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Nouvelles Methodologies En Spectrometrie De Masse Native Et Mobilite Ionique Pour La Caracterisation Structurale De Proteines Dinteret Therapeutique Et De Complexes Multiproteiques
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Book Synopsis Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques by : Thomas Botzanowski
Download or read book Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques written by Thomas Botzanowski and published by . This book was released on 2019 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse repose sur le développement de méthodes en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de protéines d'intérêt thérapeutique et de complexes multiprotéiques. L'optimisation fine et conséquente de la préparation d'échantillon et des conditions analytiques ont permis la caractérisation de protéines membranaires solubilisées en milieu détergent, protéines hydrophobes habituellement réfractaires à l'analyse par MS. D'autre part, une nouvelle approche de mobilité ionique appelée Collision Induced Unfolding a été évaluée et mise en place au laboratoire. Elle a permis une caractérisation conformationnelle approfondie et originale de plusieurs formats d'anticorps monoclonaux thérapeutiques. Enfin, les techniques de MS native et de mobilité ionique ont été utilisées pour caractériser des complexes multiprotéiques d'hétérogénéité variable mettant ainsi en lumière leurs avantages et les progrès réalisés dans le domaine de la MS structurale.
Book Synopsis Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de macrobiomolécules et de leurs complexes associés by : Johann Stojko
Download or read book Nouvelles méthodologies en spectrométrie de masse native et mobilité ionique pour la caractérisation structurale de macrobiomolécules et de leurs complexes associés written by Johann Stojko and published by . This book was released on 2016 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse porte sur le développement de méthodes en spectrométrie de masse (MS) et mobilité ionique (IM-MS) supramoléculaires pour la caractérisation fine de complexes protéine-ligand et d'assemblages protéiques hétérogènes de hauts poids moléculaires. L'optimisation instrumentale apportée à l'étude de ces systèmes, permet d'étendre le potentiel de ces deux approches en biologie structurale. Le criblage de complexes protéine-ligand permet ici une détermination de leurs propriétés d'interaction et la mise en évidence de subtils changements de conformation induits, pouvant être suivis au cours du temps. L'application de ce couplage à l'analyse de complexes multi-protéiques, réfractaires aux techniques conventionnelles, donne accès à la topologie de ces assemblages, facilitant la proposition de modèles structuraux. Enfin, l'apport récent de la haute résolution en MS native est ici illustré à travers l'étude de protéines complexes et hétérogènes : les anticorps thérapeutiques et leurs conjugués. Ces développements permettent de repousser certaines limites en MS native et IM-MS native, élargissant leurs perspectives d'application dans la recherche et l'industrie pharmaceutique.
Book Synopsis Nouvelles perspectives pour l'analyse et la caractérisation structurale de complexes biologiques par spectrométrie de masse supramoléculaire by : Cédric Atmanene
Download or read book Nouvelles perspectives pour l'analyse et la caractérisation structurale de complexes biologiques par spectrométrie de masse supramoléculaire written by Cédric Atmanene and published by . This book was released on 2009 with total page 285 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La spectrométrie de masse supramoléculaire (ou MS des complexes non-covalents) est une technique biophysique de plus en plus sollicitée pour la caractérisation des interactions entre biomolécules. Afin d’étendre les potentialités de cette approche pour l’étude d’édifices biologiques non-covalents plus complexes, le travail réalisé au cours de cette thèse s’articule autour de trois axes :• L’automatisation des analyses nanoelectrospray sur puce microfluidique : en augmentant le débit d’analyses tout en réduisant la consommation d’échantillon, nos développements ont renforcé l’intérêt de la MS supramoléculaire pour la caractérisation détaillée de complexes biologiques ainsi que pour le criblage des ligands de protéines cibles.• La caractérisation de complexes protéine/ARN : les stratégies analytiques développées ont permis d’étendre le champ d’applications de la MS supramoléculaire à cette catégorie de complexes, démontrant ainsi la possibilité d’accéder à des informations concernant leur stœchiométrie ou encore leurs réseaux d’interactions.• Le couplage entre spectrométrie de mobilité ionique et MS : les développements méthodologiques réalisés ont permis d’atteindre un niveau supplémentaire dans la caractérisation de complexes biologiques avec la possibilité de différencier des conformères et d’estimer leur section efficace.Ce travail de thèse démontre la versatilité de l’approche de MS supramoléculaire qui se traduit par la diversité des complexes étudiés (protéine/ligand, protéine/oligonucléotide, etc.), ainsi que par la diversité des informations accessibles (stœchiométries, spécificités d’interaction, affinités, dynamiques d’assemblage et conformationnelles, etc.).
