Etude Par Resonance Magnetique Nucleaire 2d Et 3d De La Structure Tridimensionnelle De La Boite A De La Proteine Hmg1

Download Etude Par Resonance Magnetique Nucleaire 2d Et 3d De La Structure Tridimensionnelle De La Boite A De La Proteine Hmg1 full books in PDF, epub, and Kindle. Read online Etude Par Resonance Magnetique Nucleaire 2d Et 3d De La Structure Tridimensionnelle De La Boite A De La Proteine Hmg1 ebook anywhere anytime directly on your device. Fast Download speed and no annoying ads. We cannot guarantee that every ebooks is available!

ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE 2D ET 3D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1

Author : YUMIKO.. OHYAMA
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 192 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE 2D ET 3D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 by : YUMIKO.. OHYAMA

Download or read book ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE 2D ET 3D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 written by YUMIKO.. OHYAMA and published by . This book was released on 1996 with total page 192 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE LA BOITE A DE LA PROTEINE HMG1 DE MAMMIFERES (RAT) A ETE DETERMINEE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) ET MODELISATION MOLECULAIRE. CETTE PROTEINE APPARTIENT A LA SERIE DES NUCLEOPROTEINES APPELEES HIGH MOBILITY GROUP PROTEINS QUI SONT CARACTERISEES PAR LEUR COMPLEXATION AVEC L'ADN. LES PROTEINES HMG1 ET SES HOMOLOGUES POSSEDENT DEUX REGIONS BASIQUES BIEN STRUCTUREES D'ENVIRON 80 RESIDUS: DOMAINES N-TERMINAL ET CENTRAL. ILS SONT APPELES RESPECTIVEMENT BOITES A ET B QUI SE COMPLEXENT SANS SPECIFICITE SEQUENTIELLE AVEC LES ADN COURBES ET DISTORDUS. AVEC DES CONTRAINTES OBTENUES A PARTIR DES EXPERIENCES RMN HOMONUCLEAIRES ET HETERONUCLEAIRES 2D ET 3D, NOUS AVONS CONSTRUIT DES MODELES PAR LE LOGICIEL XPLOR. LES STRUCTURES OBTENUES ONT UNE FORME EN L COMME CELLES DES AUTRES PROTEINES HMG. LE BRAS LONG EST CONSTITUE DE LA REGION N-TERMINALE (RESIDUS 2-14) ET DE LA TROISIEME HELICE (RESIDUS 53-76) QUI SONT ACCOLEES L'UNE CONTRE L'AUTRE, TANDIS QUE LE BRAS COURT CONTIENT LA PREMIERE (RESIDUS 15-29) ET LA DEUXIEME HELICE (RESIDUS 40-50). LA DISPOSITION DU L EST VRILLEE AU NIVEAU DU COUDE ENTRE LES BRAS LONG ET COURT. A CET EMPLACEMENT, IL EXISTE UN CLUSTER HYDROPHOBE, DANS LEQUEL LES CYCLES AROMATIQUES DES RESIDUS PHE FORMENT ENTRE EUX UN ANGLE VOISIN DE 60. CETTE DISPOSITION POURRAIT ETRE LIEE A UNE MODIFICATION STRUCTURALE AU MOMENT DE L'INTERACTION AVEC L'ADN. CERTAINES DIFFERENCES ONT ETE OBSERVEES ENTRE LA PROTEINE NATIVE ET LA PROTEINE MUTEE ETUDIEE PAR UNE EQUIPE ANGLAISE. D'ABORD, LA FORME EN L EST DIFFERENTE: POUR LA PROTEINE NATIVE, LE BRAS LONG EST INCURVE, CAR LA PARTIE N-TERMINALE ETANT PLUS PROCHE DE L'HELICE H3, LES INTERACTIONS ENTRE H3 ET LE DEBUT DE L'HELICE H1 RESPONSABLES DE CETTE COURBURE SONT PLUS IMPORTANTES QUE DANS LE CAS DE LA PROTEINE MUTEE. CES INTERACTIONS POURRAIENT STABILISER LA FORME DE LA MOLECULE. LE BRAS COURT EST EGALEMENT PLUS ELARGI POUR LA BOITE A NATIVE QUE POUR LA BOITE MUTEE. CECI EST DU A L'ENCOMBREMENT STERIQUE DES CYCLES DE HIS 26, HIS 30 ET PHE 40 A L'INTERIEUR DU BRAS COURT. LA DIFFERENCE STRUCTURALE CONSTATEE ENTRE LES BOITES A ET B EST LOCALISEE AU NIVEAU DE LA REGION N-TERMINALE ET DE L'HELICE H1 CONSIDEREES COMME LE SITE D'INTERACTION N'AYANT PAS LA MEME FORME, CE QUI PEUT ETRE A L'ORIGINE D'UNE DIFFERENCE DE MODE D'INTERACTION AVEC L'ADN. LA BOITE A QUI SE COMPLEXE PREFERENTIELLEMENT AVEC L'ADN CRUCIFORME (CROISEMENT STATIQUE), TANDIS QUE LA BOITE B ET SON EXTENSION AVEC LA PARTIE C-TERMINALE SE COMPLEXENT AVEC L'ADN SUR-ENROULE (CROISEMENT DYNAMIQUE). EN CONCLUSION, LA RMN A PERMIS D'ETABLIR UN MODELE DE STRUCTURE 3D DE LA BOITE A NATIVE DE HMG1, DE LE COMPARER A LA BOITE A MUTEE AINSI QU'A LA BOITE B ET DE CONSTITUER AINSI UNE BASE POUR DES ETUDES ULTERIEURES D'INTERACTION AVEC L'ADN

