Determination De La Structure Par Rmn Dune Proteine Impliquee Dans La Biosynthese De Centres Fe S Sufa

Download Determination De La Structure Par Rmn Dune Proteine Impliquee Dans La Biosynthese De Centres Fe S Sufa full books in PDF, epub, and Kindle. Read online Determination De La Structure Par Rmn Dune Proteine Impliquee Dans La Biosynthese De Centres Fe S Sufa ebook anywhere anytime directly on your device. Fast Download speed and no annoying ads. We cannot guarantee that every ebooks is available!

Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S]

Author : Nicolas Duraffourg
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 174 pages
Book Rating : 4.:/5 (493 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] by : Nicolas Duraffourg

Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2006 with total page 174 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées

Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA

Author : Nicolas Duraffourg
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (125 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA by : Nicolas Duraffourg

Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2007 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées.

DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION

Author : AFAF.. MIKOU
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION by : AFAF.. MIKOU

Download or read book DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION written by AFAF.. MIKOU and published by . This book was released on 1990 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: DANS LE CADRE DE L'ETUDE DE LA RELATION STRUCTURE-ACTIVITE, CE TRAVAIL SE PROPOSE D'ETABLIR UNE STRATEGIE DE DETERMINATION, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION. POUR CE FAIRE, TOUTES LES ETAPES DE L'ETUDE CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE SONT DECRITES DEPUIS L'ECHANTILLON DANS UN TUBE RMN JUSQU'A LA STRUCTURE TERTIAIRE EN SOLUTION. DANS CETTE DEMARCHE GENERALE, L'ATTRIBUTION DES RESONANCES AUX DIVERS PROTONS EST UNE ETAPE CLE. UNE STRATEGIE ORIGINALE D'ATTRIBUTION EST DECRITE: ELLE SE COMPOSE D'UNE VARIANTE DE LA METHODE DES SIGNATURES (MAIN CHAIN DIRECTED) QUI PERMET D'IDENTIFIER RAPIDEMENT LES STRUCTURES SECONDAIRES COMPLETEES PAR L'ATTRIBUTION SEQUENTIELLE CLASSIQUE. LA METHODE A ETE APPLIQUEE A L'ATTRIBUTION COMPLETE DE DEUX TOXINES: L'ALPHA COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EXTRAITE DU VENIN DU NAJA NAJA SIAMENSIS ET LA TOXINE III (64 ACIDES AMINES) DU SCORPION ANDROCTONUS AUSTRALIS HECTOR. L'ANALYSE DETAILLEE ET PRECISE DES CARTES NOESY A CONDUIT A UN GRAND NOMBRE DE CONTRAINTES DE DISTANCES INTERPROTONIQUES. CES CONTRAINTES STRUCTURALES ONT ETE INCORPOREES DANS DES CALCULS DE CONVERSION DISTANCE-GEOMETRIE (VEMBED) ET DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE (AMBER). POUR CHACUNE DES DEUX TOXINES, UNE STRUCTURE PRELIMINAIRE EST OBTENUE ET EST ACTUELLEMENT EN COURS DE RAFFINEMENT

Etude mécanistique de la biosynthèse des centres fer-soufre chez Escherichia coli : quel rôle pour la protéine SufA ?

Author : Maïté Sendra
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 285 pages
Book Rating : 4.:/5 (494 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Etude mécanistique de la biosynthèse des centres fer-soufre chez Escherichia coli : quel rôle pour la protéine SufA ? by : Maïté Sendra