Book Synopsis Développements méthodologiques en spectrométrie de masse et en mobilité ionique pour l'étude d'assemblages supramoléculaires en biologie by : Stéphanie Bécard
Download or read book Développements méthodologiques en spectrométrie de masse et en mobilité ionique pour l'étude d'assemblages supramoléculaires en biologie written by Stéphanie Bécard and published by . This book was released on 2012 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ce travail de thèse a été focalisé sur le développement d'approches MS et IM-MS supramoléculaires pour la caractérisation fine des interactions protéine/ligand et pour l'analyse de mélanges protéiques complexes. La maîtrise des instruments de MS supramoléculaire ainsi que les optimisations instrumentales et méthodologiques réalisées ont permis d'étendre le potentiel des approches MS et IM-MS pour la caractérisation d'assemblages moléculaires particulièrement complexes. Nous avons ainsi pu suivre la cinétique de formation de complexes protéine/ligand ainsi que les changements conformationnels qui y sont associés, montrant l'intérêt du couplage IM-MS en recherche pharmaceutique. De plus, ce travail a porté sur l'étude de complexes de très hauts poids moléculaires et l'évaluation de l'IM-MS pour obtenir des informations structurales sur ces complexes. Nous avons ainsi permis de repousser certaines limites de la MS et de placer cette technique au cœur des études de biologie structurale.
Book Synopsis Spectrométrie de masse des modifications induites ou post-traductionnelles de protéines by : Guillaume Gabant
Download or read book Spectrométrie de masse des modifications induites ou post-traductionnelles de protéines written by Guillaume Gabant and published by . This book was released on 2014 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les modifications de protéines, qu'elles soient post-traductionnelles (PTMs) ou induites chimiquement, ont une influence considérable sur l'activité des protéines. Des méthodes de spectrométrie de masse (MS) HRMS, MS/MS CID et ETD, et de biochimie ont été développées pour la caractérisation structurale et cinétique de complexes protéine-ligand et de PTMs, dans le but de disséquer leur mécanisme et de concevoir des médicaments covalents contre des protéines liant des protéases, des kinases, ou l'ADN. La MS combinée avec des outils biochimiques a permis de séquencer l'inhibiteur de protéases grégline, et de détecter une PTM originale. De même, la transposase MOS1, modèle de l'intégrase du VIH pour la conception d'inhibiteurs, s'avère être à la fois acétylée et phosphorylée. Pour la lyase Abf2, une stratégie de piégeage, purification, protéolyse et hydrolyse ADN du complexe covalent Abf2-ADN, couplée à l'analyse MS, a été développée. Enfin, l'interaction entre le surpresseur de métastase hPEBP1 et la locostatine a été disséquée sur la protéine entière et par approche bottom-up. La locostatine s'hydrolyse en butyrate après fixation. Afin d'identifier le site ciblé par la locostatine, les conditions de réaction et de protéolyse ont été optimisées. La présence de réactions non spécifiques a conduit au développement 1) d'un modèle mathématique permettant de déterminer la fraction de liaison optimale pour discriminer le site spécifique des sites non-spécifiques, et 2) d'une méthode pour la quantification parallèle et exhaustive du degré de modification de tous les sites modifiés d'une protéine. Ces outils sont applicables aux ligands covalents de protéines et/ou à leurs PTMs.