Analyse de la structure tridimentionnelle des protéines par résonance magnétique nucléaire

Author : Anne Lesage
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 233 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Analyse de la structure tridimentionnelle des protéines par résonance magnétique nucléaire by : Anne Lesage

Download or read book Analyse de la structure tridimentionnelle des protéines par résonance magnétique nucléaire written by Anne Lesage and published by . This book was released on 1995 with total page 233 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Nous avons utilisé la résonance magnétique nucléaire d'une part pour l'étude structurale de peptides synthétiques mimant la jonction COL1-NC1 des collagènes FACIT, et d'autre part pour la détermination de la structure 3D du domaine d'interaction à l'ADN du régulateur transcriptionnel FRUR, domaine appelé FRUR (1-57). Les peptides ont été synthétisés et associés en trimères reliés par trois ponts disulfures inter-chaines. Les trimères formes ont été caractérisés par microsequençage, dichroîsme circulaire et RMN. Un modèle structural est proposé pour la jonction COL1-NC1 des collagènes FACIT. Des expériences RNM hétéronucleaires azote 15-proton à deux et trois dimensions ont été réalisées sur le domaine FRUR (1-57). Elles ont permis l'identification des effets nOe et la mesure des constantes de couplage HN-h : experiences 2D gHSQC, 3d NOESY-HMQC, 3D TOCSY-HMQC, 3D HNHA.

TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE

Download TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE PDF Online Free

Author : CHRISTINE.. ALBARET-REISDORF
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 147 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE by : CHRISTINE.. ALBARET-REISDORF

Download or read book TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS OPTIMISEES PAR DES IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP. APPLICATION A LA DETERMINATION DES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE written by CHRISTINE.. ALBARET-REISDORF and published by . This book was released on 1994 with total page 147 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE CHAMP D'INVESTIGATION DE STRUCTURES DE PROTEINE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) S'EST CONSIDERABLEMENT ELARGI GRACE AUX PROGRES REALISES DANS LA PRODUCTION DE PROTEINES RECOMBINANTES ET DANS LES TECHNIQUES RMN HETERONUCLEAIRES. TOUTEFOIS, L'EXPRESSION D'UNE PROTEINE EUCARYOTE POSSEDANT DES PONTS DISSULFURES SE REVELE DIFFICILE DANS DES SYSTEMES BACTERIENS TELS QUE E. COLI. PAR CONSEQUENT, DES RECHERCHES SUR DE TELLES MACROMOLECULES NE SONT PAS TOUJOURS ENVISAGEABLES PAR RMN DE L'ISOTOPE #1#5N OU #1#3C. NOUS MONTRONS QU'EN DISPOSANT D'UNE GRANDE QUANTITE DE PROTEINE NATIVE (100MG), IL EST POSSIBLE D'EFFECTUER UNE ETUDE SUR UNE PROTEINE DE 125 ACIDES AMINES, L'ANGIOGENINE BOVINE PAR RMN EXCLUSIVEMENT HOMONUCLEAIRE. CETTE PROTEINE EST UN INDUCTEUR PUISSANT DE NEOVASCULARISATION DE TISSUS SAINS ET SURTOUT DE METASTASES. LA DETERMINATION DE SA STRUCTURE SPATIALE POURRAIT PERMETTRE D'AMELIORER LES CONNAISSANCES SUR SES DIFFERENTES PROPRIETES BIOLOGIQUES EN VUE D'ETABLIR DES INHIBITEURS POTENTIELS. CEPENDANT LA TAILLE RELATIVEMENT IMPORTANTE DE LA MACROMOLECULE NOUS A CONTRAINT A DEVELOPPER LES EXPERIENCES 3D HOMONUCLEAIRES AFIN DE LEVER LES DEGENERESCENCES OBSERVEES SUR LES CARTES 2D. LEUR OPTIMISATION PAR LES TECHNIQUES D'IMPULSIONS DE GRADIENT DE CHAMP NOUS A PERMIS D'AMELIORER LA QUALITE DES SPECTRES OBTENUS. UN APERCU DES DIFFERENTES SEQUENCES DISPONIBLES POUR REALISER UN MELANGE ISOTROPE EST EGALEMENT EXPOSE. L'EXPLOITATION DES SPECTRES 3D NOE-HOHAHA ET HOHAHA-NOE A PERMIS D'ETABLIR UNE STRATEGIE SYSTEMATIQUE DE L'ATTRIBUTION SEQUENTIELLE. AINSI, 96% DES RESONANCES HYDROGENES DU SQUELETTE PEPTIDIQUE ET 86% DES CHAINES LATERALES ONT PU ETRE REPEREES. LES DIVERS ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ANGIOGENINE BOVINE ONT ETE DETERMINES PAR UNE ANALYSE COUPLEE DES SPECTRES 2D ET 3D. POUR FINIR, UNE COMPARAISON PRELIMINAIRE D'UNE STRUCTURE MODELE AVEC LA STRUCTURE DE LA PROTEINE HOMOLOGUE, LA RIBONUCLEASE A BOVINE EST DONNEE

DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES

Author : YINSHAN.. YANG
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES by : YINSHAN.. YANG

