ETUDE PAR RMN DE LA DYNAMIQUE EN SOLUTION DES DOMAINES DE LIAISON A L'ADN DE DEUX PROTEINES, ALCR ET FRUR

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Book Synopsis ETUDE PAR RMN DE LA DYNAMIQUE EN SOLUTION DES DOMAINES DE LIAISON A L'ADN DE DEUX PROTEINES, ALCR ET FRUR by : GERALDINE.. GOUSSARD

Download or read book ETUDE PAR RMN DE LA DYNAMIQUE EN SOLUTION DES DOMAINES DE LIAISON A L'ADN DE DEUX PROTEINES, ALCR ET FRUR written by GERALDINE.. GOUSSARD and published by . This book was released on 2000 with total page 222 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'ETUDE STRUCTURALE D'UNE PROTEINE NE SUFFIT GENERALEMENT PAS A COMPRENDRE FINEMENT SA FONCTION ET LA FACON DONT ELLE INTERAGIT AVEC SON OU SES PARTENAIRES BIOLOGIQUES. L'ETUDE DYNAMIQUE PERMET DE COMPLETER CETTE IMAGE STATIQUE DE LA MOLECULE. LE TRAVAIL QUI A ETE EFFECTUE AU COURS DE CETTE THESE EST L'ETUDE DYNAMIQUE PAR RMN DES DOMAINES DE LIAISON A L'ADN DE DEUX PROTEINES, ALCR ET FRUR, TOUTES DEUX IMPLIQUEES DANS LE PROCESSUS DE TRANSCRIPTION. L'ETUDE DE DYNAMIQUE D'ALCR A ETE EFFECTUEE SUR LE DOMAINE LIBRE MAIS AUSSI LIE A SA CIBLE NUCLEOTIDIQUE. LE SYSTEME DE SPIN QUI FUT ETUDIE EST LE SYSTEME 1 5N- 1H. CES RESULTATS ONT PERMIT DE COMPLETER CEUX DE L'ETUDE STRUCTURALE. UNE DESCRIPTION RELATIVEMENT DETAILLEE A PU ETRE FAITE SUR LA FLEXIBILITE DE LA PROTEINE LIBRE ET LIEE. LA COMPARAISON DES DEUX A PERMIS DE PROPOSER UN MODELE POUR LA RECONNAISSANCE DE L'ADN PAR ALCR. L'ETUDE DYNAMIQUE DE FRUR A ETE REALISEE SUR LE SYSTEME DE SPIN 1 3C- 1H, SUR LE DOMAINE LIBRE. UNE ETUDE DYNAMIQUE SUR LE SYSTEME 1 5N- 1H AVAIT DEJA ETE REALISEE AU LABORATOIRE. LA COMPARAISON DE NOS RESULTATS AVEC LES PRECEDENTS A PERMIS DE COMPLETER LA DESCRIPTION DE LA DYNAMIQUE INTERNE DE LA PROTEINE. DE PLUS, LA MISE EN PARALLELE DES DEUX ETUDES PERMET D'OBSERVER LES DIFFERENCES ENTRE CES DEUX TYPES D'ETUDES.

ETUDE PAR RMN DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES ET PARTENAIRES BIOLOGIQUES

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Book Synopsis ETUDE PAR RMN DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES ET PARTENAIRES BIOLOGIQUES by : BERTRAND.. CAHUZAC