Book Synopsis Développement de nouvelles méthodologies par spectrométrie de masse à très haute résolution pour l'analyse structurale de complexes protéiques by : Ophélie Robine
Download or read book Développement de nouvelles méthodologies par spectrométrie de masse à très haute résolution pour l'analyse structurale de complexes protéiques written by Ophélie Robine and published by . This book was released on 2012 with total page 236 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'association échanges hydrogène/deutérium et spectrométrie de masse (HDX/MS) est devenue un outil analytique de choix pour l'étude de la structure et dynamique des protéines. L'approche classique "bottom-up" repose sur la digestion à la pepsine de la protéine deutérée et analyse des peptides protéolytiques par MS. Malheureusement, cette approche souffre de deux limitations majeures : (1) la résolution limitée par la taille des peptides après digestion et (2) l'échange inverse en solution avant l'analyse par MS. La MS en tandem classique ne peut pas être utilisée pour améliorer la résolution depuis que des expériences CID (Collision Induced Dissociation) sur des peptides deutérés ont montré une migration intramoléculaire des deutériums avant dissociation ("scrambling"). Par conséquent, il y a un grand intérêt à développer des approches HDX/MS alternatives pour améliorer les problèmes d'échange inverse, scrambling et résolution. Ce travail a donc consisté à mettre au point une méthode top-down HDX/MS robuste. Un nouveau système d'introduction des protéines deutérées dans le spectromètre de masse, appelé "cryosource", a été développé et les techniques d'activation basées sur la capture/transfert d'électron ont été utilisées. Il a récemment été montré que les méthodes ECD/ETD réduisaient le scrambling dans des conditions contrôlées avec une résolution à l'acide aminé près. L'utilisation de la cryosource a permis de diminuer l'échange inverse pendant des temps longs et avec des débits faibles. L'optimisation de tous les paramètres a été réalisée sur des peptides/protéine modèles. Notre objectif final était que notre approche soit applicable à l'analyse structurale du complexe aIF2
Book Synopsis La Spectrométrie de masse by : Sarah Sanglier
Download or read book La Spectrométrie de masse written by Sarah Sanglier and published by . This book was released on 2002 with total page 248 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Ces dix dernières années, les développements de la spectrométrie de masse ont été spectaculaires et ont montré que cette technique était capable de transférer en phase gazeuse des complexes protéiques non-covalents sans les détruire. L'ionisation par électrospray permet à la fois d'introduire les échantillons en solution et de maintenir les interactions faibles préformées en solution en contrôlant soigneusement les conditions de fonctionnement de l'interface du spectromètre de masse. L'étude récente de ces complexes non-covalents par spectrométrie de masse est en plein essor : on parle de spectrométrie de masse supramoléculaire par opposition à la spectrométrie de masse moléculaire, où l'instrumentation est réglée de façon à rompre toutes les interactions non-covalentes.Ce travail a pour objectif d'élargir le champ d'applications de la spectrométrie de masse supramoléculaire en biologie. Il a porté principalement sur la mise au point de stratégies expérimentales permettant de répondre à divers problèmes biologiques, à savoir : d'une part, le développement d'une nouvelle approche basée sur la spectrométrie de masse supramoléculaire pour l'étude systématique d'interactions spécifiques entre une protéine et un ligand. Actuellement il est possible de produire un grand nombre de protéines, qui sont autant de cibles thérapeutiques potentielles, mais dont la fonction n'est pas toujours connue. Une nouvelle approche basée sur la spectrométrie de masse supramoléculaire a été mise au point pour identifier les ligands de protéines orphelines et ainsi accéder à leur fonction.d'autre part, la caractérisation par spectrométrie de masse ES de complexes non-covalents multiprotéiques de très hauts poids moléculaires, jusqu'à plusieurs millions de Daltons. Ces études préparent une spectrométrie de masse supramoléculaire capable d'analyser et de caractériser de gros complexes multiprotéiques et, par suite, d'accéder au complexome.