Download or read book DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES written by YINSHAN.. YANG and published by . This book was released on 1993 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL A PERMIS, GRACE A DES TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) A 2 ET 3 DIMENSIONS, A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. UNE PREMIERE APPLICATION CONCERNE UN PEPTIDE (23 ACIDES AMINES) ISSU DE LA BRANCHE N-TERMINALE DE L'ASPARTYL-TARN SYNTHETASE. IL A ETE MONTRE PAR DES EXPERIENCES DE DICHROISME CIRCULAIRE QUE LE PEPTIDE EN SOLUTION AQUEUSE INTERAGIT AVEC POLY(DT). LA TECHNIQUE DE RMN 2D A ETE UTILISEE POUR ATTRIBUER LES SPECTRES PROTON. SUR LA BASE DES CONTRAINTES DE DISTANCES INTER-PROTONIQUE TIREES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU PEPTIDE A ETE DETERMINEE. ENSUITE LA TRANSITION CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE, L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EN FONCTION DU PH A ETE ETUDIE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES PROTONIQUES A ETE REALISEE A PH NEUTRE PAR DIFFERENTES EXPERIENCES DE RMN 2D. LA RMN COUPLEE AUX CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE A MONTRE QUE LA CONFORMATION GLOBALE ETAIT CONSERVEE AVEC DES DIFFERENCES LOCALES EN PARTICULIER AU NIVEAU DE L'HISTIDINE 18. LA STRUCTURE D'UNE AUTRE PROTEINE, LA SOUS-UNITE A DE LA CROTOXINE (90 ACIDES AMINES) A ETE EGALEMENT ETUDIEE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES DU PROTON A L'AIDE DES EXPERIENCES RMN-2D ET 3D A ETE EFFECTUEE. LES CARTES 2D NOESY ONT PERMIS L'EVALUATION DES DISTANCES INTER-PROTONIQUES QUI CONSTITUENT AINSI LES CONTRAINTES POUR LES CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE

Étude structurale par résonance magnétique nucléaire et modélisation moléculaire de la MBP, une métalloprotéine de synthèse conçue à partir de deux protéines naturelles

Download Étude structurale par résonance magnétique nucléaire et modélisation moléculaire de la MBP, une métalloprotéine de synthèse conçue à partir de deux protéines naturelles PDF Online Free

Author : CAROLE.. LEON
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 201 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Étude structurale par résonance magnétique nucléaire et modélisation moléculaire de la MBP, une métalloprotéine de synthèse conçue à partir de deux protéines naturelles by : CAROLE.. LEON

Download or read book Étude structurale par résonance magnétique nucléaire et modélisation moléculaire de la MBP, une métalloprotéine de synthèse conçue à partir de deux protéines naturelles written by CAROLE.. LEON and published by . This book was released on 1996 with total page 201 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE CONTROLE DE LA FONCTION ET DE LA STRUCTURE DES PRODUITS SYNTHETIQUES EST UNE DES ETAPES PRINCIPALES LORS DE LA CONCEPTION DE NOUVELLES MOLECULES EN CHIMIE ET EN BIOCHIMIE. EN PARTICULIER, POUR LA CHIMIE DES PROTEINES, LE BUT EST D'OBTENIR DES ENTITES BIOACTIVES, DONT LA STRUCTURE ET LA FONCTION SERAIENT PREDETERMINEES. DANS CE BUT, LE TRANSFERT D'UN SITE DE LIAISON AUX METAUX, SUR LA PLATE-FORME D'UNE PROTEINE QUI EN EST NATURELLEMENT DEPOURVUE, SE PRESENTE COMME PARTICULIEREMENT ATTRACTIF, CAR UN TEL SITE PEUT ETRE RAPIDEMENT ET COMPLETEMENT CARACTERISE PAR DIVERSES METHODES SPECTROSCOPIQUES, QUI PERMETTENT D'EVALUER L'EFFICACITE DU TRANSFERT. UNE NOUVELLE METALLOPROTEINE, APPELEE MBP (POUR METAL BINDING PROTEIN), A ETE OBTENUE EN INSERANT LE SITE DE LIAISON AU ZN#2#+, TEL QU'IL EXISTE DANS L'ANHYDRASE CARBONIQUE HUMAINE DE TYPE B, SUR LA PLATE-FORME D'UNE TOXINE DE SCORPION, LA CHARYBDOTOXINE. APRES SYNTHESE PAR VOIE CHIMIQUE ET PURIFICATION DE LA PROTEINE CHIMERIQUE, NOUS AVONS ENTREPRIS L'ETUDE STRUCTURALE DE LA MBP SELON UNE METHODE CLASSIQUE: ETUDE PAR RMN MULTIDIMENSIONNELLE CONDUISANT A UN CERTAIN NOMBRE DE CONTRAINTES UTILISEES PAR DES PROTOCOLES DE MODELISATION MOLECULAIRE. CETTE ETUDE NOUS A PERMIS D'OBTENIR LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION DE LA MBP DANS DIFFERENTES CONDITIONS EXPERIMENTALES: A PH - 3,5, PUIS A PH = 6,3, EN ABSENCE ET EN PRESENCE DE METAL. L'EXAMEN DE LA STRUCTURE DE L'APO-MBP OBTENUE A PH = 3,5, ET SA COMPARAISON AVEC LA STRUCTURE DE LA CHARYBDOTOXINE, MONTRE QUE LE REPLIEMENT GLOBAL N'A PAS ETE MODIFIE, MEME APRES NEUF MUTATIONS. LA PROTEINE CHIMERIQUE POSSEDE BIEN LE REPLIEMENT DE TYPE /B, CONSTITUE D'UNE HELICE RELIEE A UN TRIPLE FEUILLET B PAR TROIS PONTS DISULFURE, CARACTERISTIQUE DES TOXINES DE SCORPIONS. DEUX STRUCTURES ONT ENSUITE ETE OBTENUES A UN PH DE 6,3 EN ABSENCE ET EN PRESENCE DE CHLORURE DE CADMIUM. CES STRUCTURES MONTRENT QUE LES TROIS HISTIDINES CONSTITUANT LE SITE DE LIAISON INTRODUIT SE TROUVENT, DANS LA STRUCTURE DE L'APO-MBP, EN POSITION FAVORABLE POUR LIER LE METAL. DE PLUS, LA COMPARAISON AVEC LE SITE NATUREL DE L'ANHYDRASE CARBONIQUE MONTRE DE GRANDES SIMILITUDES. ENFIN, LA COMPARAISON DES STRUCTURES DE LA CHIMERE ENTRE ELLES MONTRENT UNE MODIFICATION DU REPLIEMENT AU NIVEAU DE L'HELICE LORSQUE LA VALEUR DU PH AUGMENTE. AFIN DE COMPLETER LA CARACTERISATION DU SITE DE LIAISON AUX METAUX, DES EXPERIENCES DE RMN HETERONUCLEAIRES PLUS SPECIFIQUES, QUI CONCERNENT L'ISOTOPE 113 DU CADMIUM, ONT ETE ENTREPRISES. ELLES ONT PERMIS DE CARACTERISER PRECISEMENT L'ENVIRONNEMENT DU METAL, GRACE A LA VALEUR DU DEPLACEMENT CHIMIQUE, REFERENCEE DANS LA LITTERATURE. CES DONNEES PERMETTENT DE METTRE EN EVIDENCE, DANS LA MBP, UN PHENOMENE D'ECHANGE CHIMIQUE DU CADMIUM AU NIVEAU DU SITE. CE PHENOMENE S'EXPLIQUE PAR LA LOCALISATION DU SITE EN SURFACE DE LA PROTEINE SYNTHETIQUE, CE QUI PERMET UN ECHANGE RAPIDE ENTRE LE CADMIUM LIE A LA PROTEINE ET LE CADMIUM LIE AU SOLVANT. L'ETABLISSEMENT DES TROIS STRUCTURES EN SOLUTION PERMET DE CONCLURE QUE LE TRANSFERT DU SITE S'EST EFFECTUE AVEC SUCCES: LA STRUCTURE DE LA PLATE-FORME DE DEPART EST CONSERVEE, ET UNE NOUVELLE FONCTION EST ACQUISE