Download or read book Etude mécanistique de la biosynthèse des centres fer-soufre chez Escherichia coli : quel rôle pour la protéine SufA ? written by Maïté Sendra and published by . This book was released on 2007 with total page 285 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les protéines [Fe-S] sont des enzymes ubiquitaires, assurant des fonctions clés au sein des organismes vivants. La biosynthèse des centres [Fe-S], à savoir les processus permettant un assemblage correct des atomes de fer et de soufre au sein des protéines cibles, requièrent la participation de machineries protéiques complexes. Parmi elles se trouve la machinerie SUF qui intervient dans des conditions de stress oxydant et de carence en fer. Elle est composée de six gènes sufABCDSE. La protéine SufA est proposée comme étant une protéine scaffold ayant pour rôle de préassembler transitoirement des centres [Fe-S] et de les transférer à des protéines cibles. Elle possède trois résidus cystéines conservés proposés comme étant les ligands des centres [Fe-S]. SufA est obtenue principalement sous forme apo après purification. Le centre [Fe-S] peut être reconstitué chimiquement in vitro. Dans ces conditions, SufA contient un mélange de centres [2Fe-2S] et [4Fe-4S]. Nous avons alors isolé SufA native métallée après purification à partir de tout l’opéron suf en anaérobiose, et montré qu’elle contient un centre [Fe-S], plutôt de type [2Fe-2S], transférable efficacement à la ferrédoxine. Nous avons également étudié les mécanismes moléculaires de formation du cluster dans SufA. SufA est capable de fixer à la fois du soufre, au niveau de ses trois cystéines conservées, et du fer, majoritairement au niveau d’atomes d’azote et d’oxygène. Ces éléments sont mobilisables pour la formation d’un centre [Fe-S] en milieu réducteur. Enfin, des expériences préliminaires réalisées in vitro avec des mutants dirigés n’ont pas permis d’identifier la nature exacte des ligands du centre [Fe-S] dans SufA.

Structure des Proteines par RMN

Author :
Publisher : Ed. Techniques Ingénieur
ISBN 13 :
Total Pages : 18 pages
Book Rating : 4./5 ( download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Structure des Proteines par RMN by :

Download or read book Structure des Proteines par RMN written by and published by Ed. Techniques Ingénieur. This book was released on with total page 18 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt:

UTILISATION DE CONTRAINTES ORIENTATIONNELLES POUR LA DETERMINATION DE STRUCTURE PAR RMN

Author : JEAN-CHRISTOPHE.. HUS
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 236 pages
Book Rating : 4.:/5 (492 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis UTILISATION DE CONTRAINTES ORIENTATIONNELLES POUR LA DETERMINATION DE STRUCTURE PAR RMN by : JEAN-CHRISTOPHE.. HUS

Download or read book UTILISATION DE CONTRAINTES ORIENTATIONNELLES POUR LA DETERMINATION DE STRUCTURE PAR RMN written by JEAN-CHRISTOPHE.. HUS and published by . This book was released on 2000 with total page 236 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RMN EN SOLUTION S'EST IMPOSEE COMME UNE METHODE DE CHOIX POUR DETERMINER LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE BIOMOLECULES, UTILISANT PRINCIPALEMENT DES INFORMATIONS DE DISTANCE ET D'ANGLE DIEDRE, OBTENUES PAR LA MESURE DE NOE ET DE COUPLAGES 3J. LA RMN CLASSIQUE EST CEPENDANT LIMITEE DANS L'ETUDE DE PROTEINES GLOBULAIRES DE MASSE IMPORTANTE ET DE BIOMOLECULES D'ARCHITECTURE COMPLEXE COMME LES PROTEINES MODULAIRES, MEME AVEC LES TECHNIQUES LES PLUS AVANCEES, COMME LA DEUTERATION. SI LA RMN CLASSIQUE PREND AVANTAGE DU MOYENNEMENT ISOTROPE DES INTERACTIONS ETUDIEES, IL EST APPARU DES METHODES ALTERNATIVES BASEES SUR UN MOYENNEMENT INCOMPLET DE CELLES-CI. EN UTILISANT L'ANISOTROPIE DE REORIENTATION D'UNE BIOMOLECULE SUR ELLE-MEME OU EN ALIGNANT CELLE-CI FAIBLEMENT SUIVANT UNE DIRECTION PRIVILEGIEE, GRACE A UNE SUSCEPTIBILITE MAGNETIQUE ANISOTROPE OU EN UTILISANT DES MILIEUX CRISTAUX LIQUIDES, ON PEUT MESURER DE NOUVELLES CONTRAINTES STRUCTURALES, QUALIFIEES D'ORIENTATIONNELLES. APRES AVOIR DECRIT LES SPECIFICITES DE CES CONTRAINTES, NOUS AVONS UTILISE LE RAPPORT DES VITESSES DE RELAXATION R 2/R 1 POUR DETERMINER LE TENSEUR DE DIFFUSION ROTATIONNELLE DU CYTOCHROME C DE RHODOBACTER CAPSULATUS ET SON ETAT D'OLIGOMERISATION. NOUS AVONS ALORS CARACTERISE SA DYNAMIQUE INTERNE PUIS AFFINE LA STRUCTURE DE LA CHAINE PEPTIDIQUE. EN UTILISANT CES DONNEES DE RELAXATION, LES DEPLACEMENTS CHIMIQUES PARAMAGNETIQUES, LES CONSTANTES DE COUPLAGE DIPOLAIRE RESIDUEL ET UN EFFET DE CORRELATION CROISEE CURIE-DIPOLAIRE EN COMBINAISON AVEC UNE ANALYSE DE LA STRUCTURE SECONDAIRE, NOUS AVONS DETERMINE AB INITIO LA STRUCTURE GLOBALE DE CETTE MOLECULE PARAMAGNETIQUE. NOUS AVONS POUR CELA DEVELOPPE LE PROGRAMME SCULPTOR. ENFIN, NOUS AVONS MIS AU POINT UN ALGORITHME QUI MONTRE QUE LA MESURE DE CONSTANTES DE COUPLAGE DIPOLAIRE RESIDUEL DANS DES MILIEUX CRISTAUX LIQUIDES SUFFIT A DETERMINER LA STRUCTURE D'UNE PROTEINE.