Book Synopsis Protein Analysis using Mass Spectrometry by : Mike S. Lee
Download or read book Protein Analysis using Mass Spectrometry written by Mike S. Lee and published by John Wiley & Sons. This book was released on 2017-05-26 with total page 282 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Presents Practical Applications of Mass Spectrometry for Protein Analysis and Covers Their Impact on Accelerating Drug Discovery and Development Covers both qualitative and quantitative aspects of Mass Spectrometry protein analysis in drug discovery Principles, Instrumentation, Technologies topics include MS of peptides, proteins, and ADCs , instrumentation in protein analysis, nanospray technology in MS protein analysis, and automation in MS protein analysis Details emerging areas from drug monitoring to patient care such as Identification and validation of biomarkers for cancer, targeted MS approaches for biomarker validation, biomarker discovery, and regulatory perspectives Brings together the most current advances in the mass spectrometry technology and related method in protein analysis
Book Synopsis Apport de la spectrométrie de masse à l'élucidation de mécanismes biologiques by : Ana Paula Moraes Ventura
Download or read book Apport de la spectrométrie de masse à l'élucidation de mécanismes biologiques written by Ana Paula Moraes Ventura and published by . This book was released on 2005 with total page 552 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Grâce au séquençage des génomes et aux progrès de la spectrométrie de masse, l'analyse protéomique se révèle un outil puissant pour l'identification des protéines. Les techniques telles que l'électrophorèse bidimensionnelle, la spectrométrie de masse et la bioinformatique constituent les clés d'une approche nommée " méthodologie classique de la protéomique ". La recherche en protéomique évolue de plus en plus vers la caractérisation de protéines issues de mélanges complexes, avec pour but de mieux comprendre les systèmes biologiques, les interactions entre protéines, ainsi que leurs fonctions. Deux méthodes d'ionisation sont mises en oeuvre dans le cadre des études de biologie structurale : le MALDI (Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization) et l'électronébulisation (ESI, Electrospray Ionization). Ces deux techniques possèdent l'avantage d'être suffisamment douces pour ioniser et amener à l'état gazeux des macromolécules biologiques (protéines et des acides amines). La technique protéomique a été mise au point lors de ce travail de thèse, au sein du Laboratoire de Spectrométrie de Masse de l'Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN, CNRS, Gif-sur-Yvette). Ainsi, plusieurs collaborations ont été engagées, qui font intervenir des compétences pluridisciplinaires. Dans une première partie sera décrite l'étude de complexes purifiés selon le protocole TAP. Cette méthodologie a permis la description de nouvelles sous-unités du snRNP U2, ainsi que l'identification d'un nouveau complexe, RES, impliqué dans le processus d'épissage alternatif. La caractérisation d'un complexe ultime (Dcs1 et Dcs2) de dégradation des ARNm a été réalisée. Dans un deuxième temps, la protéomique différentielle a été mise à profil dans le but de mieux appréhender la pathogenèse de la Mucoviscidose. Un élément fondamental a ainsi été révélé : la sous expression de l'Annexine 1, protéine critique du processus anti-inflammatoire/protecteur, et cruciale pour maintenir l'homéostasie et la réparation des tissus après un épisode inflammatoire. Un autre objectif d'étude a consisté en l'identification d'une nitro-réductase issue d'une souche de Bacillus sp. Cette enzyme s'avère capable de réaliser une double réduction du groupement nitro du 3,5-DNBTF. En fin, le dernier chapitre concerne le traitement par plasma froid à pression atmosphérique d'une protéine modèle : le lysosyme. Cette étude a permis d'identifier une modification chimique spécifique des résidus aminés tryptophane. L'ensemble de ces résultats illustre l'importance, dans des domaines très variés, de la protéomique ciblée.
Book Synopsis Computational Methods for Mass Spectrometry Proteomics by : Ingvar Eidhammer
Download or read book Computational Methods for Mass Spectrometry Proteomics written by Ingvar Eidhammer and published by John Wiley & Sons. This book was released on 2008-02-28 with total page 296 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Proteomics is the study of the subsets of proteins present in different parts of an organism and how they change with time and varying conditions. Mass spectrometry is the leading technology used in proteomics, and the field relies heavily on bioinformatics to process and analyze the acquired data. Since recent years have seen tremendous developments in instrumentation and proteomics-related bioinformatics, there is clearly a need for a solid introduction to the crossroads where proteomics and bioinformatics meet. Computational Methods for Mass Spectrometry Proteomics describes the different instruments and methodologies used in proteomics in a unified manner. The authors put an emphasis on the computational methods for the different phases of a proteomics analysis, but the underlying principles in protein chemistry and instrument technology are also described. The book is illustrated by a number of figures and examples, and contains exercises for the reader. Written in an accessible yet rigorous style, it is a valuable reference for both informaticians and biologists. Computational Methods for Mass Spectrometry Proteomics is suited for advanced undergraduate and graduate students of bioinformatics and molecular biology with an interest in proteomics. It also provides a good introduction and reference source for researchers new to proteomics, and for people who come into more peripheral contact with the field.