EXPERIENCES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS

Author : Michel Robin
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis EXPERIENCES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS by : Michel Robin

Download or read book EXPERIENCES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A TROIS DIMENSIONS written by Michel Robin and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA CONFORMATION D'UNE MOLECULE EN SOLUTION PEUT ETRE DETERMINEE GRACE A LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) PAR L'OBSERVATION, DANS DES EXPERIENCES DE CORRELATION DE LEURS DEPLACEMENTS CHIMIQUES, DES INTERACTIONS HYDROGENE-HYDROGENE QUI EN SONT CARACTERISTIQUES. LE MANQUE DE RESOLUTION DES SPECTRES A DEUX DIMENSIONS A CONDUIT AU DEVELOPPEMENT DES EXPERIENCES DE DOUBLE CORRELATION. LE PRINCIPE DE L'ENREGISTREMENT DES SPECTRES A TROIS DIMENSIONS (RMN 3D) EST TOUT D'ABORD EXPOSE. UNE TECHNIQUE D'ECHANTILLONNAGE NON UNIFORME DU SIGNAL EST PROPOSEE, QUI PERMET DE REDUIRE A LA FOIS LA DUREE DES EXPERIENCES ET LE VOLUME DES DONNEES NUMERIQUES AUTREMENT NECESSAIRES. LE CALCUL DU SPECTRE A TROIS DIMENSIONS REQUIERT ALORS L'EMPLOI DE LA METHODE DU MAXIMUM D'ENTROPIE (MAXENT). L'INTERPRETATION DU SPECTRE DE DOUBLE CORRELATION PAR COUPLAGE SCALAIRE ET PAR EFFET OVERHAUSER (NOESY-HOHAHA) D'UNE PROTEINE EST DETAILLEE ET ILLUSTREE PAR L'APPLICATION AU CAS DE L'ALPHA-COBRATOXINE, EXTRAITE DU VENIN DE NAJA NAJA SIAMENSIS. ENFIN, LE CONCEPT DE SPECTRE DE R.M.N. A TROIS DIMENSIONS EST ILLUSTRE PAR UNE NOUVELLE METHODE D'ENREGISTREMENT DES SPECTRES DE CORRELATION AVEC PASSAGE PAR LES ETATS MULTIPLE-QUANTA (COSY-MQ)

DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PETITES PROTEINES

Author : ESTHER.. KELLENBERGER
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 182 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PETITES PROTEINES by : ESTHER.. KELLENBERGER