Download or read book ETUDE PAR RMN DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES ET PARTENAIRES BIOLOGIQUES written by BERTRAND.. CAHUZAC and published by . This book was released on 2000 with total page 256 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES SONT DES MOLECULES INDISPENSABLES AU FONCTIONNEMENT DES CELLULES VIVANTES. COMME LEUR FONCTION DEPEND SURTOUT DE LEUR STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE, LA CONNAISSANCE DE CES STRUCTURES SEULES, ET MIEUX EN INTERACTION AVEC LES LIGANDS BIOLOGIQUES, PERMET DE MIEUX COMPRENDRE LEUR ACTIVITE BIOLOGIQUE. CE MANUSCRIT EST CONSACRE A L'ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE TROIS SYSTEMES BIOLOGIQUES DIFFERENTS. LE PREMIER SYSTEME ETUDIE EST UN ACTIVATEUR TRANSCRIPTIONNEL DU CHAMPIGNON ASPERGILLUS NIDULANS, ALCR. LE DOMAINE DE LIAISON A L'ADN, ALCR(1-60), PRESENTE DE NOMBREUSES PARTICULARITES. LA STRUCTURE A HAUTE RESOLUTION A ETE DETERMINEE AU COURS DE CETTE THESE, PAR RMN MULTIDIMENSIONNELLE ET MODELISATION MOLECULAIRE. CETTE STRUCTURE EST CARACTERISEE PAR LA PRESENCE DE 4 HELICES ALPHA. PUIS UNE STRUCTURE BIEN RESOLUE D'UN COMPLEXE ENTRE ALCR ET UNE CIBLE NUCLEOTIDIQUE A ETE OBTENUE. CETTE STRUCTURE A PERMIS DE PROPOSER DES EXPLICATIONS SATISFAISANTES AUX PARTICULARITES FONCTIONNELLES D'ALCR. AFIN DE MIEUX CARACTERISER CETTE STRUCTURE. DE NOMBREUSES EXPERIENCES RMN ONT ETE MENEES, NOTAMMENT L'ETUDE DE L'ORIENTATION SPONTANEE DU COMPLEXE DANS LE CHAMP MAGNETIQUE. LE DEUXIEME SYSTEME ETUDIE EST CELUI DE R1B, UN ELEMENT REPETE DE LA GLUTAMYL-PROLYL-ARNT-SYNTHETASE DU MAMMIFERE CRICETULLUS GRISEUS (51 ACIDES AMINES). LA STRUCTURE EST COMPOSEE DE DEUX HELICES DISPOSEES EN ROULEAU SUPERENROULE ANTIPARALLELE, DONT UNE BOUCLE OMEGA VERROUILLE L'EXTREMITE. L'ANALYSE DE CETTE STRUCTURE A PERMIS D'ASSIGNER A R1B UNE FONCTION GENERALE DE LIAISON AUX ARNS. LE TROISIEME SYSTEME ETUDIE CONCERNE LA CAPSICEINE, UNE ELICITINE SECRETEE PAR LE CHAMPIGNON PHYTOPHTHORA CAPSICII. NOUS AVONS PU DANS CE MANUSCRIT DETERMINER LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU COMPLEXE CAPSICEINE-ERGOSTEROL. CETTE STRUCTURE MONTRE QUE LE STEROL VIENT SE LOGER DANS UNE CAVITE HYDROPHOBE SITUEE AU CUR DE LA PROTEINE.

ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN

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Book Synopsis ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN by : RACHEL.. CERDAN

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Le domaine THAP de THAP1

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Book Synopsis Le domaine THAP de THAP1 by : Damien Bessière

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ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES

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Book Synopsis ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES by : MARIE-CHRISTINE.. PETIT

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DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES ET ETUDES DYNAMIQUES DE PROTEINES EN SOLUTION PAR RELAXATION EN RMN

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Book Synopsis DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES ET ETUDES DYNAMIQUES DE PROTEINES EN SOLUTION PAR RELAXATION EN RMN by : FLORENCE.. CORDIER

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DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES

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Book Synopsis DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES by : YINSHAN.. YANG

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Étude par RMN de la créatine kinase musculaire et d'un nouveau domaine de liaison à l'ubiquitine dans la protéine STAM2

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Book Synopsis Étude par RMN de la créatine kinase musculaire et d'un nouveau domaine de liaison à l'ubiquitine dans la protéine STAM2 by : Gwladys Rivière

