Nouvelles Perspectives Pour Lanalyse Et La Caracterisation Structurale De Complexes Biologiques Par Spectrometrie De Masse Supramoleculaire

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Nouvelles perspectives pour l'analyse et la caractérisation structurale de complexes biologiques par spectrométrie de masse supramoléculaire

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Author : Cédric Atmanene
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ISBN 13 :
Total Pages : 285 pages
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Book Synopsis Nouvelles perspectives pour l'analyse et la caractérisation structurale de complexes biologiques par spectrométrie de masse supramoléculaire by : Cédric Atmanene

Download or read book Nouvelles perspectives pour l'analyse et la caractérisation structurale de complexes biologiques par spectrométrie de masse supramoléculaire written by Cédric Atmanene and published by . This book was released on 2009 with total page 285 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La spectrométrie de masse supramoléculaire (ou MS des complexes non-covalents) est une technique biophysique de plus en plus sollicitée pour la caractérisation des interactions entre biomolécules. Afin d’étendre les potentialités de cette approche pour l’étude d’édifices biologiques non-covalents plus complexes, le travail réalisé au cours de cette thèse s’articule autour de trois axes :• L’automatisation des analyses nanoelectrospray sur puce microfluidique : en augmentant le débit d’analyses tout en réduisant la consommation d’échantillon, nos développements ont renforcé l’intérêt de la MS supramoléculaire pour la caractérisation détaillée de complexes biologiques ainsi que pour le criblage des ligands de protéines cibles.• La caractérisation de complexes protéine/ARN : les stratégies analytiques développées ont permis d’étendre le champ d’applications de la MS supramoléculaire à cette catégorie de complexes, démontrant ainsi la possibilité d’accéder à des informations concernant leur stœchiométrie ou encore leurs réseaux d’interactions.• Le couplage entre spectrométrie de mobilité ionique et MS : les développements méthodologiques réalisés ont permis d’atteindre un niveau supplémentaire dans la caractérisation de complexes biologiques avec la possibilité de différencier des conformères et d’estimer leur section efficace.Ce travail de thèse démontre la versatilité de l’approche de MS supramoléculaire qui se traduit par la diversité des complexes étudiés (protéine/ligand, protéine/oligonucléotide, etc.), ainsi que par la diversité des informations accessibles (stœchiométries, spécificités d’interaction, affinités, dynamiques d’assemblage et conformationnelles, etc.).

La Spectrométrie de masse

Author : Sarah Sanglier
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Total Pages : 248 pages
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Book Synopsis La Spectrométrie de masse by : Sarah Sanglier

Download or read book La Spectrométrie de masse written by Sarah Sanglier and published by . This book was released on 2002 with total page 248 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ces dix dernières années, les développements de la spectrométrie de masse ont été spectaculaires et ont montré que cette technique était capable de transférer en phase gazeuse des complexes protéiques non-covalents sans les détruire. L'ionisation par électrospray permet à la fois d'introduire les échantillons en solution et de maintenir les interactions faibles préformées en solution en contrôlant soigneusement les conditions de fonctionnement de l'interface du spectromètre de masse. L'étude récente de ces complexes non-covalents par spectrométrie de masse est en plein essor : on parle de spectrométrie de masse supramoléculaire par opposition à la spectrométrie de masse moléculaire, où l'instrumentation est réglée de façon à rompre toutes les interactions non-covalentes.Ce travail a pour objectif d'élargir le champ d'applications de la spectrométrie de masse supramoléculaire en biologie. Il a porté principalement sur la mise au point de stratégies expérimentales permettant de répondre à divers problèmes biologiques, à savoir : d'une part, le développement d'une nouvelle approche basée sur la spectrométrie de masse supramoléculaire pour l'étude systématique d'interactions spécifiques entre une protéine et un ligand. Actuellement il est possible de produire un grand nombre de protéines, qui sont autant de cibles thérapeutiques potentielles, mais dont la fonction n'est pas toujours connue. Une nouvelle approche basée sur la spectrométrie de masse supramoléculaire a été mise au point pour identifier les ligands de protéines orphelines et ainsi accéder à leur fonction.d'autre part, la caractérisation par spectrométrie de masse ES de complexes non-covalents multiprotéiques de très hauts poids moléculaires, jusqu'à plusieurs millions de Daltons. Ces études préparent une spectrométrie de masse supramoléculaire capable d'analyser et de caractériser de gros complexes multiprotéiques et, par suite, d'accéder au complexome.

Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de macrobiomolécules et de leurs complexes associés

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Author : Johann Stojko
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Total Pages : 0 pages
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Book Synopsis Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de macrobiomolécules et de leurs complexes associés by : Johann Stojko

Download or read book Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de macrobiomolécules et de leurs complexes associés written by Johann Stojko and published by . This book was released on 2016 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse porte sur le développement de méthodes en spectrométrie de masse (MS) et mobilité ionique (IM-MS) supramoléculaires pour la caractérisation fine de complexes protéine-ligand et d'assemblages protéiques hétérogènes de hauts poids moléculaires. L'optimisation instrumentale apportée à l'étude de ces systèmes, permet d'étendre le potentiel de ces deux approches en biologie structurale. Le criblage de complexes protéine-ligand permet ici une détermination de leurs propriétés d'interaction et la mise en évidence de subtils changements de conformation induits, pouvant être suivis au cours du temps. L'application de ce couplage à l'analyse de complexes multi-protéiques, réfractaires aux techniques conventionnelles, donne accès à la topologie de ces assemblages, facilitant la proposition de modèles structuraux. Enfin, l'apport récent de la haute résolution en MS native est ici illustré à travers l'étude de protéines complexes et hétérogènes : les anticorps thérapeutiques et leurs conjugués. Ces développements permettent de repousser certaines limites en MS native et IM-MS native, élargissant leurs perspectives d'application dans la recherche et l'industrie pharmaceutique.

Développements méthodologiques en spectrométrie de masse et en mobilité ionique pour l'étude d'assemblages supramoléculaires en biologie

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Author : Stéphanie Bécard
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Book Synopsis Développements méthodologiques en spectrométrie de masse et en mobilité ionique pour l'étude d'assemblages supramoléculaires en biologie by : Stéphanie Bécard

Download or read book Développements méthodologiques en spectrométrie de masse et en mobilité ionique pour l'étude d'assemblages supramoléculaires en biologie written by Stéphanie Bécard and published by . This book was released on 2012 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse a été focalisé sur le développement d'approches MS et IM-MS supramoléculaires pour la caractérisation fine des interactions protéine/ligand et pour l'analyse de mélanges protéiques complexes. La maîtrise des instruments de MS supramoléculaire ainsi que les optimisations instrumentales et méthodologiques réalisées ont permis d'étendre le potentiel des approches MS et IM-MS pour la caractérisation d'assemblages moléculaires particulièrement complexes. Nous avons ainsi pu suivre la cinétique de formation de complexes protéine/ligand ainsi que les changements conformationnels qui y sont associés, montrant l'intérêt du couplage IM-MS en recherche pharmaceutique. De plus, ce travail a porté sur l'étude de complexes de très hauts poids moléculaires et l'évaluation de l'IM-MS pour obtenir des informations structurales sur ces complexes. Nous avons ainsi permis de repousser certaines limites de la MS et de placer cette technique au cœur des études de biologie structurale.

La spectrométrie de masse pour l'étude de complexes supramoléculaires et de composés de masses moléculaires élevées

Author : Haiko Herschbach
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ISBN 13 :
Total Pages : 207 pages
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Book Synopsis La spectrométrie de masse pour l'étude de complexes supramoléculaires et de composés de masses moléculaires élevées by : Haiko Herschbach

Download or read book La spectrométrie de masse pour l'étude de complexes supramoléculaires et de composés de masses moléculaires élevées written by Haiko Herschbach and published by . This book was released on 2006 with total page 207 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Avec l ́introduction de l ́ionisation électrospray (ESI) et de la désorption laser assistée par matrice (MALDI) à la fin des années 80, la spectrométrie de masse est devenue accessible pour la caractérisation de complexes supramoléculaires et de composés à masses moléculaires élevées (>2MDa). Quand certaines précautions sont respectées, l ́ESI permet la détermination des stœchiométries de complexes supramoléculaires et de leurs courbes de distribution. Ceci est très utile comme des techniques classiques telles la RMN ou la spectrophotométrie sont souvent pas adaptées. Nous avons optimisé des méthodes ESI pour de nombreux exemples : fluoroionophores avec Li(I), Ca(II), Mg(II), Ba(II); calixarènes avec La(III); hélicates avec Cu(I), Cu(II), Zn(II); Ammonium-fullerènes avec éthers-couronnes; ligands macrocycliques avec anions, interactions protéines-protéines. Des méthodes MALDI ont été améliorées pour la caractérisation de molécules synthétiques : porphyrines, dendrimères, polymères.

