 3 9 5 EST ORIGINAL, BIEN QUE LA TOPOLOGIE DU DOMAINE SOIT COMMUN A D'AUTRES PROTEINES DE LIAISON AU ZINC. LE TRAVAIL SUR P44 A FAIT APPEL A DEUX TECHNIQUES PROPRES A LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES : (1) LE MARQUAGE ISOTOPIQUE ET (2) L'AUTOMATISATION DE L'ATTRIBUTION DES PICS DE CORRELATION NOES. L'UTILISATION ET L'EVALUATION DE CES TECHNIQUES SONT DETAILLEES DANS UNE PARTIE METHODOLOGIE.
Book Synopsis ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES by : MARIE-CHRISTINE.. PETIT
Download or read book ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES written by MARIE-CHRISTINE.. PETIT and published by . This book was released on 1994 with total page 168 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES (NS-LTP) D'ORIGINE VEGETALE, FORMENT UNE FAMILLE DE PETITES PROTEINES (ENVIRON 9000 DALTONS), BASIQUES, QUI COMPRENNENT DANS LEURS SEQUENCES HUIT CYSTEINES ORGANISEES EN QUATRE PONTS DISULFURE. LE ROLE BIOLOGIQUE DE CES PROTEINES EST ENCORE MAL CONNU. IN VITRO, ELLES TRANSFERENT LES LIPIDES D'UNE MEMBRANE ARTIFICIELLE A UNE AUTRE. CE TRAVAIL PRESENTE LA DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION DE LA NS-LTP EXTRAITE DU MAIS. DANS CE BUT DES EXPERIENCES DE RMN 2D DU TYPE TQF COSY ET COSY DQ, ONT ETE UTILISEES POUR RESOUDRE LES PROBLEMES D'ATTRIBUTION DES SPECTRES, INHERENTS A LA REPETITION DE CERTAINS ACIDES AMINES (SER, ALA, GLY). A PARTIR DES CONTRAINTES DEDUITES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE DE LA NS-LTP DE MAIS PU ETRE MODELISEE. IL S'AGIT D'UN ENROULEMENT DROIT DE QUATRE HELICES. AFIN D'APPREHENDER LES RELATIONS STRUCTURE/FONCTION DE CES PROTEINES, DES ETUDES ONT ETE ENTREPRISES SUR LES INTERACTIONS ENTRE LA NS-LTP DE MAIS ET DES PHOSPHOLIPIDES TELS QUE LA LYSOLAUROYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE ET LA LYSO-PALMITOYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE. POUR POUVOIR ETABLIR UNE COMPARAISON AVEC UNE PROTEINE DE LA MEME FAMILLE, DONT LA STRUCTURE A ETE RESOLUE AU LABORATOIRE, CES MEMES ETUDES ONT ETE REALISEES AVEC LA NS-LTP DE BLE. LES DONNEES DE LA RMN SUGGERENT UNE FIXATION DU LIPIDE A L'INTERIEUR DES POCHES HYDROPHOBES DES DEUX PROTEINES
Book Synopsis DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES by : YINSHAN.. YANG
Download or read book DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES written by YINSHAN.. YANG and published by . This book was released on 1993 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL A PERMIS, GRACE A DES TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) A 2 ET 3 DIMENSIONS, A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. UNE PREMIERE APPLICATION CONCERNE UN PEPTIDE (23 ACIDES AMINES) ISSU DE LA BRANCHE N-TERMINALE DE L'ASPARTYL-TARN SYNTHETASE. IL A ETE MONTRE PAR DES EXPERIENCES DE DICHROISME CIRCULAIRE QUE LE PEPTIDE EN SOLUTION AQUEUSE INTERAGIT AVEC POLY(DT). LA TECHNIQUE DE RMN 2D A ETE UTILISEE POUR ATTRIBUER LES SPECTRES PROTON. SUR LA BASE DES CONTRAINTES DE DISTANCES INTER-PROTONIQUE TIREES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU PEPTIDE A ETE DETERMINEE. ENSUITE LA TRANSITION CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE, L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EN FONCTION DU PH A ETE ETUDIE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES PROTONIQUES A ETE REALISEE A PH NEUTRE PAR DIFFERENTES EXPERIENCES DE RMN 2D. LA RMN COUPLEE AUX CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE A MONTRE QUE LA CONFORMATION GLOBALE ETAIT CONSERVEE AVEC DES DIFFERENCES LOCALES EN PARTICULIER AU NIVEAU DE L'HISTIDINE 18. LA STRUCTURE D'UNE AUTRE PROTEINE, LA SOUS-UNITE A DE LA CROTOXINE (90 ACIDES AMINES) A ETE EGALEMENT ETUDIEE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES DU PROTON A L'AIDE DES EXPERIENCES RMN-2D ET 3D A ETE EFFECTUEE. LES CARTES 2D NOESY ONT PERMIS L'EVALUATION DES DISTANCES INTER-PROTONIQUES QUI CONSTITUENT AINSI LES CONTRAINTES POUR LES CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE
Book Synopsis DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. by : REMI.. LE GOAS
Download or read book DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. written by REMI.. LE GOAS and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE PERMET L'ETUDE DES PROTEINES EN SOLUTION, AUSSI BIEN D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL QUE DYNAMIQUE. APRES UN RAPPEL DES PROPRIETES DETERMINANTES DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES, SONT ABORDEES LES EXPERIENCES MAJEURES DE LA R.M.N. A DEUX DIMENSIONS, QUI DELIVRENT LES PARAMETRES NECESSAIRES A LA RECONSTRUCTION D'UN MODELE STRUCTURAL (DISTANCES INTER-HYDROGENES ET ANGLES DIEDRES). L'OBTENTION DE CE MODELE REPOSE, D'UNE PART SUR L'ANALYSE CORRECTE DES DISTANCES ISSUES DES EXPERIENCES, D'AUTRE PART SUR L'UTILISATION D'ALGORITHMES INFORMATIQUES PERMETTANT DE PARCOURIR EFFICACEMENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL, TELS QUE LA METHODE DE DISTANCE-GEOMETRIE ET LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE. UNE STRATEGIE HYBRIDE UTILISANT SUCCESSIVEMENT LES DEUX TYPES D'ALGORITHME A ETE EMPLOYEE SUR L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES): ELLE A PERMIS L'EVALUATION DES DEUX METHODES ET A CONDUIT A UN ENSEMBLE DE SOLUTIONS STRUCTURALES QUI SONT COMPAREES AVEC LE MODELE CRISTALLOGRAPHIQUE INDEPENDAMMENT PROPOSE
Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] by : Nicolas Duraffourg
Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2006 with total page 174 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées
Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA by : Nicolas Duraffourg
Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2007 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées.
Book Synopsis TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE by : CHRISTINE.. ALBARET-REISDORF
Download or read book TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE written by CHRISTINE.. ALBARET-REISDORF and published by . This book was released on 1994 with total page 147 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE CHAMP D'INVESTIGATION DE STRUCTURES DE PROTEINE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) S'EST CONSIDERABLEMENT ELARGI GRACE AUX PROGRES REALISES DANS LA PRODUCTION DE PROTEINES RECOMBINANTES ET DANS LES TECHNIQUES RMN HETERONUCLEAIRES. TOUTEFOIS, L'EXPRESSION D'UNE PROTEINE EUCARYOTE POSSEDANT DES PONTS DISSULFURES SE REVELE DIFFICILE DANS DES SYSTEMES BACTERIENS TELS QUE E. COLI. PAR CONSEQUENT, DES RECHERCHES SUR DE TELLES MACROMOLECULES NE SONT PAS TOUJOURS ENVISAGEABLES PAR RMN DE L'ISOTOPE #1#5N OU #1#3C. NOUS MONTRONS QU'EN DISPOSANT D'UNE GRANDE QUANTITE DE PROTEINE NATIVE (100MG), IL EST POSSIBLE D'EFFECTUER UNE ETUDE SUR UNE PROTEINE DE 125 ACIDES AMINES, L'ANGIOGENINE BOVINE PAR RMN EXCLUSIVEMENT HOMONUCLEAIRE. CETTE PROTEINE EST UN INDUCTEUR PUISSANT DE NEOVASCULARISATION DE TISSUS SAINS ET SURTOUT DE METASTASES. LA DETERMINATION DE