Download or read book Étude par RMN de la créatine kinase musculaire et d'un nouveau domaine de liaison à l'ubiquitine dans la protéine STAM2 written by Gwladys Rivière and published by . This book was released on 2011 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Au cours de cette thèse, nous avons étudié deux protéines par RMN : la créatine kinase musculaire (CK-MM) et le domaine UIM-SH3 de la protéine STAM2, seuls ou en interaction avec leurs partenaires. La CK-MM est une enzyme active sous forme dimérique. Elle appartient à la famille des guanidino-kinases et intervient dans le processus énergétique de la cellule. Le but de l'étude était d'élucider le mode de fonctionnement de la CK-MM. Pour cela, nous avons enregistré des expériences de relaxation R1, R2 et des expériences de perturbation de déplacement chimique sur la CK-MM libre et complexée avec MgADP et sous forme TSAC. Ces expériences montrent que la boucle 320s, spécifique à la reconnaissance des substrats, possède une dynamique rapide en absence de substrats et une dynamique ralentie en présence de substrats. La fixation des substrats dans les sites actifs de la CK-MM induit des modifications conformationelles importantes. La protéine STAM2 est composée de deux UBDs : VHS, et UIM et d'un domaine SH3 connu pour interagir avec des déubiquitinases UBPY et AMSH. Cette protéine est impliquée dans la voie de dégradation lysosomale. L'objectif de cette étude est la caractérisation du complexe SH3/ubiquitine. Pour cela, nous avons enregistré des expériences de perturbation de déplacement chimique et de relaxation R1, R2 et nOes sur le complexe UIM-SH3/ubiquitine. Ces expériences mettent en évidence que les domaines UIM et SH3 sont capables d'interagir chacun avec une ubiquitine, avec une affinité de l'ordre de la centaine de micromolaire. L'interface entre les UBDs et l'ubiquitine implique majoritairement des résidus hydrophobes et conservés.

DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N.

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Book Synopsis DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. by : REMI.. LE GOAS

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Etude structurale par spectroscopie de RMN du domaine CAT-PRD1 de la protéine LicT de Bacillus subtilis

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Book Synopsis Etude structurale par spectroscopie de RMN du domaine CAT-PRD1 de la protéine LicT de Bacillus subtilis by : Thierry Ducat

Download or read book Etude structurale par spectroscopie de RMN du domaine CAT-PRD1 de la protéine LicT de Bacillus subtilis written by Thierry Ducat and published by . This book was released on 2003 with total page 183 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LicT is a protein of the BglG/SacY family from Bacillus subtilis. It regulates, by a transcriptional antitermination mecanism, the expression of the licS gene involved in the β-glucosides metabolism. Once activated, LicT prevents transcriptional termination by fixation to its RNA target. LicT is a modular protein constituted by an RNA binding domain, CAT (Co- Antiterminator) and a regulatory domain, PRD (PTS Regulation Domain) composed of two homologous domains PRD1 and PRD2. The structures of the isolated CAT and PRD domains were recently resolved. Then, the structure of the CAT-PRD1 domain (LicTl-167) is now essential to the understanding of the transmission of the regulation signals between regulator and effector domains. CAT-PRD1 domain was successfully produced and purified. The precipitation of the NMR samples has led us to set up a methodology for the determination of solubility and stability conditions of proteins. Then, CAT-PRD1 domain was identified in solution as a symetrical homodimer of 40 kDa. Its 2H, 13C and 15N labelling has enabled the backbone resonance assignment and the identification of an α-helical folding of the linker region between the CAT and PRD1 domains. Structural variations induced by PRD1 domain on CAT domain were localised. Only the dimer interface of CAT domain was affected and suggests the opening or reorientation of the CAT monomers. The destabilising effect of PRD1 domain was specified. It would shift the equilibrium defined in the regulation model of LicT toward its inactive forms. The α-helix linker between CAT and PRD1 domains would have a central role in the inactivation of the LicT protein and in the transmission of the regulation signals. A preliminary model of CAT PRD1 domain based on relaxation data is presented and shows the monomerisation of CAT domain.