Book Synopsis Characterization of Protein Therapeutics using Mass Spectrometry by : Guodong Chen
Download or read book Characterization of Protein Therapeutics using Mass Spectrometry written by Guodong Chen and published by Springer Science & Business Media. This book was released on 2014-07-08 with total page 408 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: This book highlights current approaches and future trends in the use of mass spectrometry to characterize protein therapies. As one of the most frequently utilized analytical techniques in pharmaceutical research and development, mass spectrometry has been widely used in the characterization of protein therapeutics due to its analytical sensitivity, selectivity, and specificity. This book begins with an overview of mass spectrometry techniques as related to the analysis of protein therapeutics, structural identification strategies, quantitative approaches, followed by studies involving characterization of process related protein drug impurities/degradants, metabolites, higher order structures of protein therapeutics. Both general practitioners in pharmaceutical research and specialists in analytical sciences will benefit from this book that details step-by-step approaches and new strategies to solve challenging problems related to protein therapeutics research and development.
Book Synopsis Mass Spectrometry-Based Proteomics by : Kris Gevaert
Download or read book Mass Spectrometry-Based Proteomics written by Kris Gevaert and published by Springer Nature. This book was released on 2023-09-04 with total page 337 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: This detailed volume explores contemporary techniques in mass spectrometry-based proteomics. After covering overall proteome coverage and the cellular surfaceome, the book delves into proximity-induced biotinylation, abduction of protein complexes in viral-like particles, and thermal proteome profiling, as well as protocols for identifying protein N-terminal acetylation, protein processing by proteases, protein N-glycosylation, and protein phosphorylation. The book also collects chapters on automated preparation of clinical samples, the analysis of formalin-fixed paraffin-embedded samples, protocols for the isolation of extracellular vesicles and for the monitoring of selected protein modifications in clinical samples, and, finally, structural proteomics. Written for the highly successful Methods in Molecular Biology series, chapters include introductions to their respective topics, lists of the necessary materials and reagents, step-by-step and readily reproducible laboratory protocols, and tips on troubleshooting and avoiding known pitfalls. Authoritative and practical, Mass Spectrometry-Based Proteomics serves as an ideal guide to its subject for both novices in the field of proteomics as well as specialists.
Book Synopsis Spectral Techniques In Proteomics by : Daniel S. Sem
Download or read book Spectral Techniques In Proteomics written by Daniel S. Sem and published by CRC Press. This book was released on 2007-03-30 with total page 464 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Facilitating the innovation, development, and application of new spectroscopic methods in proteomics, Spectral Techniques in Proteomics provides a broad overview of the spectroscopic toolbox that can be used, either with proteome or sub-proteome mixtures or with individual/purified proteins studied in parallel. It gives a modest overview of
Book Synopsis Characterization of Peptides, Proteins, and Protein Complexes Using Infrared Multiphoton Dissociation Spectroscopy, Ion Mobility Spectrometry, and Surface-induced Dissociation Mass Spectrometry by : Erin M. Panczyk
Download or read book Characterization of Peptides, Proteins, and Protein Complexes Using Infrared Multiphoton Dissociation Spectroscopy, Ion Mobility Spectrometry, and Surface-induced Dissociation Mass Spectrometry written by Erin M. Panczyk and published by . This book was released on 2021 with total page 210 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Mass spectrometry-based techniques have emerged as powerful analytical tools to investigate the structure of proteins from the primary to quaternary levels. The advancement of mass spectrometry instrumentation and methods has allowed researchers to go beyond just measuring an analyte’s mass-to-charge ratio, but to also probe