SA STRUCTURE SPATIALE POURRAIT PERMETTRE D'AMELIORER LES CONNAISSANCES SUR SES DIFFERENTES PROPRIETES BIOLOGIQUES EN VUE D'ETABLIR DES INHIBITEURS POTENTIELS. CEPENDANT LA TAILLE RELATIVEMENT IMPORTANTE DE LA MACROMOLECULE NOUS A CONTRAINT A DEVELOPPER LES EXPERIENCES 3D HOMONUCLEAIRES AFIN DE LEVER LES DEGENERESCENCES OBSERVEES SUR LES CARTES 2D. LEUR OPTIMISATION PAR LES TECHNIQUES D'IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP NOUS A PERMIS D'AMELIORER LA QUALITE DES SPECTRES OBTENUS. UN APERCU DES DIFFERENTES SEQUENCES DISPONIBLES POUR REALISER UN MELANGE ISOTROPE EST EGALEMENT EXPOSE. L'EXPLOITATION DES SPECTRES 3D NOE-HOHAHA ET HOHAHA-NOE A PERMIS D'ETABLIR UNE STRATEGIE SYSTEMATIQUE DE L'ATTRIBUTION SEQUENTIELLE. AINSI, 96% DES RESONANCES HYDROGENES DU SQUELETTE PEPTIDIQUE ET 86% DES CHAINES LATERALES ONT PU ETRE REPEREES. LES DIVERS ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE ONT ETE DETERMINES PAR UNE ANALYSE COUPLEE DES SPECTRES 2D ET 3D. POUR FINIR, UNE COMPARAISON PRELIMINAIRE D'UNE STRUCTURE MODELE AVEC LA STRUCTURE DE LA PROTEINE HOMOLOGUE, LA RIBONUCLEASE A BOVINE EST DONNEE
Book Synopsis Détermination par résonance magnétique nucléaire de structures tridimentionnelles de peptides et de protéines by : Emeric Wasielewski
Download or read book Détermination par résonance magnétique nucléaire de structures tridimentionnelles de peptides et de protéines written by Emeric Wasielewski and published by . This book was released on 2004 with total page 181 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les fonctions spécifiques des protéines résultent de leurs caractéristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) est l'une des principales techniques apportant ces deux types d'informations, tant pour de petits peptides que pour des protéines plus imposantes. Cependant, les stratégies d'études se différencient selon la taille des biomolécules. Durant mon travail de thèse, je me suis attaché à l'étude structurale par spectrométrie RMN de deux types de molécules intervenant dans deux contextes biologiques différents.Le premier contexte biologique abordé est celui du métabolisme du fer chez les bactéries Gram-négatif. Les études structurales de deux sidérophores peptidiques bactériens sont présentées : l'azoverdine d'Azomonas macrocytogenes ATCC 12 334 et la pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15 692. Le but de ces études est la compréhension du mécanisme de reconnaissance spécifique complexe métallique sidérophore/récepteur membranaire. Nous avons adapté à l'étude de ces peptides des méthodes utilisées sur les protéines. Ceci comprend une séquence de type HNCA utilisée en abondance naturelle de 13C et l'utilisation des couplages dipolaires résiduels (RDC). Nous avons également étudié le cas de plusieurs conformères en échange chimique intermédiaire.Le second contexte biologique abordé est celui de la transcription et de la réparation de l'ADN via l'étude structurale et dynamique de trois domaines de sous-unités du facteur humain de transcription/réparation TFIIH : MAT1, p44 et p62. La première partie décrit la détermination structurale du domaine RING C3HC4 de la sous-unité MAT1. La seconde partie présente une étude sur la dynamique et les propriétés d'échange métallique du domaine RING C8 de la sous-unité p44. Enfin, la troisième partie démontre l'apport des contraintes orientationnelles issues des RDC dans l'affinement des structures tridimensionnelles du domaine PH de la sous-unité p62.