Download or read book DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PETITES PROTEINES written by ESTHER.. KELLENBERGER and published by . This book was released on 2000 with total page 182 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA PREMIERE PARTIE TRAITE D'INGENIERIE DES PROTEINES. UNE SEQUENCE DE TYPE RGD A ETE INTRODUITE DANS UNE TOXINE DE SCORPION CONTENANT TROIS PONTS DISULFURE. LA TOXINE CHIMERE POSSEDE DES PROPRIETES ANTIAGREGANTES. SA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE REVELE QU'UNE HELICE ALPHA PEUT MIMER UN COUDE BETA DE TYPE II. UNE DEUXIEME PARTIE S'INTERESSE AUX PROTEINES QUI LIENT LE ZINC ET QUI SONT IMPLIQUEES DANS LA TRANSCRIPTION DES GENES DE CLASSES II CHEZ LES EUCARYOTES. _ UNE REVUE BIBLIOGRAPHIQUE DECRIT LES PROPRIETES DU ZINC ET LES DIFFERENTS MOTIFS STRUCTURAUX DE LIAISON AU ZINC. _ UN CHAPITRE EST CONSACRE A LA PURIFICATION DE LA SOUS-UNITE HRPB10ALPHA DE L'ARN POLYMERASE II HUMAINE. CETTE SOUS-UNITE DE 58 ACIDES AMINES LIE UN ION ZN 2 +. LE COMPORTEMENT BIOCHIMIQUE AINSI QUE LES PREMIERS SPECTRES ENREGISTRES SUR LA PROTEINE PURIFIEE METTENT EN EVIDENCE UNE TENDANCE A L'AGREGATION. _ UN CHAPITRE PRESENTE LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU DOMAINE CARBOXY-TERMINAL DE LA SOUS-UNITE P44 (P44 3 2 1 - 3 9 5) DE TFIIH. TFIIH EST UN FACTEUR DE BASE DE LA TRANSCRIPTION. IL EST AUSSI UN ACTEUR ESSENTIEL DE LA REPARATION DE L'ADN PAR EXCISION DE NUCLEOTIDES. LE DOMAINE P44 3 2 1 - 3 9 5 LIE DEUX IONS ZN 2 +. L'ETUDE STRUCTURALE REVELE UN FEUILLET BETA ANTIPARALLELE A TROIS BRINS ASSOCIE A UNE HELICE ALPHA. ELLE TEMOIGNE EGALEMENT D'UNE DYNAMIQUE LOCALISEE AUTOUR DE L'UN DES SITES DE LIAISON AU ZINC. LE MOTIF DE COORDINATION DES IONS ZINC DE P44 3 2 1 - 3 9 5 EST ORIGINAL, BIEN QUE LA TOPOLOGIE DU DOMAINE SOIT COMMUN A D'AUTRES PROTEINES DE LIAISON AU ZINC. LE TRAVAIL SUR P44 A FAIT APPEL A DEUX TECHNIQUES PROPRES A LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES : (1) LE MARQUAGE ISOTOPIQUE ET (2) L'AUTOMATISATION DE L'ATTRIBUTION DES PICS DE CORRELATION NOES. L'UTILISATION ET L'EVALUATION DE CES TECHNIQUES SONT DETAILLEES DANS UNE PARTIE METHODOLOGIE.

ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE PEPTIDES ET PROTEINES DU SYSTEME VASOREGULATEUR

Author : PHILIPPE.. SIZUN
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (78 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE PEPTIDES ET PROTEINES DU SYSTEME VASOREGULATEUR by : PHILIPPE.. SIZUN

Download or read book ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE PEPTIDES ET PROTEINES DU SYSTEME VASOREGULATEUR written by PHILIPPE.. SIZUN and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'OBJECTIF PRINCIPAL DE CE TRAVAIL EST DE MONTRER COMMENT LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) PERMET D'ACCEDER A LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. L'ETUDE COMPAREE DE COMPOSES VASOREGULATEURS ALLANT DE PETITS PEPTIDES HORMONAUX A UNE PROTEINE DE 65 RESIDUS, L'HIRUDINE A PERMIS DE DEGAGER LES STRATEGIES 1D ET 2D LES PLUS APPROPRIEES. IL EST APPARU QUE LA TAILLE DU PEPTIDE JOUE UN ROLE FONDAMENTAL DANS LA PROBABILITE DE STRUCTURATION EN SOLUTION, L'ABSENCE DE COOPERATIVITE LIMITANT AINSI LA MOBILITE STRUCTURALE DE PETITS PEPTIDES. CETTE DERNIERE CROIT DES QUE LA TAILLE AUGMENTE OU QUE DES POINTS DE BLOCAGE CONFORMATIONNELS (PONTS DISULFURE) EXISTENT. POUR UNE PROTEINE TELLE QUE L'HIRUDINE, LA COMBINAISON DES DONNEES RMN EXTRAITE D'EXPERIENCES SPECIFIQUES (DEPLACEMENTS CHIMIQUES CONSTANTES DE COUPLAGE, EFFETS OVERHAUSER, ACCESSIBILITE DES PROTONS AMIDES) ET DE LA MODELISATION MOLECULAIRE CONTRAINTE A PERMIS DE PROPOSER UNE STRUCTURE 3D EN SOLUTION. UNE ANALYSE COMPARATIVE DES STRUCTURES OBTENUES ET DE CELLES PREVISIBLES GRACE AUX METHODES DE PREDICTION A MIS EN LUMIERE LA NOTION DE PREDISPOSITION CONFORMATIONNELLE POUVANT SERVIR DE BASE AUX ETUDES DE RELATION STRUCTURE-ACTIVITE

ETUDE PAR RESONANCE MEGNETIQUE NUCLEAIRE A UNE ET DEUX DIMENSIONS DE QUELQUES SUCRES GLYCOPEPTIDES ET OLIGONUCLEOTIDES

Author : BRIGITTE.. CHANEL GILLET
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 196 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE PAR RESONANCE MEGNETIQUE NUCLEAIRE A UNE ET DEUX DIMENSIONS DE QUELQUES SUCRES GLYCOPEPTIDES ET OLIGONUCLEOTIDES by : BRIGITTE.. CHANEL GILLET

Download or read book ETUDE PAR RESONANCE MEGNETIQUE NUCLEAIRE A UNE ET DEUX DIMENSIONS DE QUELQUES SUCRES GLYCOPEPTIDES ET OLIGONUCLEOTIDES written by BRIGITTE.. CHANEL GILLET and published by . This book was released on 1985 with total page 196 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt:

DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N.