ETUDE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE ET MUTAGENESE DIRIGEE, DES MECANISMES DE TRANSFERT D'ELECTRON IMPLIQUANT DES PROTEINES FER-SOUFRE

Author : RAINER.. KUMMERLE
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 170 pages
Book Rating : 4.:/5 (492 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE ET MUTAGENESE DIRIGEE, DES MECANISMES DE TRANSFERT D'ELECTRON IMPLIQUANT DES PROTEINES FER-SOUFRE by : RAINER.. KUMMERLE

Download or read book ETUDE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE ET MUTAGENESE DIRIGEE, DES MECANISMES DE TRANSFERT D'ELECTRON IMPLIQUANT DES PROTEINES FER-SOUFRE written by RAINER.. KUMMERLE and published by . This book was released on 2000 with total page 170 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES FER-SOUFRE SONT DES MOLECULES UBIQUITAIRES, IMPLIQUEES DANS LES PRINCIPAUX PROCESSUS FONDAMENTAUX NECESSAIRES A LA VIE TELS QUE LA PHOTOSYNTHESE, LA FIXATION D'AZOTE OU LA REDUCTION DE L'HYDROGENE. L'INTERET DE LEUR ETUDE NE SE LIMITE PAS SEULEMENT A LEUR PROPRE CARACTERISATION ET A LA COMPREHENSION DE LEUR FONCTIONNEMENT, CAR ELLES SERVENT EGALEMENT DE MODELES POUR DES DOMAINES HOMOLOGUES DANS DE NOMBREUX COMPLEXES ENZYMATIQUES, COMME LE PHOTOSYSTEME I. CETTE THESE COMBINE LES PERFORMANCES DE LA RESONANCE MAGNETIQUE ET CELLES DE LA MUTAGENESE DIRIGEE DANS L'ETUDE DE PLUSIEURS PROTEINES FER-SOUFRE. CETTE APPROCHE NOUS A PERMIS D'ETABLIR PAR RMN 1H LES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE ET L'ALLURE GLOBALE DU REPLIEMENT DU FRAGMENT N-TERMINAL DE L'HYDROGENASE A FER I DE C. PASTEURIANUM, RENFERMANT UN CENTRE 2FE-2S ET DE MONTRER SA SIMILITUDE AVEC LES STRUCTURES TERTIAIRES DES FERREDOXINES 2FE-2S DE TYPE PLANTE. LORS DE LA REDUCTION DE CE CENTRE 2FE-2S, NOUS AVONS PU OBSERVER SA CONVERSION EN UN CENTRE 4FE-4S 2 +. NOTRE ETUDE DE L'AUTO-ECHANGE ELECTRONIQUE DE LA RUBREDOXINE DE C. PASTEURIANUM PRESENTE LA PREMIERE MESURE SYSTEMATIQUE ET PRECISE DE CONSTANTES DE VITESSES D'AUTO-ECHANGE POUR UNE PROTEINE FE-S. NOUS AVONS IDENTIFIE LA REGION DE LA PROTEINE IMPLIQUEE AU SITE D'INTERACTION ET NOUS AVONS INTERPRETE NOS RESULTATS CINETIQUES AVEC UN MODELE ELABORE PERMETTANT DE RENDRE COMPTE DES INTERACTIONS ELECTROSTATIQUES ENTRE BIOMOLECULES. L'ETUDE RMN 1H DE LA FERREDOXINE 24FE-4S DE C. VINOSUM A PERMIS D'ATTRIBUER LES DEUX POTENTIELS REDOX, DIFFERANT DE 200 MV DANS UN CAS UNIQUE PARMI LES SYSTEMES BIEN CARACTERISES, A CHACUN DES CLUSTERS IDENTIFIES SUR LA STRUCTURE DE LA PROTEINE. DE PLUS, LE TRANSFERT ELECTRONIQUE INTRAMOLECULAIRE (ENTRE LES DEUX CLUSTERS D'UNE MOLECULE) A ETE CARACTERISE EN DETAIL ET IL NOUS A PERMIS DE PROPOSER LES PREMIERES ESTIMATIONS DE L'ENERGIE DE REORGANISATION ET DU COUPLAGE ELECTRONIQUE POUR UNE PROTEINE FER-SOUFRE.

Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d'une ferrédoxine et d'une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d'une protéine modele à 55 keV.

Download Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d'une ferrédoxine et d'une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d'une protéine modele à 55 keV. PDF Online Free

Author : Jean Jakoncic
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (125 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d'une ferrédoxine et d'une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d'une protéine modele à 55 keV. by : Jean Jakoncic

Download or read book Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d'une ferrédoxine et d'une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d'une protéine modele à 55 keV. written by Jean Jakoncic and published by . This book was released on 2007 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES METALLOPROTEINES CONTENANT DES CENTRES FE-S JOUENT UN ROLE IMPORTANT DANS LA NA TURE CAR ELLES SONT IMPLIQUEES DANS DES FONCTIONS PHYSIOLOGIQUES ESSENTIELLES TELLES QUE LA PHOTOSYNTHESE, LA RESPIRATION ET LA FIXATION DE L'AZOTE. DANS CETTE THESE, UNE FERREDOXINE IMPLIQUEE DANS LA BIOGENESE DES CENTRES FE-S, ET UNE DIOXYGENASE BACTERIENNE JOUANT UN ROLE CRUCIAL DANS LA BIODEGRADATION DES HYDROCARBURES AROMATIQUES ONT FAIT L'OBJET D'ANALYSES STRUCTURALES PAR CRISTALLOGRAPHIE AUX RAYONS X. LA STRUCTURE D'UNE FERREDOXINE DE LA BACTERIE PHOTOSYNTHETIQUE RHODOBACTER CAPSULATUS, A ETE RESOLUE DANS LES ETATS OXYDE ET REDUIT. DE PETITS CHANGEMENTS STRUCTURAUX ONT ETE OBSERVES LORS DE LA REDUCTION, NOTAMMENT AU VOISINAGE DU CENTRE [2FE-2S]. CES CHANGEMENTS SONT COMPARES A CEUX DECRITS POUR DES FERREDOXINES DE STRUCTURE SIMILAIRE MAIS DE FONCTION DIFFERENTE. UNE METALLOPROTEINE PLUS COMPLEXE, APPARTENANT A UNE GRANDE FAMILLE DE DIOXYGENASES BACTERIENNES, A ETE ETUDIEE POUR SON ACTIVITE D'OXYDATION DES HYDROCARBURES AROMATIQUES POL YCYCLIQUES (HAP). CETTE ENZYME A TROIS COMPOSANTES, ISOLEE D'UNE SOUCHE DE SPHINGOMONAS DEGRADANT LES HAP COMPREND UNE OXYDOREDUCTASE ANAD(P)H, UNE FERREDOXINE A CENTRE [2FE-2S ET COMPOSANTE OXYGENASE DE SIX SOUS-UNITES ASSEMBLEES EN UN HEXAMERE DE TYPE ALPHA3BET A3. LA COMPOSANTE OXYGENASE, APPELEE PHNI, CONTIENT UNE CENTRE [2FE-2S] DE TYPE RIESKE ET UN ION FERREUX PAR SOUS-UNITE ALPHA,QUI ONT ETE IDENTIFIES PAR LEUR SIGNATURE RPE. L'ENZYME EST DOUEE D'UNE SPECIFICITE DU SUBSTRAT EXTREMEMENT LARGE, PUISQU'ELLE EST CAPABLE D'HYDROXYLE TOUTE UNEGAMME DE HAP FAIT DE 2 A 5 CYCLES AROMATIQUES, Y COMPRIS DES CANCEROGENES COMME LE BENZ[A]ANTHRACENE ET LE BENZO[A]PYRENE. AVEC LE NAPHT ALENE COMME SUBSTRAT, DES MESURES DE CINETIQUE ONT MONTRE QUE CETTE ENZYME A UN KM BAS (0.92 MICRü-MOLE) ET UNE CONSTANTE DE SPECIFICITE DE 2.0 MICRO-MOLE ̄1 SECONDE ̄1. LA PROTEINE PHNI A ETE CRIST ALLISEE, ET SA STRUCTURE 3D, A ETE RESOLUE AVEC UNE RESOLUTION DE 1.85 ANGSTROM. EN DEPIT D'UNE MODESTE SIMILITUDE DE SEQUENCE AVEC DES DlOXYGENASES HOMOLOGUES, LE REPLIEMENT POL YPEPTIDIQUE EST TRES SEMBLABLE. DES DIFFERENCES ONT TOUTEFOIS ETE OBSERVEES AU NIVEAU DE LA POCHE CATAL YTIQUE LES PROTEINES SOUS FORME CRISTALLISEE, NOTAMMENT LES PROTEINES FE-S, PEUVENT SUBIR DES DOMMAGES DUS AU RA YONNEMENT X SYNCHROTRON, CAUSANT DES ARTEFACTS LOR DE LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE. POUR ESSAYER DE PALIER CET INCONVENIENT, DES RAYONS X DE TRES HAUTE ENERGIE (55 KEV; 0.22 ANGSTROM), QUI SONT PEU ABSORBES PAR LES PROTEINES, ONT ETE UTILISES POUR RESOUDRE LA STRUCTURE D'UNE PROTEINE MODELE, LE LYSOZYME. UNE STRUCTURE A ETE ETABLIE POUR LA PREMIERE FOIS PAR CETTE APPROCHE, EN UTILISANT LES PHASES EXPERIMENTALES OBTENUES PAR DIFFERENTES METHODES. LES APPLICATIONS POTENTIELLES EN BIOLOGIE STRUCTURALE SONT DISCUTEES.

DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES

Author : YINSHAN.. YANG
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES by : YINSHAN.. YANG

Download or read book DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES written by YINSHAN.. YANG and published by . This book was released on 1993 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL A PERMIS, GRACE A DES TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) A 2 ET 3 DIMENSIONS, A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. UNE PREMIERE APPLICATION CONCERNE UN PEPTIDE (23 ACIDES AMINES) ISSU DE LA BRANCHE N-TERMINALE DE L'ASPARTYL-TARN SYNTHETASE. IL A ETE MONTRE PAR DES EXPERIENCES DE DICHROISME CIRCULAIRE QUE LE PEPTIDE EN SOLUTION AQUEUSE INTERAGIT AVEC POLY(DT). LA TECHNIQUE DE RMN 2D A ETE UTILISEE POUR ATTRIBUER LES SPECTRES PROTON. SUR LA BASE DES CONTRAINTES DE DISTANCES INTER-PROTONIQUE TIREES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU PEPTIDE A ETE DETERMINEE. ENSUITE LA TRANSITION CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE, L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EN FONCTION DU PH A ETE ETUDIE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES PROTONIQUES A ETE REALISEE A PH NEUTRE PAR DIFFERENTES EXPERIENCES DE RMN 2D. LA RMN COUPLEE AUX CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE A MONTRE QUE LA CONFORMATION GLOBALE ETAIT CONSERVEE AVEC DES DIFFERENCES LOCALES EN PARTICULIER AU NIVEAU DE L'HISTIDINE 18. LA STRUCTURE D'UNE AUTRE PROTEINE, LA SOUS-UNITE A DE LA CROTOXINE (90 ACIDES AMINES) A ETE EGALEMENT ETUDIEE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES DU PROTON A L'AIDE DES EXPERIENCES RMN-2D ET 3D A ETE EFFECTUEE. LES CARTES 2D NOESY ONT PERMIS L'EVALUATION DES DISTANCES INTER-PROTONIQUES QUI CONSTITUENT AINSI LES CONTRAINTES POUR LES CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE

Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d’une ferrédoxine et d’une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d’une protéine modele à 55 keV.