Etude structurale de protéines par résonance magnétique nucléaire

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Book Synopsis Etude structurale de protéines par résonance magnétique nucléaire by : Guillaume Chapdelaine

Download or read book Etude structurale de protéines par résonance magnétique nucléaire written by Guillaume Chapdelaine and published by . This book was released on 2001 with total page 238 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La BLG et la LCN1 sont deux protéines présentes respectivement dans le lait et dans les larmes. Elles appartiennent à la superfamille des lipocalines, protéines de transport de ligands hydrophobes. La béta-lactoglobulne (BLG) est la lipocaline la plus connue et étudiée d'un point de vue structural. Une étude RMN a été mis en place pour apporter des renseignements sur le comportement dynamique de la protéine en solution et lors de la liaison avec le ligand. Malgré la mise au point d'un protocole de solubilisation des corps d'inclusion lors de son expression dans E. Coli, la faible solubilité de la BLG caprine ne nous a pas permis de poursuivre son étude RMN. La lipocaline lacrymale (LCN1) possède une analogie de séquence et de fonction avec la beta-lactoglobuline (BLG). Sa structure n'est pas encore connue. Ainsi, il nous a semblé intéressant d'étudier la structure et le comportement en solution de la LCN1 à l'aide de logiciels bioinformatiques et de diverses techniques spectroscopiques (dichroïsme circulaire, fluorescence, spectrométrie de masse et RMN) en s'apuyant sur l'ensemble de l'étude structurale de la BLG. Nous avons aussi pu montrer une analogie de structure entre les deux protéines. Une trop grande flexibilité de la protéine en solution a fortement diminué la sensibilité des expériences de RMN 3D qui n'ont pu aboutir. Ce travail a mis en évidence l'importance de la préparation biochimique de l'échantillon et la place prépondérante de toutes les techniques spectrales dans l'étude structurale des protéines.

ETUDE STRUCTURALE ET DYNAMIQUE DES PEPTIDES EN SOLUTION PAR RMN

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Book Synopsis ETUDE STRUCTURALE ET DYNAMIQUE DES PEPTIDES EN SOLUTION PAR RMN by : Bruno Kieffer

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ETUDE PAR RMN DE DOMAINES INTERFACIAUX DE PETITES PROTEINES MEMBRANAIRES

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Book Synopsis ETUDE PAR RMN DE DOMAINES INTERFACIAUX DE PETITES PROTEINES MEMBRANAIRES by : Véronica Beswick

Download or read book ETUDE PAR RMN DE DOMAINES INTERFACIAUX DE PETITES PROTEINES MEMBRANAIRES written by Véronica Beswick and published by . This book was released on 1998 with total page 159 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: NOUS NOUS SOMMES INTERESSES AUX PROTEINES MEMBRANAIRES, SEC61 ET PMP1. SEC61 (9KDA) EST ESSENTIELLE AU FONCTIONNEMENT DU COMPLEXE DE TRANSLOCATION DES PROTEINES A TRAVERS LA MEMBRANE DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE CHEZ LES MAMMIFERES ET PMP1 (4 KDA) REGULE L'ACTIVITE DE L'ATPASE A H + DE LA MEMBRANE PLASMIQUE DE LA LEVURE. D'APRES LES PREDICTIONS STRUCTURALES, SEC61 ET PMP1 POSSEDENT UNE HELICE TRANSMEMBRANAIRE ET UN DOMAINE CYTOPLASMIQUE BASIQUE. POUR COMPRENDRE LES RELATIONS SEQUENCE-STRUCTURE ET STRUCTURE-FONCTION DE CES SYSTEMES, L'ETUDE CONFORMATIONNELLE PAR RMN- 1H DES PROTEINES SEC61 ET PMP1 APPARAIT APPROPRIEE. LA PURIFICATION DE CES PROTEINES ETANT TRES DIFFICILE, NOUS AVONS, DANS UN PREMIER TEMPS, ETUDIE DES FRAGMENTS SYNTHETIQUES INCLUANT LES DOMAINES CYTOPLASMIQUES PLUS UN OU DEUX TOURS D'HELICE TRANSMEMBRANAIRE. NOUS AVONS ENTREPRIS LEUR ETUDE STRUCTURALE EN PRESENCE DE MICELLES DE DPC, MIMANT UNE INTERFACE MEMBRANAIRE. LE FRAGMENT DE SEC61 FORME UN COMPLEXE STABLE AVEC LA MICELLE ET ACQUIERT UNE STRUCTURE HELICE -BOUCLE-HELICE TRES BIEN DEFINIE AVEC UNE HELICE AMPHIPATIQUE COUCHEE A LA SURFACE DE LA MICELLE. LA BOUCLE (4 RESIDUS) EST FLANQUEE PAR DEUX STRUCTURES DE VERROUILLAGE, TRES CONSERVEES CHEZ TOUTES LES PROTEINES HOMOLOGUES. LE FRAGMENT DE PMP1 FORME UNE SEULE HELICE ET L'AJOUT DE DPC OU DE LIPIDES PROTONES ONT PERMIS DE METTRE EN EVIDENCE DES INTERACTIONS SPECIFIQUES ENTRE LES PROTONS DU LIPIDE ET CEUX DE PMP1. DES EXPERIENCES DE RMN- 2H EN BICOUCHES PHOSPHOLIPIDIQUES ONT REVELEES QUE PMP1 INTERAGIT SPECIFIQUEMENT AVEC LES LIPIDES ANIONIQUES. CES DEUX ETUDES NOUS ONT PERMIS DE PROPOSER UN MODELE STRUCTURAL POUR SEC61 ET PMP1 INSERES DANS UNE BICOUCHE ET DE METTRE EN EVIDENCE DEUX TYPES DE CONFORMATIONS PERMETTANT L'EXPOSITION DE NOMBREUSES CHARGES POSITIVES A L'INTERFACE.