Supramolecular Structure and Function 10

Author : Jasminka Brnjas-Kraljević
Publisher : Springer Science & Business Media
ISBN 13 : 9400708939
Total Pages : 158 pages
Book Rating : 4.4/5 (7 download)

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Book Synopsis Supramolecular Structure and Function 10 by : Jasminka Brnjas-Kraljević

Download or read book Supramolecular Structure and Function 10 written by Jasminka Brnjas-Kraljević and published by Springer Science & Business Media. This book was released on 2011-03-22 with total page 158 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: The book is based on lectures presented on the International Summer School on Biophysics held in Croatia in September 2009. The advantage of the School is that it provides advanced training in very broad scope of areas related to biophysics contrary to other similar schools or workshops that are centered mainly on one topic or technique. In this volume, tenth in the row, the papers in the field of biophysics are presented. The topics are biological phenomena from single protein to macromolecular aggregations structure by using variant physical methods (NMR, EPR, FTIR, Mass Spectrometry, etc.). The interrelationship of supramolecular structures and their functions is enlightened by applications of principals of these physical methods in the biophysical and molecular biology context.

ETUDE D'INTERACTIONS FAIBLES INTRA- ET INTER-MOLECULAIRES DE BIOMOLECULES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE

Author : HELENE.. ROGNIAUX
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ISBN 13 :
Total Pages : 233 pages
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Book Synopsis ETUDE D'INTERACTIONS FAIBLES INTRA- ET INTER-MOLECULAIRES DE BIOMOLECULES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE by : HELENE.. ROGNIAUX

Download or read book ETUDE D'INTERACTIONS FAIBLES INTRA- ET INTER-MOLECULAIRES DE BIOMOLECULES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE written by HELENE.. ROGNIAUX and published by . This book was released on 2000 with total page 233 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: DES INTERACTIONS FAIBLES, NON-COVALENTES, INTERVIENNENT DANS TOUTES LES STRUCTURES ET TOUS LES PROCESSUS BIOLOGIQUES MAJEURS. L'APPARITION RECENTE DU MODE D'IONISATION PAR ELECTROSPRAY (ES) A RENDU POSSIBLE LEUR ETUDE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE. L'ES PRESENTE EN EFFET L'AVANTAGE D'ANALYSER LES ECHANTILLONS EN SOLUTION, DANS DES CONDITIONS PROPICES AU MAINTIEN DE LA STRUCTURE TERTIAIRE DES PROTEINES. LORSQUE DEBUTE CE TRAVAIL, LA SPECTROMETRIE DE MASSE ES A ETE APPLIQUEE AVEC SUCCES POUR CARACTERISER DE NOMBREUX SYSTEMES NON-COVALENTS BIOLOGIQUES. LA TECHNIQUE EST PRECISE, RAPIDE, ET ELLE PERMET DE DEDUIRE DES INFORMATIONS TELLES QUE LA STCHIOMETRIE DU SYSTEME, SA CONSTANTE DE FORMATION EN SOLUTION OU CERTAINES DE SES PROPRIETES EN PHASE GAZEUSE. CEPENDANT, SUR CERTAINS SYSTEMES, LES RESULTATS CONTREDISENT CLAIREMENT LE COMPORTEMENT ATTENDU EN SOLUTION ; CES ANOMALIES REMETTENT EN QUESTION LA PERTINENCE DE L'APPROCHE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE POUR ETUDIER DES ASSOCIATIONS NON-COVALENTES. DANS CE CONTEXTE, NOTRE OBJECTIF EST DOUBLE : IL S'AGIT DE MIEUX DEFINIR LES CONDITIONS D'APPLICATION DE CETTE NOUVELLE APPROCHE, ET DE DEMONTRER EN MEME TEMPS SES ATOUTS ANALYTIQUES EN BIOLOGIE EN APPORTANT DES REPONSES A DES PROBLEMES CONCRETS. NOS RESULTATS SONT PRESENTES EN DEUX PARTIES : UNE PREMIERE PARTIE EST CONSACREE A LA DESCRIPTION DE L'APPROCHE ET INSISTE SUR LES ASPECTS EXPERIMENTAUX ET INSTRUMENTAUX QUI CONDITIONNENT LA REUSSITE DES ANALYSES. LA DEUXIEME PARTIE ILLUSTRE LA VARIETE DES INFORMATIONS QUE L'ON PEUT DEDUIRE DU SPECTRE DE MASSE, SUR QUATRE SYSTEMES BIOLOGIQUES : LES COMPLEXES ALDOSE REDUCTASE/INHIBITEUR, LES COMPLEXES DESHYDROGENASE/ NAD +, LE COMPLEXE P44/ ZN 2 + DANS TFIIH, ET ENFIN LES COMPLEXES MRP8/ MRP14. L'ENSEMBLE DES ETUDES RAPPORTEES ETABLISSENT LES POSSIBILITES ANALYTIQUES - MAIS AUSSI LES LIMITES - DE CETTE NOUVELLE SPECTROMETRIE DE MASSE, DITE SUPRAMOLECULAIRE.