gas-phase dissociation behaviors and conformations of peptides, proteins, and protein complexes. The primary structure of a protein refers to the linear sequence of amino acids linked together via peptide bonds. The presence, and the order, of specific amino acids in a peptide can strongly influence how a peptide fragments in the gas-phase. Particular amino acids can direct where along the peptide backbone fragmentation is favored and the structure of the fragment ions formed. One method for probing the structure of peptide fragment ions is infrared multiphoton dissociation (IRMPD) mass spectrometry coupled with theoretical quantum chemical calculations. This approach is used to investigate the role of peptide bond conformation on the structure of b2+ fragment ions formed from proline and dimethylproline-containing peptides (Chapter 3). Additionally, IRMPD is used to study the fragmentation patterns of proline containing pentapeptides into b3+ ions (Chapter 4). Native mass spectrometry (nMS) analyzes the intact structures of proteins and protein complexes and offers complementary information to traditional biophysical methods, such as NMR or cryo-EM. Tandem mass spectrometry, specifically surface-induced dissociation (SID), provides information on protein complex connectivity, stoichiometry, and gas-phase structural rearrangement. SID is utilized to monitor deviation from native structure for protein complexes generated from submicrometer nanoelectrospray capillaries (Chapter 5), as well as to provide insight into connectivity of protein complexes selected by trapped ion mobility spectrometry (Chapter 6). In addition to SID, ion mobility spectrometry provides information on the gas-phase shape or conformation of biomolecules. Here, ion mobility spectrometry is utilized to separate multiple conformers of proline-containing peptides (Chapter 3), compare the collision cross sections of protein complexes generated from submicrometer and micrometer sized nanoelectrospray capillaries (Chapter 5), and select protein complexes and isomeric peptides prior to dissociation on an ultrahigh resolution mass spectrometry platform (Chapter 6). Finally, the development and optimization of Trapped Ion Mobility Spectrometry (TIMS) for native mass spectrometry applications is applied to the widely available timsTOF Pro mass spectrometry platform to promote the dissemination of native ion mobility technology.
Book Synopsis Apport de la mobilité ionique en spectrométrie de masse pour les études enzymatiques by : Anna Ziemianin
Download or read book Apport de la mobilité ionique en spectrométrie de masse pour les études enzymatiques written by Anna Ziemianin and published by . This book was released on 2011 with total page 253 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La première partie de ma thèse a été consacrée à l’étude de l’activité de plusieurs inhibiteurs de l'acétylcholinestérase (AChE) qu’ils soient connus ou potentiellement actifs, in vitro, au moyen de la spectrométrie de masse. Les développements méthodologiques liés à la mise en place de la méthode d’analyse et l’automatisation des analyses ont été mis au point pour divers inhibiteurs compétitifs et non compétitifs connus. Ces développements ont ensuite été appliqués à de nouveaux inhibiteurs types huprines. Le screening des inhibiteurs potentiels de l’AChE a été réalisé par suivi de l’activité enzymatique. En utilisant un spectromètre de masse (ESI-IT-MS), la réaction d’hydrolyse de l’ACh en choline catalysée par l’AChE, in vitro, a été caractérisée quantitativement. Le résultat final est une classification par activité croissante en vue d’utilisations pharmaceutiques potentielles. La seconde partie de ma thèse concerne le développement de l’approche par spectrométrie de masse supramoléculaire avec la mise en place de méthodes permettant de profiter du potentiel de technologies MS encore plus puissantes tel que le couplage entre la spectrométrie de mobilité ionique et la spectrométrie de masse (SYNAPT G2 HDMS, Waters). Le contenu de mes recherches porte principalement sur le développement de stratégies d’analyses et l’optimisation instrumentale avec pour but la caractérisation de complexes supramoléculaires de hautes masses protéines – ligands. Ce travail d’optimisation en IMS-MS a été effectué sur la protéine tétramèrique, l’alcool déshydrogénase (ADH) (148kDa) et les complexe ADH – NAD+ et ADH – inhibiteurs.