Caractérisation du domaine de liaison à l'ARN de p54nrb

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Book Synopsis Caractérisation du domaine de liaison à l'ARN de p54nrb by : Mikael Bédard (Auteur de Caractérisation du domaine de liaison à l'ARN de p54nrb)

Download or read book Caractérisation du domaine de liaison à l'ARN de p54nrb written by Mikael Bédard (Auteur de Caractérisation du domaine de liaison à l'ARN de p54nrb) and published by . This book was released on 2011 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: P54nrb est une protéine de liaison à l'ARN nucléaire impliquée dans plusieurs processus cellulaires tels que la transcription, la maturation des ARNm et la rétention des ARNs hyper-édités. Cette protéine multifonctionnelle fait partie de la machinerie d'épissage et participe à ce processus en liant directement le site d'épissage en 5' du pré-ARNm. De plus, p54nrb se concentre dans un corps nucléaire nommé le paraspeckle en liant une fraction riche en G de l'ARNnc NEAT1. Récemment, nous avons démontré que la phosphorylation mitotique de la threonine 15 de p54nrb, située en N-terminal de deux RRMs en tandem, régule négativement sa capacité de liaison aux ARNs excepté pour ceux riches en G comprenant l'ARNnc NEAT1 (Bruelle et al., sous presse, annexe A). Afin de caractériser la liaison des différents RRMs de p54nrb à l'ARN, une dissection moléculaire de son domaine de liaison à l'ARN (DLA) a été réalisée. Cette section contient les deux RRMs de la protéine précédés d'une région riche en H,Q, et P contenant le résidu T15 phosphorylable. Des tests de liaison in vitro à l'ARN du site d'épissage en 5' (5'SS, 11 nucleotides) et à des ARNs de polyguanosines ont permis de démontrer que le RRM1 de p54nrb est responsable de l'affinité de la protéine pour ces ligands. De plus, la cartographie des sites d'interaction du RRM1 avec le 5'SS et avec un ARN de polyguanosines (polyG, 11 nucleotides) a été réalisée par RMN et a révélé un site de liaison unique pour chacune de ces molécules. En effet, nous avons démontré que le RRM1 de p54nrb lie l'ARN polyG par un site de liaison non classique différent du site de liaison classique utilisé par la protéine pour lier le 5'SS. Ces expériences ont aussi permis de voir que le RRM1 de p54nrb avait plus d'affinité pour le polyG que pour le 5'SS. Les résultats obtenus démontrent pour la première fois, à notre connaissance, la possibilité pour un seul RRM de posséder deux sites distincts de liaison à l'ARN. De plus, cette liaison non classique du RRM1 de p54nrb aux ARNs de polyguanosines pourrait potentiellement expliquer pourquoi la liaison de la protéine à ce type d'ARN n'est pas affectée par sa phosphorylation.

ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL CHEZ ASPERGILLUS NIDULANS

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Book Synopsis ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL CHEZ ASPERGILLUS NIDULANS by : FRANCOIS.. LENOUVEL

Download or read book ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL CHEZ ASPERGILLUS NIDULANS written by FRANCOIS.. LENOUVEL and published by . This book was released on 1996 with total page 251 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: ALCR, LE REGULATEUR TRANSCRIPTIONNEL DU REGULON ETHANOL CHEZ ASPERGILLUS NIDULANS, APPARTIENT A LA FAMILLE DES COMPLEXES BINUCLEAIRES A ZINC. TOUTEFOIS, IL S'EN SINGULARISE PAR DE NOMBREUX ASPECTS QUI ONT FAIT L'OBJET DE CE TRAVAIL. ALORS QUE LES PROTEINES DE CETTE CLASSE RECONNAISSENT LE PLUS SOUVENT DES CIBLES PALINDROMIQUES ET S'Y FIXENT SOUS FORME DE DIMERES, ALCR RECONNAIT DES CIBLES DIRECTEMENT ET INVERSEMENT REPETEES ET SE FIXE SOUS FORME DE MONOMERE. DE PLUS, DE FACON SURPRENANTE, LA LIAISON A UNE CIBLE PALINDROMIQUE REQUIERT LA PRESENCE D'UNE SEQUENCE AMINO-TERMINALE PLACEE EN AMONT DU COMPLEXE A ZINC ET PLUS PARTICULIEREMENT LE RESIDU ARGININE EN POSITION SIX. CETTE SEQUENCE AMINO-TERMINALE N'EST PAS REQUISE POUR LA FIXATION SUR DES CIBLES DIRECTEMENT REPETEES. LE TRIPLET D'ADN INTERAGISSANT AVEC ALCR, ET CE POUR LES DEUX TYPES DE CIBLES, EST EGALEMENT DIFFERENT, IL S'AGIT DE 5'-GCG-3'. AUTRE ORIGINALITE, ALCR EST CAPABLE DE SE FIXER SUR UNE DEMI-CIBLE ET FORME DEUX COMPLEXES AVEC UNE CIBLE PALINDROMIQUE CORRESPONDANT A LA FIXATION INDEPENDANTE DE DEUX MOLECULES DE PROTEINE, ALORS QU'UN SEUL COMPLEXE EST FORME AVEC UNE CIBLE DIRECTEMENT REPETEE. DANS CE DERNIER CAS, LA MOITIE 3' DE LA CIBLE EST PREFERENTIELLEMENT CONTACTEE CORRESPONDANT A LA FIXATION D'UNE SEULE MOLECULE D'ALCR. UNE APPROCHE STRUCTURALE D'ANALYSE DE L'ENVIRONNEMENT DES DEUX ATOMES DE ZINC (EXAFS, XANES) A PERMIS DE MESURER LES DISTANCES ENTRE CES ATOMES DE ZINC (3,16A) ET ENTRE LES ATOMES DE ZINC ET DE SOUFRE (2,34A). LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU MOTIF A ZINC A ETE RESOLUE PAR UNE ANALYSE RMN ET MONTRE LA PRESENCE D'HELICES ALPHA DANS LES ZONES SUPPOSEES INTERAGIR AVEC L'ADN. SUR LA BASE DE CES DONNEES BIOCHIMIQUES ET STRUCTURALES UN MODELE D'INTERACTION ENTRE LE MOTIF A ZINC D'ALCR ET UNE CIBLE ADN A ETE ETABLI. LE ROLE PHYSIOLOGIQUE DES DIVERS DOMAINES AUTRES QUE LE MOTIF A ZINC D'ALCR EST EN COURS D'ETUDE ET PLUS PARTICULIEREMENT CELUI DE LA SEQUENCE AMINO-TERMINALE. CES ETUDES SONT UNE PREMIERE APPROCHE DES RELATIONS STRUCTURE-FONCTION DE L'ACTIVATEUR TRANSCRIPTIONNEL ALCR