Spectrométrie de masse supramoléculaire

Author : Lucie Jaquillard
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
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Book Synopsis Spectrométrie de masse supramoléculaire by : Lucie Jaquillard

Download or read book Spectrométrie de masse supramoléculaire written by Lucie Jaquillard and published by . This book was released on 2012 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'étude des interactions non-covalentes et des relations structure-fonction est à la base de la compréhension des systèmes biologiques. La MS supramoléculaire est une technique de choix pour l'étude des interactions protéine/protéine ou protéine/ligand. Dans le cadre d'études qualitatives ou quantitatives, pour chaque système étudié, les conditions expérimentales et les paramètres instrumentaux ont été optimisés pour conserver le complexe en phase gazeuse (1). L'objectif principal de ce travail est de caractériser le site nucléotidique de hPEBP1 et de contribuer à la découverte de molécules anti-métastases. Sur le plan fonctionnel, une activité enzymatique de hPEBP1 n'a pas pu être mise en évidence. Pour ce projet, une méthode MS de détermination de KD de complexes à faible affinité, plus précise et ne nécessitant par l'utilisation d'un ligand de référence a été développée (2). Une recherche des déterminants structuraux d'un ligand optimal de hPEBP1 a été réalisée par criblage de composés issus d'une synthèse raisonnée basée sur la structure des nucléotides FMN et GTP et par la détermination de leur KD (3). Les criblages ont montré que les critères structuraux indispensables pour la liaison sont la présence d'un groupement chargé ou donneur d'électrons, d'une structure apparentée à une base azotée et d'un cycle additionnel. Une part importante de l'affinité est liée au caractère hydrophobe du ligand. Certains ligands de synthèse ont montré une activité inhibitrice de l'invasion des lignées tumorales.

La chimie supramoléculaire

Author : Jean-Marie Lehn
Publisher : De Boeck Supérieur
ISBN 13 : 9782804125042
Total Pages : 292 pages
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Book Synopsis La chimie supramoléculaire by : Jean-Marie Lehn

Download or read book La chimie supramoléculaire written by Jean-Marie Lehn and published by De Boeck Supérieur. This book was released on 1997-03-03 with total page 292 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La chimie supramoléculaire exprime la puissance créatrice de la chimie et constitue un thème essentiel non seulement en chimie, mais aussi dans les disciplines voisines que sont la physique et les sciences biologiques. L'auteur a proposé cette notion et le Prix Nobel a récompensé en 1987 ses réalisations dans ce domaine. Il présente dans cet ouvrage les concepts et les perspectives de développement de la chimie supramoléculaire, domaine largement interdisciplinaire et actuellement en pleine expansion. On trouvera parmi les sujets traités : * la reconnaissance moléculaire; * les processus de transport et de catalyse; * les dispositifs moléculaires et supramoléculaires; * les auto-processus. La présentation didactique de l'ouvrage qui joint de nombreuses illustrations à un texte facile à comprendre en fait un ouvrage idéal même pour les débutants. En situant les concepts fondamentaux dans une perspective plus large, l'auteur parvient à inspirer, à stimuler et à défier l'imagination créatrice du lecteur.

La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse

Author : BOUCHONNET Stéphane
Publisher : Lavoisier
ISBN 13 : 274301668X
Total Pages : 211 pages
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Book Synopsis La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse by : BOUCHONNET Stéphane