Book Synopsis ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE 2D ET 3D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 by : YUMIKO.. OHYAMA
Download or read book ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE 2D ET 3D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 written by YUMIKO.. OHYAMA and published by . This book was released on 1996 with total page 192 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 DE MAMMIFERES (RAT) A ETE DETERMINEE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) ET MODELISATION MOLECULAIRE. CETTE PROTEINE APPARTIENT A LA SERIE DES NUCLEOPROTEINES APPELEES HIGH MOBILITY GROUP PROTEINS QUI SONT CARACTERISEES PAR LEUR COMPLEXATION AVEC L'ADN. LES PROTEINES HMG1 ET SES HOMOLOGUES POSSEDENT DEUX REGIONS BASIQUES BIEN STRUCTUREES D'ENVIRON 80 RESIDUS: DOMAINES N-TERMINAL ET CENTRAL. ILS SONT APPELES RESPECTIVEMENT BOITES A ET B QUI SE COMPLEXENT SANS SPECIFICITE SEQUENTIELLE AVEC LES ADN COURBES ET DISTORDUS. AVEC DES CONTRAINTES OBTENUES A PARTIR DES EXPERIENCES RMN HOMONUCLEAIRES ET HETERONUCLEAIRES 2D ET 3D, NOUS AVONS CONSTRUIT DES MODELES PAR LE LOGICIEL XPLOR. LES STRUCTURES OBTENUES ONT UNE FORME EN L COMME CELLES DES AUTRES PROTEINES HMG. LE BRAS LONG EST CONSTITUE DE LA REGION N-TERMINALE (RESIDUS 2-14) ET DE LA TROISIEME HELICE (RESIDUS 53-76) QUI SONT ACCOLEES L'UNE CONTRE L'AUTRE, TANDIS QUE LE BRAS COURT CONTIENT LA PREMIERE (RESIDUS 15-29) ET LA DEUXIEME HELICE (RESIDUS 40-50). LA DISPOSITION DU L EST VRILLEE AU NIVEAU DU COUDE ENTRE LES BRAS LONG ET COURT. A CET EMPLACEMENT, IL EXISTE UN CLUSTER HYDROPHOBE, DANS LEQUEL LES CYCLES AROMATIQUES DES RESIDUS PHE FORMENT ENTRE EUX UN ANGLE VOISIN DE 60. CETTE DISPOSITION POURRAIT ETRE LIEE A UNE MODIFICATION STRUCTURALE AU MOMENT DE L'INTERACTION AVEC L'ADN. CERTAINES DIFFERENCES ONT ETE OBSERVEES ENTRE LA PROTEINE NATIVE ET LA PROTEINE MUTEE ETUDIEE PAR UNE EQUIPE ANGLAISE. D'ABORD, LA FORME EN L EST DIFFERENTE: POUR LA PROTEINE NATIVE, LE BRAS LONG EST INCURVE, CAR LA PARTIE N-TERMINALE ETANT PLUS PROCHE DE L'HELICE H3, LES INTERACTIONS ENTRE H3 ET LE DEBUT DE L'HELICE H1 RESPONSABLES DE CETTE COURBURE SONT PLUS IMPORTANTES QUE DANS LE CAS DE LA PROTEINE MUTEE. CES INTERACTIONS POURRAIENT STABILISER LA FORME DE LA MOLECULE. LE BRAS COURT EST EGALEMENT PLUS ELARGI POUR LA BOITE A NATIVE QUE POUR LA BOITE MUTEE. CECI EST DU A L'ENCOMBREMENT STERIQUE DES CYCLES DE HIS 26, HIS 30 ET PHE 40 A L'INTERIEUR DU BRAS COURT. LA DIFFERENCE STRUCTURALE CONSTATEE ENTRE LES BOITES A ET B EST LOCALISEE AU NIVEAU DE LA REGION N-TERMINALE ET DE L'HELICE H1 CONSIDEREES COMME LE SITE D'INTERACTION N'AYANT PAS LA MEME FORME, CE QUI PEUT ETRE A L'ORIGINE D'UNE DIFFERENCE DE MODE D'INTERACTION AVEC L'ADN. LA BOITE A QUI SE COMPLEXE PREFERENTIELLEMENT AVEC L'ADN CRUCIFORME (CROISEMENT STATIQUE), TANDIS QUE LA BOITE B ET SON EXTENSION AVEC LA PARTIE C-TERMINALE SE COMPLEXENT AVEC L'ADN SUR-ENROULE (CROISEMENT DYNAMIQUE). EN CONCLUSION, LA RMN A PERMIS D'ETABLIR UN MODELE DE STRUCTURE 3D DE LA BOITE A NATIVE DE HMG1, DE LE COMPARER A LA BOITE A MUTEE AINSI QU'A LA BOITE B ET DE CONSTITUER AINSI UNE BASE POUR DES ETUDES ULTERIEURES D'INTERACTION AVEC L'ADN
Book Synopsis Analyse de la structure tridimentionnelle des protéines par résonance magnétique nucléaire by : Anne Lesage