Author : REMI.. LE GOAS
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : pages
Book Rating : 4.:/5 (116 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. by : REMI.. LE GOAS

Download or read book DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. written by REMI.. LE GOAS and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE PERMET L'ETUDE DES PROTEINES EN SOLUTION, AUSSI BIEN D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL QUE DYNAMIQUE. APRES UN RAPPEL DES PROPRIETES DETERMINANTES DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES, SONT ABORDEES LES EXPERIENCES MAJEURES DE LA R.M.N. A DEUX DIMENSIONS, QUI DELIVRENT LES PARAMETRES NECESSAIRES A LA RECONSTRUCTION D'UN MODELE STRUCTURAL (DISTANCES INTER-HYDROGENES ET ANGLES DIEDRES). L'OBTENTION DE CE MODELE REPOSE, D'UNE PART SUR L'ANALYSE CORRECTE DES DISTANCES ISSUES DES EXPERIENCES, D'AUTRE PART SUR L'UTILISATION D'ALGORITHMES INFORMATIQUES PERMETTANT DE PARCOURIR EFFICACEMENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL, TELS QUE LA METHODE DE DISTANCE-GEOMETRIE ET LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE. UNE STRATEGIE HYBRIDE UTILISANT SUCCESSIVEMENT LES DEUX TYPES D'ALGORITHME A ETE EMPLOYEE SUR L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES): ELLE A PERMIS L'EVALUATION DES DEUX METHODES ET A CONDUIT A UN ENSEMBLE DE SOLUTIONS STRUCTURALES QUI SONT COMPAREES AVEC LE MODELE CRISTALLOGRAPHIQUE INDEPENDAMMENT PROPOSE

Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S]

Author : Nicolas Duraffourg
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 174 pages
Book Rating : 4.:/5 (493 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] by : Nicolas Duraffourg

Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2006 with total page 174 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées

Etude de complexes télomériques par résonance magnétique nucléaire

Author : Yann Bilbille
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (131 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Etude de complexes télomériques par résonance magnétique nucléaire by : Yann Bilbille

Download or read book Etude de complexes télomériques par résonance magnétique nucléaire written by Yann Bilbille and published by . This book was released on 2009 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les télomères sont des complexes nucléoprotéiques localisés à l'extrémité des chromosomes des cellules eucaryotes. L'ADN télomérique humain contient entre 500 et 3000 répétitions de la séquence d(T2AG3)n (brin-G) et de son brin complémentaire C3TA2 (brin-C). Le brin G est terminé par une extrémité simple brin contenant de 50 à 200 nucléotides. Les télomères jouent des rôles essentiels au niveau cellulaire en permettant la protection des chromosomes. Un modèle proposé pour expliquer le rôle protecteur des télomères est le modèle de la boucle-T (télomérique) / boucle-D (déplacement). Dans ce modèle, on observe le repliement de l'ADN télomérique double brin et l'insertion de la partie simple brin dans la partie double brin. La formation de ces boucles fait intervenir, directement ou indirectement, de nombreuses protéines comme les protéines TRF1 et TRF2. Néanmoins les mécanismes moléculaires et notamment le rôle de la protéine TRF2 dans la formation de ces boucles restent spéculatifs. Le travail de thèse présenté dans ce manuscrit expose l'étude par Résonance Magnétique Nucléaire du domaine de fixation à l'ADN de la protéine TRF2 (domaine Myb) et de ses interactions avec l'ADN télomérique ainsi que l'étude de modèles de boucles-D. Après la détermination de la structure tridimensionnelle et l'étude de la dynamique interne du domaine Myb de TRF2, nous avons réalisé l'étude des interactions du domaine Myb avec l'ADN télomérique. Ainsi, deux complexes entre le domaine Myb de TRF2 et l'ADN télomérique ont été étudiés par RMN et ont permis de mieux comprendre le rôle du domaine Myb en montrant sa grande spécificité pour l'ADN télomérique double brin. Ensuite quatre modèles de boucles D différents ont été étudiés par RMN afin d'en déterminer les structures tridimensionnelles.

ANALYSE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES INTERACTIONS ADN-PROTEINE

Author : CLAIRE.. CASTAGNE
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 148 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ANALYSE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES INTERACTIONS ADN-PROTEINE by : CLAIRE.. CASTAGNE