Download or read book La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse written by BOUCHONNET Stéphane and published by Lavoisier. This book was released on 2009-09-09 with total page 211 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Premier ouvrage spécifiquement consacré à ce couplage, La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse se différencie des autres publications scientifiques dédiées à la spectrométrie de masse en abordant la technologie avec une réelle volonté didactique. Ce manuel propose une démarche ancrée dans la pratique et offre des atouts décisifs pour gagner en temps et en qualité : une approche simple et précise du principe de fonctionnement des spectromètres de masse utilisés en couplage GC-MS, avec un minimum d'équations mathématiques, un comparatif des différents types de sources, d'analyseurs et de détecteurs, une mise en avant des aspects pratiques tels que la stratégie de mise au point d'une méthode de dosage ou l'utilisation d'une bibliothèque de spectres, un inventaire des problèmes et des "pièges" habituellement rencontrés par les utilisateurs de couplage GC-MS, un recueil des erreurs les plus communément commises et les solutions claires pour s'en affranchir. Ces conseils sont illustrés par de nombreux exemples choisis dans des domaines aussi divers que la toxicologie ou l'analyse environnementale avec toujours un double objectif pour les utilisateurs : leur permettre de tirer rapidement le meilleur parti de leur spectromètre de masse, les assister dans la détermination du matériel et des méthodes les plus appropriés à un contexte analytique donné (identification structurale, dosages multi-résidus, détermination de composés à l'état de traces en matrices complexes, etc.).

Apport de la spectrométrie de masse à l'élucidation de mécanismes biologiques

Author : Ana Paula Moraes Ventura
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 552 pages
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Book Synopsis Apport de la spectrométrie de masse à l'élucidation de mécanismes biologiques by : Ana Paula Moraes Ventura

Download or read book Apport de la spectrométrie de masse à l'élucidation de mécanismes biologiques written by Ana Paula Moraes Ventura and published by . This book was released on 2005 with total page 552 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Grâce au séquençage des génomes et aux progrès de la spectrométrie de masse, l'analyse protéomique se révèle un outil puissant pour l'identification des protéines. Les techniques telles que l'électrophorèse bidimensionnelle, la spectrométrie de masse et la bioinformatique constituent les clés d'une approche nommée " méthodologie classique de la protéomique ". La recherche en protéomique évolue de plus en plus vers la caractérisation de protéines issues de mélanges complexes, avec pour but de mieux comprendre les systèmes biologiques, les interactions entre protéines, ainsi que leurs fonctions. Deux méthodes d'ionisation sont mises en oeuvre dans le cadre des études de biologie structurale : le MALDI (Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization) et l'électronébulisation (ESI, Electrospray Ionization). Ces deux techniques possèdent l'avantage d'être suffisamment douces pour ioniser et amener à l'état gazeux des macromolécules biologiques (protéines et des acides amines). La technique protéomique a été mise au point lors de ce travail de thèse, au sein du Laboratoire de Spectrométrie de Masse de l'Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN, CNRS, Gif-sur-Yvette). Ainsi, plusieurs collaborations ont été engagées, qui font intervenir des compétences pluridisciplinaires. Dans une première partie sera décrite l'étude de complexes purifiés selon le protocole TAP. Cette méthodologie a permis la description de nouvelles sous-unités du snRNP U2, ainsi que l'identification d'un nouveau complexe, RES, impliqué dans le processus d'épissage alternatif. La caractérisation d'un complexe ultime (Dcs1 et Dcs2) de dégradation des ARNm a été réalisée. Dans un deuxième temps, la protéomique différentielle a été mise à profil dans le but de mieux appréhender la pathogenèse de la Mucoviscidose. Un élément fondamental a ainsi été révélé : la sous expression de l'Annexine 1, protéine critique du processus anti-inflammatoire/protecteur, et cruciale pour maintenir l'homéostasie et la réparation des tissus après un épisode inflammatoire. Un autre objectif d'étude a consisté en l'identification d'une nitro-réductase issue d'une souche de Bacillus sp. Cette enzyme s'avère capable de réaliser une double réduction du groupement nitro du 3,5-DNBTF. En fin, le dernier chapitre concerne le traitement par plasma froid à pression atmosphérique d'une protéine modèle : le lysosyme. Cette étude a permis d'identifier une modification chimique spécifique des résidus aminés tryptophane. L'ensemble de ces résultats illustre l'importance, dans des domaines très variés, de la protéomique ciblée.