Download or read book Analyse de la structure tridimentionnelle des protéines par résonance magnétique nucléaire written by Anne Lesage and published by . This book was released on 1995 with total page 233 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Nous avons utilisé la résonance magnétique nucléaire d'une part pour l'étude structurale de peptides synthétiques mimant la jonction COL1-NC1 des collagènes FACIT, et d'autre part pour la détermination de la structure 3D du domaine d'interaction à l'ADN du régulateur transcriptionnel FRUR, domaine appelé FRUR (1-57). Les peptides ont été synthétisés et associés en trimères reliés par trois ponts disulfures inter-chaines. Les trimères formes ont été caractérisés par microsequençage, dichroîsme circulaire et RMN. Un modèle structural est proposé pour la jonction COL1-NC1 des collagènes FACIT. Des expériences RNM hétéronucleaires azote 15-proton à deux et trois dimensions ont été réalisées sur le domaine FRUR (1-57). Elles ont permis l'identification des effets nOe et la mesure des constantes de couplage HN-h : experiences 2D gHSQC, 3d NOESY-HMQC, 3D TOCSY-HMQC, 3D HNHA.
Book Synopsis ANALYSE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES INTERACTIONS ADN-PROTEINE by : CLAIRE.. CASTAGNE
Download or read book ANALYSE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES INTERACTIONS ADN-PROTEINE written by CLAIRE.. CASTAGNE and published by . This book was released on 1999 with total page 148 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE PASSAGE DE L'ADN AUX PROTEINES EST UNE SUCCESSION DE REACTIONS COMPLIQUEES MAIS IL PEUT ETRE DECOMPOSE DE FACON SIMPLE EN DEUX ETAPES PRINCIPALES : LA TRANSCRIPTION, QUI COPIE FIDELEMENT L'INFORMATION CODEE PAR L'ADN EN MOLECULES D'ARN MESSAGER, ET LA TRADUCTION DE CES ARNS MESSAGERS EN PROTEINES. POUR ACTIVER LA TRANSCRIPTION D'UN GENE, DES FACTEURS NOMMES FACTEURS DE TRANSCRIPTION DOIVENT SE FIXER A LEURS PROMOTEURS. NOUS AVONS ETUDIE LES INTERACTIONS ADN - PROTEINE DE DEUX D'ENTRE EUX : REV-ERB ET SRY. D'UNE PART, L'ELEMENT DE REPONSE AUX HORMONES DE REV-ERB , LE 15 MERE REV-RE, A ETE MODELISE EN SE BASANT SUR LES CONTRAINTES OBTENUES PAR RMN. SOUS SA FORME LIBRE, CETTE MOLECULE D'ADN ADOPTE UNE CONFORMATION D'ADN B QUASI CANONIQUE. LES PREMIERES ETUDES SUR LE COMPLEXE REV-ERB - REV-RE MONTRENT QUE D'IMPORTANTES DEFORMATIONS DU DUPLEX D'ADN APPARAISSENT. D'AUTRE PART, LES COMPLEXES SRY-8 MERE ET SRY-14 MERE ONT ETE ANALYSES PAR RMN DU PHOSPHORE ET POUR LA PREMIERE FOIS L'ATTRIBUTION COMPLETE DE TOUS LES SIGNAUX PHOSPHORE DANS UN COMPLEXE ADN - PROTEINE A ETE REALISEE. AU NIVEAU DE L'ETAPE DE TRADUCTION, CHAQUE CODON DE L'ARN MESSAGER EST RECONNU PAR L'ANTICODON EQUIVALENT D'UN ARN DE TRANSFERT CHARGE AVEC L'ACIDE AMINE APPARENTE. LE CHARGEMENT (OU AMINOACYLATION) SPECIFIQUE D'UN ACIDE AMINE SUR SON ARN DE TRANSFERT APPARENTE EST CATALYSE PAR LES AMINOACYL-TRNA SYNTHETASES (AARSS). LA STRUCTURE DU DOMAINE C-TERMINAL DE LA TYROSINE TRNA SYNTHETASE (TYRRS) DE BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS EST ETUDIEE PAR RMN HETERONUCLEAIRE ET L'ANALYSE DES SPECTRES TRIDIMENSIONNELLES ( 1 3C- 1 5N- 1H) NOUS A PERMIS D'IDENTIFIER LES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE QU'UNE ETUDE CRISTALLOGRAPHIQUE N'AVAIT PAS PU REVELER.