Author : Jean Jakoncic
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 246 pages
Book Rating : 4.:/5 (115 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d’une ferrédoxine et d’une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d’une protéine modele à 55 keV. by : Jean Jakoncic

Download or read book Etude structurale de métalloprotéines à centres [2Fe-2S]. Cas d’une ferrédoxine et d’une dioxygénase impliquée dans biodégradation des hydrocarbures aromatiques. Cristallographie des protéines à très haute énergie. Méthodes de phasage d’une protéine modele à 55 keV. written by Jean Jakoncic and published by . This book was released on 2007 with total page 246 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES METALLOPROTEINES CONTENANT DES CENTRES FE-S JOUENT UN ROLE IMPORTANT DANS LA NA TURE CAR ELLES SONT IMPLIQUEES DANS DES FONCTIONS PHYSIOLOGIQUES ESSENTIELLES TELLES QUE LA PHOTOSYNTHESE, LA RESPIRATION ET LA FIXATION DE L'AZOTE. DANS CETTE THESE, UNE FERREDOXINE IMPLIQUEE DANS LA BIOGENESE DES CENTRES FE-S, ET UNE DIOXYGENASE BACTERIENNE JOUANT UN ROLE CRUCIAL DANS LA BIODEGRADATION DES HYDROCARBURES AROMATIQUES ONT FAIT L'OBJET D'ANALYSES STRUCTURALES PAR CRISTALLOGRAPHIE AUX RAYONS X. LA STRUCTURE D'UNE FERREDOXINE DE LA BACTERIE PHOTOSYNTHETIQUE RHODOBACTER CAPSULATUS, A ETE RESOLUE DANS LES ETATS OXYDE ET REDUIT. DE PETITS CHANGEMENTS STRUCTURAUX ONT ETE OBSERVES LORS DE LA REDUCTION, NOTAMMENT AU VOISINAGE DU CENTRE [2FE-2S]. CES CHANGEMENTS SONT COMPARES A CEUX DECRITS POUR DES FERREDOXINES DE STRUCTURE SIMILAIRE MAIS DE FONCTION DIFFERENTE. UNE METALLOPROTEINE PLUS COMPLEXE, APPARTENANT A UNE GRANDE FAMILLE DE DIOXYGENASES BACTERIENNES, A ETE ETUDIEE POUR SON ACTIVITE D'OXYDATION DES HYDROCARBURES AROMATIQUES POL YCYCLIQUES (HAP). CETTE ENZYME A TROIS COMPOSANTES, ISOLEE D'UNE SOUCHE DE SPHINGOMONAS DEGRADANT LES HAP COMPREND UNE OXYDOREDUCTASE ANAD(P)H, UNE FERREDOXINE A CENTRE [2FE-2S ET COMPOSANTE OXYGENASE DE SIX SOUS-UNITES ASSEMBLEES EN UN HEXAMERE DE TYPE ALPHA3BET A3. LA COMPOSANTE OXYGENASE, APPELEE PHNI, CONTIENT UNE CENTRE [2FE-2S] DE TYPE RIESKE ET UN ION FERREUX PAR SOUS-UNITE ALPHA,QUI ONT ETE IDENTIFIES PAR LEUR SIGNATURE RPE. L'ENZYME EST DOUEE D'UNE SPECIFICITE DU SUBSTRAT EXTREMEMENT LARGE, PUISQU'ELLE EST CAPABLE D'HYDROXYLE TOUTE UNEGAMME DE HAP FAIT DE 2 A 5 CYCLES AROMATIQUES, Y COMPRIS DES CANCEROGENES COMME LE BENZ[A]ANTHRACENE ET LE BENZO[A]PYRENE. AVEC LE NAPHT ALENE COMME SUBSTRAT, DES MESURES DE CINETIQUE ONT MONTRE QUE CETTE ENZYME A UN KM BAS (0.92 MICRü-MOLE) ET UNE CONSTANTE DE SPECIFICITE DE 2.0 MICRO-MOLE ̄1 SECONDE ̄1. LA PROTEINE PHNI A ETE CRIST ALLISEE, ET SA STRUCTURE 3D, A ETE RESOLUE AVEC UNE RESOLUTION DE 1.85 ANGSTROM. EN DEPIT D'UNE MODESTE SIMILITUDE DE SEQUENCE AVEC DES DlOXYGENASES HOMOLOGUES, LE REPLIEMENT POL YPEPTIDIQUE EST TRES SEMBLABLE. DES DIFFERENCES ONT TOUTEFOIS ETE OBSERVEES AU NIVEAU DE LA POCHE CATAL YTIQUE LES PROTEINES SOUS FORME CRISTALLISEE, NOTAMMENT LES PROTEINES FE-S, PEUVENT SUBIR DES DOMMAGES DUS AU RA YONNEMENT X SYNCHROTRON, CAUSANT DES ARTEFACTS LOR DE LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE. POUR ESSAYER DE PALIER CET INCONVENIENT, DES RAYONS X DE TRES HAUTE ENERGIE (55 KEV; 0.22 ANGSTROM), QUI SONT PEU ABSORBES PAR LES PROTEINES, ONT ETE UTILISES POUR RESOUDRE LA STRUCTURE D'UNE PROTEINE MODELE, LE LYSOZYME. UNE STRUCTURE A ETE ETABLIE POUR LA PREMIERE FOIS PAR CETTE APPROCHE, EN UTILISANT LES PHASES EXPERIMENTALES OBTENUES PAR DIFFERENTES METHODES. LES APPLICATIONS POTENTIELLES EN BIOLOGIE STRUCTURALE SONT DISCUTEES.