Etude des interactions moléculaires spécifiques par spectrométrie de masse

Author : Guillaume Chevreux
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ISBN 13 :
Total Pages : 218 pages
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Book Synopsis Etude des interactions moléculaires spécifiques par spectrométrie de masse by : Guillaume Chevreux

Download or read book Etude des interactions moléculaires spécifiques par spectrométrie de masse written by Guillaume Chevreux and published by . This book was released on 2005 with total page 218 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Le développement de nouvelles techniques d'ionisation dites " douces ", au début des années 90, marque un tournant décisif dans le domaine de la spectrométrie de masse. En particulier, la technique d'ionisation électrospray se révéla rapidement adaptée à l'analyse de macromolécules d'origine biologique. Par ailleurs, certaines preuves supportaient l'idée que des interactions moléculaires spécifiques entre plusieurs molécules en solution, pouvaient être préservées lors de l'analyse en phase gazeuse dans le spectromètre de masse.Ce travail de thèse explore le potentiel de la spectrométrie de masse dans l'étude des interactions moléculaires impliquant des biomolécules.Dans une première partie, nous avons développé et utilisé cette approche pour découvrir de nouvelles molécules à visée thérapeutique. Dans ce cadre, la spectrométrie de masse s'est imposée comme une technique d'analyse de choix permettant de caractériser des interactions spécifiques protéine/ligand. Une des applications majeure consiste à éliminer les faux positifs sélectionnés après un premier criblage sur une protéine cible.Dans une seconde partie, nous avons étudié différents mécanismes biologiques impliquant des interactions moléculaires. La fonction d'une protéine et donc son rôle au sein de la cellule, est modulée par des mécanismes de reconnaissance impliquant des interactions moléculaires non covalentes. En caractérisant finement les partenaires de complexes biologiques, la spectrométrie de masse a apporté des informations décisives sur des mécanismes biologiques au sein de la cellule (mécanisme de motilité, d'adhésion cellulaire et de lutte contre le stress oxydant).Dans une dernière partie, nous avons évalué les possibilités de la technique pour étudier la dynamique d'échange dans le temps de complexes. En visualisant en temps réel des stoechiométries d'interaction, il est en effet possible d'accéder à des données cinétiques telles que les constantes de dissociation de complexes biologiques.

Développement de nouvelles méthodologies par spectrométrie de masse à très haute résolution pour l'analyse structurale de complexes protéiques

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Author : Ophélie Robine
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ISBN 13 :
Total Pages : 236 pages
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Book Synopsis Développement de nouvelles méthodologies par spectrométrie de masse à très haute résolution pour l'analyse structurale de complexes protéiques by : Ophélie Robine

Download or read book Développement de nouvelles méthodologies par spectrométrie de masse à très haute résolution pour l'analyse structurale de complexes protéiques written by Ophélie Robine and published by . This book was released on 2012 with total page 236 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'association échanges hydrogène/deutérium et spectrométrie de masse (HDX/MS) est devenue un outil analytique de choix pour l'étude de la structure et dynamique des protéines. L'approche classique "bottom-up" repose sur la digestion à la pepsine de la protéine deutérée et analyse des peptides protéolytiques par MS. Malheureusement, cette approche souffre de deux limitations majeures : (1) la résolution limitée par la taille des peptides après digestion et (2) l'échange inverse en solution avant l'analyse par MS. La MS en tandem classique ne peut pas être utilisée pour améliorer la résolution depuis que des expériences CID (Collision Induced Dissociation) sur des peptides deutérés ont montré une migration intramoléculaire des deutériums avant dissociation ("scrambling"). Par conséquent, il y a un grand intérêt à développer des approches HDX/MS alternatives pour améliorer les problèmes d'échange inverse, scrambling et résolution. Ce travail a donc consisté à mettre au point une méthode top-down HDX/MS robuste. Un nouveau système d'introduction des protéines deutérées dans le spectromètre de masse, appelé "cryosource", a été développé et les techniques d'activation basées sur la capture/transfert d'électron ont été utilisées. Il a récemment été montré que les méthodes ECD/ETD réduisaient le scrambling dans des conditions contrôlées avec une résolution à l'acide aminé près. L'utilisation de la cryosource a permis de diminuer l'échange inverse pendant des temps longs et avec des débits faibles. L'optimisation de tous les paramètres a été réalisée sur des peptides/protéine modèles. Notre objectif final était que notre approche soit applicable à l'analyse structurale du complexe aIF2

CARACTERISATION DE COMPLEXES BIOLOGIQUES NON COVALENTS PAR SPECTROMETRIE DE MASSE AVEC IONISATION ELECTROSPRAY

Author : NOELLE.. POTIER
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ISBN 13 :
Total Pages : 180 pages
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Book Synopsis CARACTERISATION DE COMPLEXES BIOLOGIQUES NON COVALENTS PAR SPECTROMETRIE DE MASSE AVEC IONISATION ELECTROSPRAY by : NOELLE.. POTIER