ETUDE PAR RMN DU REPLIEMENT DES ANNEXINES ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LE CALCIUM ET LES PHOPHOLIPIDES

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Book Synopsis ETUDE PAR RMN DU REPLIEMENT DES ANNEXINES ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LE CALCIUM ET LES PHOPHOLIPIDES by : FRANCOISE.. CORDIER OCHSENBEIN

Download or read book ETUDE PAR RMN DU REPLIEMENT DES ANNEXINES ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LE CALCIUM ET LES PHOPHOLIPIDES written by FRANCOISE.. CORDIER OCHSENBEIN and published by . This book was released on 1997 with total page 300 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES ANNEXINES CONSTITUENT UNE FAMILLE DE PROTEINES COMPORTANT QUATRE DOMAINES CONSECUTIFS HOMOLOGUES EN SEQUENCE ET EN STRUCTURE. CHAQUE DOMAINE EST CONSTITUE DE CINQ HELICES QUI S'ORGANISENT EN UN MOTIF SUPER HELICOIDAL. L'ETUDE DU REPLIEMENT DE CES PROTEINES A ETE ABORDEE PAR L'ANALYSE DE LA STRUCTURE DE DOMAINES ET MODULES ISOLES EN UTILISANT LES SPECTROSCOPIES RMN ET DC. NOUS MONTRONS NOTAMMENT QUE LE DOMAINE 1 DES ANNEXINE I ET V CONSTITUENT DES UNITES AUTONOMES DE REPLIEMENT ALORS QUE LE DOMAINE 2 DE L'ANNEXINE I COMPREND UN TAUX DE STRUCTURE SECONDAIRE CORRESPONDANT A 30% DE CELUI DE LA STRUCTURE NATIVE. L'ANALYSE DETAILLEE DES ELEMENTS DE STRUCTURE RESIDUELLE PRESENTS AU SEIN DU DOMAINE 2 DE L'ANNEXINE I MONTRE LA PRESENCE DE STRUCTURES LOCALES NATIVES ET NON NATIVES, CES DERNIERES ETANT DETRUITES EN FIN DE REPLIEMENT. LE ROLE DE CES STRUCTURE POURRAIT ETRE DE MAINTENIR, DANS DES REGIONS SPECIFIQUES, DE FACON TRANSITOIRE UNE FLEXIBILITE LOCALE POUR GUIDER LES TRAJECTOIRES DE REPLIEMENT DE LA PROTEINE. L'ENSEMBLE DES RESULTATS, INCLUANT LES RESULTATS EXPERIMENTAUX OBTENUS POUR LE DOMAINE 1 DES ANNEXINES I ET V, LE DOMAINE 2 ET LE MODULE 2-3 DE L'ANNEXINE I, NOUS ONT CONDUIT A PROPOSER UN MODELE DE REPLIEMENT SEQUENTIEL POUR L'ANNEXINE I. DANS CE MODELE, LE DOMAINE 1 DE L'ANNEXINE I SE REPLIE EN PREMIER ET CONSTITUE LA CHARPENTE CAPABLE DE GUIDER LE REPLIEMENT DES AUTRES DOMAINES. PAR AILLEURS, NOUS AVONS ABORDE LA CARACTERISATION DE LA FONCTION COMMUNE DES ANNEXINES, LEUR LIAISON AUX MEMBRANES EN PRESENCE DE CALCIUM. UNE ETUDE PAR RMN DU DEUTERIUM A PERMIS UNE DESCRIPTION DES VARIATIONS DES PARAMETRES DYNAMIQUES DE LA PHASE LIPIDIQUE AU COURS DE LA LIAISON DE L'ANNEXINE V AUX MEMBRANES.

DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES EN RMN MULTIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES

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Book Synopsis DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES EN RMN MULTIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES by : BERNHARD.. BRUTSCHER

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