Détermination Par Rmn de Structures 3d de Peptides Et de Protéines

Author : Emeric Wasielewski
Publisher : Omniscriptum
ISBN 13 : 9786131520228
Total Pages : 200 pages
Book Rating : 4.5/5 (22 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Détermination Par Rmn de Structures 3d de Peptides Et de Protéines by : Emeric Wasielewski

Download or read book Détermination Par Rmn de Structures 3d de Peptides Et de Protéines written by Emeric Wasielewski and published by Omniscriptum. This book was released on 2011-05 with total page 200 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les fonctions sp cifiques des prot ines r sultent de leurs caract ristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie RMN apporte ces deux informations, avec des strat gies d' tudes diff rentes selon la taille des biomol cules. Ce travail pr sente les tudes par RMN de deux types de mol cules intervenant dans deux contextes biologiques diff rents. D'abord le m tabolisme du fer chez les bact ries Gram-n gatif: compr hension de la reconnaissance sp cifique complexe m tallique sid rophore/r cepteur membranaire. Deux sid rophores peptidiques bact riens ont t tudi s (azoverdine d'Azomonas macrocytogenes ATCC 12334 et pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15692) en adaptant des m thodes utilis es sur les prot ines (HNCA en abondance naturelle de 13C, couplages dipolaires r siduels (RDC)). Le cas de conform res de PaA en change chimique interm diaire a t tudi . Ensuite la transcription et la r paration de l'ADN via l' tude de trois domaines de sous-unit s du facteur humain de transcription/r paration TFIIH: MAT1 (domaine RING C3HC4), p44 (dynamique et propri t s d' change m tallique du domaine RING C8) et p62 (utilisation des RDC pour le domaine PH).

Développement d'une méthode d'interprétation rapide des spectres RMN pour les protéines

Author : Marie-Aude Coutouly
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 232 pages
Book Rating : 4.:/5 (131 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Développement d'une méthode d'interprétation rapide des spectres RMN pour les protéines by : Marie-Aude Coutouly

Download or read book Développement d'une méthode d'interprétation rapide des spectres RMN pour les protéines written by Marie-Aude Coutouly and published by . This book was released on 2005 with total page 232 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'identification des signaux RMN en terme d'acide aminé est connu sous le terme d'attribution. Cette étape est incontournable non seulement lorsque l'on veut déterminer la structure d'une protéine par RMN mais également lorsque l'on a une structure cristallographique et que l'on veut étudier plus avant une protéine.Le programme QUASI pour QUick Access to Spectral Interpretation a été développé afin d'assister l'attribution. Ce nouvel outil permet, grâce à son interface graphique, la présentation de résultats obtenus à partir de références issues d'horizons divers.Les résultats obtenus sur des protéines de tailles différentes telles que l'-actinine EF-34 (75 acide-aminés) et le fragment 24 kDa de la sous-unité B de l'ADN-gyrase (220 acide-aminés) sont précis et fiables.La seconde partie de ce manuscrit est dédiée à l'étude de la dynamique du fragment 24 kDa de la sous-unité B de l'ADN-gyrase. Cette étude est menée à 3 températures 298 K, 303 K et 310 K en présence de 2 ligands ADPNP ou novobiocine. Le fragment s'avère subir des mouvements à différentes échelles de temps. Les boucles, qui se ferment et s'ouvrent sur la poche active, présentent des mouvements particulièrement difficiles à définir.

DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N.

Author : REMI.. LE GOAS
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (116 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. by : REMI.. LE GOAS

Download or read book DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. written by REMI.. LE GOAS and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE PERMET L'ETUDE DES PROTEINES EN SOLUTION, AUSSI BIEN D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL QUE DYNAMIQUE. APRES UN RAPPEL DES PROPRIETES DETERMINANTES DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES, SONT ABORDEES LES EXPERIENCES MAJEURES DE LA R.M.N. A DEUX DIMENSIONS, QUI DELIVRENT LES PARAMETRES NECESSAIRES A LA RECONSTRUCTION D'UN MODELE STRUCTURAL (DISTANCES INTER-HYDROGENES ET ANGLES DIEDRES). L'OBTENTION DE CE MODELE REPOSE, D'UNE PART SUR L'ANALYSE CORRECTE DES DISTANCES ISSUES DES EXPERIENCES, D'AUTRE PART SUR L'UTILISATION D'ALGORITHMES INFORMATIQUES PERMETTANT DE PARCOURIR EFFICACEMENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL, TELS QUE LA METHODE DE DISTANCE-GEOMETRIE ET LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE. UNE STRATEGIE HYBRIDE UTILISANT SUCCESSIVEMENT LES DEUX TYPES D'ALGORITHME A ETE EMPLOYEE SUR L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES): ELLE A PERMIS L'EVALUATION DES DEUX METHODES ET A CONDUIT A UN ENSEMBLE DE SOLUTIONS STRUCTURALES QUI SONT COMPAREES AVEC LE MODELE CRISTALLOGRAPHIQUE INDEPENDAMMENT PROPOSE

ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES

Download ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES PDF Online Free

Author : MARIE-CHRISTINE.. PETIT
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 168 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES by : MARIE-CHRISTINE.. PETIT

Download or read book ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES written by MARIE-CHRISTINE.. PETIT and published by . This book was released on 1994 with total page 168 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES (NS-LTP) D'ORIGINE VEGETALE, FORMENT UNE FAMILLE DE PETITES PROTEINES (ENVIRON 9000 DALTONS), BASIQUES, QUI COMPRENNENT DANS LEURS SEQUENCES HUIT CYSTEINES ORGANISEES EN QUATRE PONTS DISULFURE. LE ROLE BIOLOGIQUE DE CES PROTEINES EST ENCORE MAL CONNU. IN VITRO, ELLES TRANSFERENT LES LIPIDES D'UNE MEMBRANE ARTIFICIELLE A UNE AUTRE. CE TRAVAIL PRESENTE LA DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION DE LA NS-LTP EXTRAITE DU MAIS. DANS CE BUT DES EXPERIENCES DE RMN 2D DU TYPE TQF COSY ET COSY DQ, ONT ETE UTILISEES POUR RESOUDRE LES PROBLEMES D'ATTRIBUTION DES SPECTRES, INHERENTS A LA REPETITION DE CERTAINS ACIDES AMINES (SER, ALA, GLY). A PARTIR DES CONTRAINTES DEDUITES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE DE LA NS-LTP DE MAIS PU ETRE MODELISEE. IL S'AGIT D'UN ENROULEMENT DROIT DE QUATRE HELICES. AFIN D'APPREHENDER LES RELATIONS STRUCTURE/FONCTION DE CES PROTEINES, DES ETUDES ONT ETE ENTREPRISES SUR LES INTERACTIONS ENTRE LA NS-LTP DE MAIS ET DES PHOSPHOLIPIDES TELS QUE LA LYSOLAUROYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE ET LA LYSO-PALMITOYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE. POUR POUVOIR ETABLIR UNE COMPARAISON AVEC UNE PROTEINE DE LA MEME FAMILLE, DONT LA STRUCTURE A ETE RESOLUE AU LABORATOIRE, CES MEMES ETUDES ONT ETE REALISEES AVEC LA NS-LTP DE BLE. LES DONNEES DE LA RMN SUGGERENT UNE FIXATION DU LIPIDE A L'INTERIEUR DES POCHES HYDROPHOBES DES DEUX PROTEINES