Download or read book ANALYSE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DES INTERACTIONS ADN-PROTEINE written by CLAIRE.. CASTAGNE and published by . This book was released on 1999 with total page 148 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE PASSAGE DE L'ADN AUX PROTEINES EST UNE SUCCESSION DE REACTIONS COMPLIQUEES MAIS IL PEUT ETRE DECOMPOSE DE FACON SIMPLE EN DEUX ETAPES PRINCIPALES : LA TRANSCRIPTION, QUI COPIE FIDELEMENT L'INFORMATION CODEE PAR L'ADN EN MOLECULES D'ARN MESSAGER, ET LA TRADUCTION DE CES ARNS MESSAGERS EN PROTEINES. POUR ACTIVER LA TRANSCRIPTION D'UN GENE, DES FACTEURS NOMMES FACTEURS DE TRANSCRIPTION DOIVENT SE FIXER A LEURS PROMOTEURS. NOUS AVONS ETUDIE LES INTERACTIONS ADN - PROTEINE DE DEUX D'ENTRE EUX : REV-ERB ET SRY. D'UNE PART, L'ELEMENT DE REPONSE AUX HORMONES DE REV-ERB , LE 15 MERE REV-RE, A ETE MODELISE EN SE BASANT SUR LES CONTRAINTES OBTENUES PAR RMN. SOUS SA FORME LIBRE, CETTE MOLECULE D'ADN ADOPTE UNE CONFORMATION D'ADN B QUASI CANONIQUE. LES PREMIERES ETUDES SUR LE COMPLEXE REV-ERB - REV-RE MONTRENT QUE D'IMPORTANTES DEFORMATIONS DU DUPLEX D'ADN APPARAISSENT. D'AUTRE PART, LES COMPLEXES SRY-8 MERE ET SRY-14 MERE ONT ETE ANALYSES PAR RMN DU PHOSPHORE ET POUR LA PREMIERE FOIS L'ATTRIBUTION COMPLETE DE TOUS LES SIGNAUX PHOSPHORE DANS UN COMPLEXE ADN - PROTEINE A ETE REALISEE. AU NIVEAU DE L'ETAPE DE TRADUCTION, CHAQUE CODON DE L'ARN MESSAGER EST RECONNU PAR L'ANTICODON EQUIVALENT D'UN ARN DE TRANSFERT CHARGE AVEC L'ACIDE AMINE APPARENTE. LE CHARGEMENT (OU AMINOACYLATION) SPECIFIQUE D'UN ACIDE AMINE SUR SON ARN DE TRANSFERT APPARENTE EST CATALYSE PAR LES AMINOACYL-TRNA SYNTHETASES (AARSS). LA STRUCTURE DU DOMAINE C-TERMINAL DE LA TYROSINE TRNA SYNTHETASE (TYRRS) DE BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS EST ETUDIEE PAR RMN HETERONUCLEAIRE ET L'ANALYSE DES SPECTRES TRIDIMENSIONNELLES ( 1 3C- 1 5N- 1H) NOUS A PERMIS D'IDENTIFIER LES ELEMENTS DE STRUCTURE SECONDAIRE QU'UNE ETUDE CRISTALLOGRAPHIQUE N'AVAIT PAS PU REVELER.

Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA

Author : Nicolas Duraffourg
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (125 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA by : Nicolas Duraffourg

Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2007 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées.

ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN

Download ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN PDF Online Free

Author : RACHEL.. CERDAN
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 142 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN by : RACHEL.. CERDAN

Download or read book ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA PROTEINE ALCR, LE TRANSACTIVATEUR DU REGULON ETHANOL D'ASPERGILLUS NIDULANS ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN written by RACHEL.. CERDAN and published by . This book was released on 1997 with total page 142 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA PROTEINE ALCR EST UN FACTEUR TRANSCRIPTIONNEL INTERVENANT DANS LES VOIES D'UTILISATION DE L'ETHANOL CHEZ ASPERGILLUS NIDULANS. ALCR CONTIENT EN N-TERMINAL, UN MOTIF DE LIAISON A L'ADN : CYS-X2-CYS-X6-CYS-X16-CYS-X2-CYS-X6-CYS QUI CHELATE DEUX ATOMES DE ZINC ET APPARTIENT A LA FAMILLE DES CLUSTERS A ZINC DONT L'EXEMPLE LE PLUS CONNU EST LA PROTEINE GAL4. CE TRAVAIL PRESENTE L'ETUDE STRUCTURALE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DU DOMAINE DE LIAISON A L'ADN DE LA PROTEINE ALCR ET DE SON COMPLEXE AVEC L'ADN. LE PREMIER CHAPITRE DE CETTE THESE PRESENTE LES ASPECTS BIOLOGIQUES ET BIOCHIMIQUES DE LA PROTEINE ALCR. LES DIFFERENTES ETAPES D'EXPRESSION ET DE PURIFICATION NECESSAIRES A L'OBTENTION D'UN ECHANTILLON POUR UNE ETUDE PAR RMN SONT EXPOSEES. LE DEUXIEME CHAPITRE CONCERNE L'ETUDE STRUCTURALE DE LA PROTEINE ALCR. LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE D'ALCR A ETE RESOLUE ET MONTRE QUE CETTE PROTEINE APPARTIENT A UNE FAMILLE STRUCTURALE DONT ON COMPTAIT DEJA QUATRE ELEMENTS. D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL, L'ORIGINALITE D'ALCR RESIDE DANS LA LONGUE SEQUENCE ENTRE LA TROISIEME ET LA QUATRIEME CYSTEINE QUI POSSEDE UNE HELICE ALPHA. LE TROISIEME CHAPITRE EXPOSE L'ETUDE DU COMPLEXE ENTRE ALCR ET SON DEMI-SITE NUCLEOTIDIQUE. NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE UN COMPLEXE STABLE ENTRE LES DEUX COMPOSANTS ET CALCULE SON TEMPS DE VIE. LES VARIATIONS DE DEPLACEMENTS CHIMIQUES DE LA PROTEINE ET DE L'ADN LORS DE LA FORMATION DU COMPLEXE ONT ETE ANALYSEES. LES RESULTATS OBTENUS SUR L'ETUDE DU COMPLEXE NOUS AMENENT A PENSER Q'ALCR, CONTRAIREMENT AUX AUTRES CLUSTERS A ZINC CONNUS, SERAIT CAPABLE DE SE LIER A L'ADN DE FACON MONOMERIQUE. DE PLUS, UNE ETUDE PAR UNE NOUVELLE APPROCHE RMN DE L'ECHANGE DES PROTONS AVEC LE SOLVANT SUR LA PROTEINE LIBRE ET LIEE EST DECRITE.

Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire

Author : Valéry Ozenne
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (862 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire by : Valéry Ozenne

Download or read book Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire written by Valéry Ozenne and published by . This book was released on 2012 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Près de 40% des protéines présentes dans les cellules sont prédites partiellement ou complètement désordonnées. Ces protéines dépourvues de structure tridimensionnelle à l'état natif sont impliquées dans de nombreux mécanismes biologiques, la flexibilité jouant un rôle moteur dans les mécanismes de reconnaissance moléculaire. La prise en considération de l'existence de flexibilité au sein des protéines et des interactions protéines-protéines a nécessité le renouvellement de nos connaissances, de notre appréhension des fonctions biologiques ainsi que des approches pour étudier et interpréter ces phénomènes. La méthode retenue pour étudier ces transitions conformationnelles est la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire. Elle dispose d'une sensibilité unique, d'une résolution à l'échelle atomique et permet par diverses expériences d'accéder à l'ensemble des échelles de temps définissant les mouvements de ces protéines. Nous combinons ces mesures expérimentales à un modèle statistique représentant l'ensemble du paysage énergétique des protéines désordonnées : la description par ensemble explicite de structures. Ce modèle est une représentation discrète des différents états échantillonnés par ces protéines. Il permet, combinant les déplacements chimiques, les couplages dipolaires et la relaxation paramagnétique, de développer une description moléculaire de l'état déplié en caractérisant à la fois l'information locale et l'information à longue portée présente dans les protéines intrinsèquement désordonnées.

ETUDE PAR RMN (RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE) DU REPLIEMENT DES ANNEXINES I ET V

Author : RAPHAEL.. GUEROIS
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 340 pages
Book Rating : 4.:/5 (49 download)

DOWNLOAD NOW!

Book Synopsis ETUDE PAR RMN (RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE) DU REPLIEMENT DES ANNEXINES I ET V by : RAPHAEL.. GUEROIS

Download or read book ETUDE PAR RMN (RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE) DU REPLIEMENT DES ANNEXINES I ET V written by RAPHAEL.. GUEROIS and published by . This book was released on 1998 with total page 340 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES ANNEXINES CONSTITUENT UNE FAMILLE DE PROTEINES COMPORTANT QUATRE DOMAINES CONSECUTIFS HOMOLOGUES EN SEQUENCE ET EN STRUCTURE. CHAQUE DOMAINE EST CONSTITUE DE CINQ HELICES QUI S'ORGANISENT EN UN MOTIF SUPER HELICOIDAL. POUR DISSEQUER LE PROCESSUS DE REPLIEMENT DES ANNEXINE I ET V, NOUS AVONS ENTREPRIS D'ETUDIER LES PROPRIETES STRUCTURALES DE FRAGMENTS DE TAILLES VARIABLES ALLANT DU DOMAINE A L'HELICE EN UTILISANT LES SPECTROSCOPIES RMN ET DC. NOUS MONTRONS NOTAMMENT QUE LE DOMAINE 2 DE L'ANNEXINE I EST INSTABLE ET COMPREND UN TAUX DE STRUCTURE SECONDAIRE CORRESPONDANT A 30% DE CELUI DE LA STRUCTURE NATIVE. L'ANALYSE DETAILLEE DES ELEMENTS DE STRUCTURE RESIDUELLE PRESENTS AU SEIN DU DOMAINE 2 ET DE SES FRAGMENTS REVELE LA PRESENCE DE STRUCTURES LOCALES NATIVES ET NON NATIVES, CES DERNIERES ETANT DETRUITES EN FIN DE REPLIEMENT. LE COMPORTEMENT DU DOMAINE 1 DE L'ANNEXINE I EST TOUT A FAIT DIFFERENT. EN EFFET, CELUI CI CONSTITUE UNE UNITE AUTONOME DE REPLIEMENT ET L'ANALYSE DE LA STRUCTURE RESIDUELLE AU SEIN DE SES FRAGMENTS DU DOMAINE 1 MONTRE QUE SEULES DES STRUCTURES LOCALES NATIVES SONT PRESENTES. CES RESULTATS SUGGERENT UN MODELE SEQUENTIEL DE REPLIEMENT POUR L'ANNEXINE I, DANS LEQUEL LE DOMAINE 1 SE REPLIERAIT RAPIDEMENT ET CONSTITUERAIT UNE CHARPENTE POUR LE REPLIEMENT DU RESTE DE LA PROTEINE. L'ACQUISITION DE LA TOPOLOGIE CIRCULAIRE DE L'ANNEXINE DEVRAIT PERMETTRE AUX STRUCTURES LOCALES NON NATIVES DU DOMAINE 2 DE BASCULER VERS LES INTERACTIONS A LONGUE DISTANCE AVEC LE DOMAINE 4 ET DE CONTRIBUER AINSI, DE FACON COOPERATIVE, A LA FORMATION DE LA STRUCTURE NATIVE DE L'ANNEXINE I. CONCERNANT L'ANNEXINE V, LES DOMAINES 1 ET 2 SE REPLIENT DE FACON AUTONOMES. LA MESURE DES CINETIQUES DE REPLIEMENT DES ANNEXINES I ET V ET DE LEURS DOMAINES ISOLES PAR LES TECHNIQUES DE MELANGE RAPIDE SUGGERE QUE L'EXISTENCE D'AU MOINS UN DOMAINE INTRINSEQUEMENT INSTABLE DANS L'ANNEXINE I EST CORRELE AVEC L'ACCELERATION DU REPLIEMENT DE CETTE PROTEINE.