Book Synopsis DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION by : AFAF.. MIKOU
Download or read book DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION written by AFAF.. MIKOU and published by . This book was released on 1990 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: DANS LE CADRE DE L'ETUDE DE LA RELATION STRUCTURE-ACTIVITE, CE TRAVAIL SE PROPOSE D'ETABLIR UNE STRATEGIE DE DETERMINATION, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION. POUR CE FAIRE, TOUTES LES ETAPES DE L'ETUDE CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE SONT DECRITES DEPUIS L'ECHANTILLON DANS UN TUBE RMN JUSQU'A LA STRUCTURE TERTIAIRE EN SOLUTION. DANS CETTE DEMARCHE GENERALE, L'ATTRIBUTION DES RESONANCES AUX DIVERS PROTONS EST UNE ETAPE CLE. UNE STRATEGIE ORIGINALE D'ATTRIBUTION EST DECRITE: ELLE SE COMPOSE D'UNE VARIANTE DE LA METHODE DES SIGNATURES (MAIN CHAIN DIRECTED) QUI PERMET D'IDENTIFIER RAPIDEMENT LES STRUCTURES SECONDAIRES COMPLETEES PAR L'ATTRIBUTION SEQUENTIELLE CLASSIQUE. LA METHODE A ETE APPLIQUEE A L'ATTRIBUTION COMPLETE DE DEUX TOXINES: L'ALPHA COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EXTRAITE DU VENIN DU NAJA NAJA SIAMENSIS ET LA TOXINE III (64 ACIDES AMINES) DU SCORPION ANDROCTONUS AUSTRALIS HECTOR. L'ANALYSE DETAILLEE ET PRECISE DES CARTES NOESY A CONDUIT A UN GRAND NOMBRE DE CONTRAINTES DE DISTANCES INTERPROTONIQUES. CES CONTRAINTES STRUCTURALES ONT ETE INCORPOREES DANS DES CALCULS DE CONVERSION DISTANCE-GEOMETRIE (VEMBED) ET DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE (AMBER). POUR CHACUNE DES DEUX TOXINES, UNE STRUCTURE PRELIMINAIRE EST OBTENUE ET EST ACTUELLEMENT EN COURS DE RAFFINEMENT
Book Synopsis PROBLEMES INVERSES EN R.M.N. by : THERESE.. MALLIAVIN
Download or read book PROBLEMES INVERSES EN R.M.N. written by THERESE.. MALLIAVIN and published by . This book was released on 1992 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA QUALITE DES STRUCTURES DE PROTEINES DETERMINEES PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DEPEND AUSSI BIEN DE LA PRECISION DES MESURES EXPERIMENTALES QUE DES STRATEGIES DE CALCUL ADOPTEES. DES METHODES CLASSIQUES DE TRAITEMENT DU SIGNAL SONT ILLUSTREES PAR LEUR APPLICATION AUX DONNEES ENREGISTREES EN RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE: EN PARTICULIER, UN PROCEDE DE COMPRESSION DE DONNEES ET UNE METHODE D'ATTENUATION DU SIGNAL DE L'EAU SONT PROPOSES. CES METHODES SONT AUSSI UTILISEES POUR EFFECTUER L'ANALYSE MULTI-EXPONENTIELLE DES COURBES D'ACCROISSEMENT DE L'EFFET NUCLEAIRE OVERHAUSER EN FONCTION DU TEMPS DE CONTACT, AFIN D'EN EXTRAIRE DES ESTIMATIONS QUANTITATIVES DES DISTANCES ENTRE HYDROGENES. DES APPLICATIONS THEORIQUES ET EXPERIMENTALES DE CETTE ANALYSE SONT PRESENTEES. ENFIN, UNE NOUVELLE STRATEGIE DE DETERMINATION DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EST PROPOSEE, QUI PERMET D'EVITER L'ETAPE D'ATTRIBUTION SPECTRALE; POUR ASSURER LA PERTINENCE DE CETTE APPROCHE, UNE APPLICATION A UN CAS THEORIQUE EST PRESENTEE
Book Synopsis Etude de complexes télomériques par résonance magnétique nucléaire by : Yann Bilbille
Download or read book Etude de complexes télomériques par résonance magnétique nucléaire written by Yann Bilbille and published by . This book was released on 2007 with total page 190 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les télomères sont des complexes nucléoprotéiques localisés à l’extrémité des chromosomes des cellules eucaryotes. L’ADN télomérique humain contient entre 500 et 3000 répétitions de la séquence d(T2AG3)n (brin-G) et de son brin complémentaire C3TA2 (brin-C). Le brin G est terminé par une extrémité simple brin contenant de 50 à 200 nucléotides. Les télomères jouent des rôles essentiels au niveau cellulaire en permettant la protection des chromosomes. Un modèle proposé pour expliquer le rôle protecteur des télomères est le modèle de la boucle-T (télomérique) / boucle-D (déplacement). Dans ce modèle, on observe le repliement de l’ADN télomérique double brin et l’insertion de la partie simple brin dans la partie double brin. La formation de ces boucles fait intervenir, directement ou indirectement, de nombreuses protéines comme les protéines TRF1 et TRF2. Néanmoins les mécanismes moléculaires et notamment le rôle de la protéine TRF2 dans la formation de ces boucles restent spéculatifs. Le travail de thèse présenté dans ce manuscrit expose l’étude par Résonance Magnétique Nucléaire du domaine de fixation à l’ADN de la protéine TRF2 (domaine Myb) et de ses interactions avec l’ADN télomérique ainsi que l’étude de modèles de boucles-D. Après la détermination de la structure tridimensionnelle et l’étude de la dynamique interne du domaine Myb de TRF2, nous avons réalisé l’étude des interactions du domaine Myb avec l’ADN télomérique. Ainsi, deux complexes entre le domaine Myb de TRF2 et l’ADN télomérique ont été étudiés par RMN et ont permis de mieux comprendre le rôle du domaine Myb en montrant sa grande spécificité pour l’ADN télomérique double brin. Ensuite quatre modèles de boucles D différents ont été étudiés par RMN afin d’en déterminer les structures tridimensionnelles.
Book Synopsis On the Determination of Three-dimensional Protein Structures by Nuclear Magnetic Resonance Methods by : Per J. Kraulis
Download or read book On the Determination of Three-dimensional Protein Structures by Nuclear Magnetic Resonance Methods written by Per J. Kraulis and published by . This book was released on 1989 with total page 47 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: During the last 10 years, nuclear magnetic resonance (NMR) methods have been developed to determine the three-dimensional structures of small proteins. This thesis reviews these methods and discusses their limitations. The assignment of the NMR spectrum of a protein is a necessary, bbut not sufficient, requirement for the determinetion of its structure by NMR methods.For this purpose, an interactive graphics program ANSIG has been developed. Spectrum contours can be viewed, and cross peaks extracted, connested and assigned. Assignment lists and distance restraints lists derived from NOESY cross peak intensities can be produced. A novel algorithm for the calculation of three-dimensional protein structures from inter-proton distance restraints derived ,from NMR data has been implemented in the program NOEDIA. A data base of crystallographically determined protein structured is searched for fragments that fit the data and the protein structure is built from them. Cecropin A, an antibacterial peptide from the giant silk moth HYALOPHORA CECROPIA, was investigated in a solution containing 15% hexafluoroisopropyl alchohol. The three-dimensional structure of the 37-residue peptide was computed from the NMR data ba the simulated dynamical annealing method. It consists of two amphiphatic a-helical regions 5-21 and 24-37, whose relative orientation could not be defined. The cellulases of the filamentous fungus TRICHODERMA REESEI contain a strongly conserved small terminal domain, which is the N-terminal in two of them and C-terminal in the other two. The structure of a synthetic 36-residue peptide corresponding to the C-terminal domain of cellobiohydrolase I was determined grom NMR data using a hybrid distance geometry-dynamic simulated annealing method. The molecule is wedge-shaped and consists of an irregular triplestranded anti-parallel B-sheet. The structure is very well defined due to extensive stereospecific assignments and permits analysis of a number of side chain interactions. The first example of a 3D NMR spectrum of a protein is presented. The combination of two 2D experiments into a 3D experiment facilitates cross peak assignment and potentially increases the size of proteins amenable to structure determination ba NMR.