Download or read book CARACTERISATION DE COMPLEXES BIOLOGIQUES NON COVALENTS PAR SPECTROMETRIE DE MASSE AVEC IONISATION ELECTROSPRAY written by NOELLE.. POTIER and published by . This book was released on 1996 with total page 180 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL DE THESE A CONSISTE A DETERMINER DANS QUELLE MESURE ET SOUS QUELLES CONDITIONS IL ETAIT POSSIBLE D'UTILISER LA SPECTROMETRIE DE MASSE AVEC IONISATION ELECTROSPRAY (ESMS) POUR LA CARACTERISATION DE COMPLEXES BIOLOGIQUES NON COVALENTS. POUR CELA, UN CERTAIN NOMBRE DE COMPLEXES NON COVALENTS METTANT EN JEU DES PROTEINES ET DES OLIGONUCLEOTIDES ONT ETE ETUDIES. POUR LA CARACTERISATION DE COMPLEXES NON COVALENTS METTANT EN JEU DES OLIGONUCLEOTIDES, UNE METHODOLOGIE PARTICULIERE A LEUR ETUDE EST PRESENTEE. UNE NOUVELLE PROCEDURE DE DESSALAGE RAPIDE ET EFFICACE, ASSOCIEE AU REMPLACEMENT DES CONTRE-CATIONS RESIDUELS PAR DES IONS AMMONIUM, A ETE MISE AU POINT CE QUI A PERMIS D'ETENDRE LES POSSIBILITES DE L'ESMS A LA CARACTERISATION D'OLIGONUCLEOTIDES SYNTHETIQUES OU NATURELS, MODIFIES CHIMIQUEMENT OU NON, JUSQU'A DES MASSES MOLECULAIRES DE 40 KDA AVEC UNE EXCELLENTE PRECISION (0,01%). DES CONDITIONS EXPERIMENTALES ASSURANT LE MAINTIEN DE LIAISONS NON COVALENTES SPECIFIQUES EN SOLUTION ET CONCILIABLES AVEC LA TECHNIQUE D'ESMS ONT ETE ETABLIES. ELLES ONT PERMIS DE CARACTERISER AVEC SUCCES DES INTERACTIONS NON COVALENTES DU TYPE OLIGONUCLEOTIDE-PEPTIDE, DUPLEX D'OLIGONUCLEOTIDE-ANTIBIOTIQUE (DISTAMYCINE ET ACTINOMYCINE), ANTIGENE-ANTICORPS, PROTEINE-PROTEINE (ALCOOL DESHYDROGENASE). ENFIN, UNE ETUDE DETAILLEE DES INTERACTIONS SPECIFIQUES ENZYME-COFACTEUR-INHIBITEUR DE L'ALDOSE REDUCTASE EST PRESENTEE. CETTE ETUDE A MONTRE QU'IL EST POSSIBLE DE DETERMINER LA SPECIFICITE ET LA STOECHIOMETRIE DE COMPLEXATION DU COFACTEUR ET D'UNE SERIE D'INHIBITEURS. L'ESMS DEVIENT DONC UNE METHODE UTILE POUR EXPLORER LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES BIOMOLECULES ET POURRA SE PRESENTER COMME UNE ALTERNATIVE INTERESSANTE AUX METHODES DEJA BIEN ETABLIES TELLES QUE LA RMN OU LA DIFFRACTION AUX RAYONS X

Caractérisation moléculaire d'échantillons organiques complexes par spectrométrie de masse et chromatographie en phase liquide

Author : Cédric Wolters
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Book Synopsis Caractérisation moléculaire d'échantillons organiques complexes par spectrométrie de masse et chromatographie en phase liquide by : Cédric Wolters