Book Synopsis ANALYSE STRUCTURALE DE PROTEINES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE by : CATHERINE.. DEON
Download or read book ANALYSE STRUCTURALE DE PROTEINES PAR SPECTROMETRIE DE MASSE written by CATHERINE.. DEON and published by . This book was released on 1997 with total page 206 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL ILLUSTRE L'UTILISATION DE METHODES COMBINEES DE SPECTROMETRIE DE MASSE DANS LA CARACTERISATION DE MUTANTS D'HEMOGLOBINE HUMAINE ET LA DETERMINATION D'UN SITE DE PHOSPHORYLATION SUR LA PROTEINE FIXJD54N. DANS UNE PREMIERE PARTIE, DIFFERENTS VARIANTS D'HEMOGLOBINE HUMAINE ONT ETE ANALYSES. LES VARIATIONS DE MASSE DUES AUX MUTATIONS SONT CARACTERISEES PAR ELECTROSPRAY. APRES DIGESTION ENZYMATIQUE DE LA CHAINE MUTEE ET SEPARATION CHROMATOGRAPHIQUE DES PEPTIDES, LE PEPTIDE MUTE EST ANALYSE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE LSIMS ET ELECTROSPRAY AFIN DE DETERMINER SA MASSE MOLECULAIRE ET SON ETAT DE CHARGE. AFIN DE LOCALISER AVEC PRECISION LE SITE DE LA MUTATION, LE PEPTIDE EST SEQUENCE SOIT PAR SPECTROMETRIE DE MASSE EN TANDEM SOIT PAR DIGESTION ENZYMATIQUE RECURRENTE AU MOYEN DE CARBOXYPEPTIDASES COUPLEE A UNE ANALYSE MALDI-TOF. CINQ NOUVEAUX VARIANTS D'HEMOGLOBINES ONT ETE IDENTIFIES, ISSUS D'UNE MUTATION PONCTUELLE (HB ALZETTE, HB VILLEURBANNE ET HB LES ANDELYS), D'UNE DOUBLE MUTATION (HB VILLEPARISIS) OU D'UNE DELETION DE SEQUENCE (HB J BISKRA). LA DEUXIEME PARTIE EST CONSACREE A LA CARACTERISATION DU SITE SECONDAIRE DE PHOSPHORYLATION SECONDAIRE DE LA PROTEINE FIXJD54N, MUTANT DE LA PROTEINE FIXJ QUI JOUE LE ROLE DE REGULATEUR DANS LE SYSTEME DE TRANSDUCTION DU SIGNAL A DEUX COMPOSANTS FIXL/FIXJ CHEZ RHIZOBIUM MELILOTI. NOUS AVONS MONTRE PAR DIFFERENTES TECHNIQUES DE SPECTROMETRIE DE MASSE (ELECTROSPRAY, MALDI, COUPLAGE LC/MS) QUE CE SITE DE PHOSPHORYLATION EST UNE THREONINE ADJACENTE A L'ACIDE ASPARTIQUE 54 SITE DE LA PHOSPHORYLATION PRINCIPALE.
Book Synopsis Computational and Statistical Methods for Protein Quantification by Mass Spectrometry by : Ingvar Eidhammer
Download or read book Computational and Statistical Methods for Protein Quantification by Mass Spectrometry written by Ingvar Eidhammer and published by John Wiley & Sons. This book was released on 2012-12-10 with total page 290 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: The definitive introduction to data analysis in quantitative proteomics This book provides all the necessary knowledge about mass spectrometry based proteomics methods and computational and statistical approaches to pursue the planning, design and analysis of quantitative proteomics experiments. The author’s carefully constructed approach allows readers to easily make the transition into the field of quantitative proteomics. Through detailed descriptions of wet-lab methods, computational approaches and statistical tools, this book covers the full scope of a quantitative experiment, allowing readers to acquire new knowledge as well as acting as a useful reference work for more advanced readers. Computational and Statistical Methods for Protein Quantification by Mass Spectrometry: Introduces the use of mass spectrometry in protein quantification and how the bioinformatics challenges in this field can be solved using statistical methods and various software programs. Is illustrated by a large number of figures and examples as well as numerous exercises. Provides both clear and rigorous descriptions of methods and approaches. Is thoroughly indexed and cross-referenced, combining the strengths of a text book with the utility of a reference work. Features detailed discussions of both wet-lab approaches and statistical and computational methods. With clear and thorough descriptions of the various methods and approaches, this book is accessible to biologists, informaticians, and statisticians alike and is aimed at readers across the academic spectrum, from advanced undergraduate students to post doctorates entering the field.