Book Synopsis EXPERIENCES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS by : Michel Robin
Download or read book EXPERIENCES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS written by Michel Robin and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA CONFORMATION D'UNE MOLECULE EN SOLUTION PEUT ETRE DETERMINEE GRACE A LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) PAR L'OBSERVATION, DANS DES EXPERIENCES DE CORRELATION DE LEURS DEPLACEMENTS CHIMIQUES, DES INTERACTIONS HYDROGENE-HYDROGENE QUI EN SONT CARACTERISTIQUES. LE MANQUE DE RESOLUTION DES SPECTRES A DEUX DIMENSIONS A CONDUIT AU DEVELOPPEMENT DES EXPERIENCES DE DOUBLE CORRELATION. LE PRINCIPE DE L'ENREGISTREMENT DES SPECTRES A TROIS DIMENSIONS (RMN 3D) EST TOUT D'ABORD EXPOSE. UNE TECHNIQUE D'ECHANTILLONNAGE NON UNIFORME DU SIGNAL EST PROPOSEE, QUI PERMET DE REDUIRE A LA FOIS LA DUREE DES EXPERIENCES ET LE VOLUME DES DONNEES NUMERIQUES AUTREMENT NECESSAIRES. LE CALCUL DU SPECTRE A TROIS DIMENSIONS REQUIERT ALORS L'EMPLOI DE LA METHODE DU MAXIMUM D'ENTROPIE (MAXENT). L'INTERPRETATION DU SPECTRE DE DOUBLE CORRELATION PAR COUPLAGE SCALAIRE ET PAR EFFET OVERHAUSER (NOESY-HOHAHA) D'UNE PROTEINE EST DETAILLEE ET ILLUSTREE PAR L'APPLICATION AU CAS DE L'ALPHA-COBRATOXINE, EXTRAITE DU VENIN DE NAJA NAJA SIAMENSIS. ENFIN, LE CONCEPT DE SPECTRE DE R.M.N. A TROIS DIMENSIONS EST ILLUSTRE PAR UNE NOUVELLE METHODE D'ENREGISTREMENT DES SPECTRES DE CORRELATION AVEC PASSAGE PAR LES ETATS MULTIPLE-QUANTA (COSY-MQ)
Book Synopsis Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire by : Valéry Ozenne
Download or read book Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire written by Valéry Ozenne and published by . This book was released on 2012 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Près de 40% des protéines présentes dans les cellules sont prédites partiellement ou complètement désordonnées. Ces protéines dépourvues de structure tridimensionnelle à l'état natif sont impliquées dans de nombreux mécanismes biologiques, la flexibilité jouant un rôle moteur dans les mécanismes de reconnaissance moléculaire. La prise en considération de l'existence de flexibilité au sein des protéines et des interactions protéines-protéines a nécessité le renouvellement de nos connaissances, de notre appréhension des fonctions biologiques ainsi que des approches pour étudier et interpréter ces phénomènes. La méthode retenue pour étudier ces transitions conformationnelles est la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire. Elle dispose d'une sensibilité unique, d'une résolution à l'échelle atomique et permet par diverses expériences d'accéder à l'ensemble des échelles de temps définissant les mouvements de ces protéines. Nous combinons ces mesures expérimentales à un modèle statistique représentant l'ensemble du paysage énergétique des protéines désordonnées : la description par ensemble explicite de structures. Ce modèle est une représentation discrète des différents états échantillonnés par ces protéines. Il permet, combinant les déplacements chimiques, les couplages dipolaires et la relaxation paramagnétique, de développer une description moléculaire de l'état déplié en caractérisant à la fois l'information locale et l'information à longue portée présente dans les protéines intrinsèquement désordonnées.
![Download Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] PDF Online Free](https://books.google.com/books/content/images/frontcover/JFnKXwAACAAJ?fife=w200-h370)
![Download Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA PDF Online Free](https://books.google.com/books/content/images/frontcover/4iYf0AEACAAJ?fife=w200-h370)