Download or read book Caractérisation moléculaire d'échantillons organiques complexes par spectrométrie de masse et chromatographie en phase liquide written by Cédric Wolters and published by . This book was released on 2021 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Comment analyser un échantillon organique complexe ? Cette question générale semble simple de prime abord, mais requiert de s'intéresser de plus près à la notion de complexité afin de pouvoir comprendre et justifier les moyens utilisés pour la caractériser. En planétologie, et plus largement en astrophysique, l'ensemble des observations et observables indiquent que la matière qui compose les objets extraterrestres est composée d'un mélange de diverses molécules, et ce mélange est plus ou moins divers en fonction de l'objet. Observations et modélisations sont effectuées couramment pour tenter de comprendre ces objets et de contraindre leurs processus évolutifs.Caractériser la complexité moléculaire de tels objets nécessite des instruments de pointe, qui sont difficilement adaptables aux contraintes spatiales pour être placés sur une sonde, et cela requiert que l'objet étudié puisse être échantillonné. Or, la très grande majorité des objets d'intérêt ne peuvent pas être atteints dans un temps raisonnable. Dès lors, il faut un autre moyen d'étudier ces objets : c'est l'astrophysique de laboratoire. De nombreuses expériences tentent de simuler les objets et environnements dans lequel ils évoluent, et analysent l'évolution de la matière soumise à ces contraintes. Une partie des défis de ces expériences réside dans la caractérisation chimique des échantillons, et plus particulièrement dans leur caractérisation moléculaire.Dans le cadre de cette thèse, nous proposons d'utiliser la spectrométrie de masse haute résolution (HRMS) et la chromatographie en phase liquide haute performance (HPLC) pour caractériser des échantillons organiques complexes. Pour se faire, l'ensemble de la chaine analytique a été étudiée, depuis l'acquisition des données jusqu'à leur exploitation. Ainsi, nous proposons une optimisation de l'acquisition des données en Orbitrap, ainsi que des systématiques de traitement des données issues des analyses effectuées ESI-HRMS ainsi que pour des analyses effectuées en LDI-ICR. La chromatographie couplée à la spectrométrie de masse est un outil puissant pour accéder à la structure moléculaire des échantillons, et nécessite de développer des méthodes qui soient adaptés aux échantillons analysés. Nous proposons ainsi deux méthodes HPLC pour l'analyse des échantillons, qui ont été développées et validées pour l'analyse d'échantillons complexes. Cependant, aucun logiciel commercial ne permet l'analyse non supervisée de tels échantillons : un logiciel qui permette le traitement de ces données a ainsi été développé et permet de révéler la diversité moléculaire des échantillons sans supervision. Mais l'identification des molécules ainsi détectées n'est pas un processus aisé puisqu'il nécessite alors de posséder l'ensemble des isomères possibles pour chaque molécule détectée. Pour réduire cet espace des possibles, un outil de prédiction des temps de rétention est proposé qui se base sur la connaissance des propriétés physico-chimiques de composés connus afin de prédire, pour ces mêmes composés, leur temps de rétention théorique sur les méthodes utilisées.Ce travail présente dans une dernière partie l'application de l'ensemble des développements effectués au cours de ces trois années sur un jeu d'échantillons d'analogue d'aérosols atmosphériques de synthèse modélisant des exoplanètes de type super-Terres et mini-Neptunes. Depuis l'analyse de leur matière soluble, jusqu'à la comparaison entre phase soluble, insoluble et totale, l'analyse par spectrométrie de masse indique une grande diversité et des différences importantes entre échantillons, indiquant des processus de formation et d'évolution directement liés à la composition du mélange réactif. Enfin, l'analyse par chromatographie d'un de ces échantillons indique de multiples isomères, dont certains pouvant être annotés comme étant des molécules biologiques, potentiellement impliquées dans le processus de l'origine de la vie.

NOUVELLES APPROCHES POUR L'ETUDE DE SUPRAMOLECULES SYNTHETIQUES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE

Author : HELENE.. NIERENGARTEN
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 194 pages
Book Rating : 4.:/5 (492 download)

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Book Synopsis NOUVELLES APPROCHES POUR L'ETUDE DE SUPRAMOLECULES SYNTHETIQUES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE by : HELENE.. NIERENGARTEN

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Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques

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Author : Thomas Botzanowski
Publisher :
ISBN 13 :
Total Pages : 0 pages
Book Rating : 4.:/5 (112 download)

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Book Synopsis Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques by : Thomas Botzanowski

Download or read book Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques written by Thomas Botzanowski and published by . This book was released on 2019 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse repose sur le développement de méthodes en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques. L'optimisation fine et conséquente de la préparation d'échantillon et des conditions analytiques ont permis la caractérisation de protéines membranaires solubilisées en milieu détergent, protéines hydrophobes habituellement réfractaires à l'analyse par MS. D'autre part, une nouvelle approche de mobilité ionique appelée Collision Induced Unfolding a été évaluée et mise en place au laboratoire. Elle a permis une caractérisation conformationnelle approfondie et originale de plusieurs formats d'anticorps monoclonaux thérapeutiques. Enfin, les techniques de MS native et de mobilité ionique ont été utilisées pour caractériser des complexes multiprotéiques d'hétérogénéité variable mettant ainsi en lumière leurs avantages et les progrès réalisés dans le domaine de la MS structurale.