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Determination De La Structure Tridimensionnelle De Proteines En Solution Par Rmn
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Book Synopsis DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. by : REMI.. LE GOAS
Download or read book DETERMINATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION PAR R.M.N. written by REMI.. LE GOAS and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE PERMET L'ETUDE DES PROTEINES EN SOLUTION, AUSSI BIEN D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL QUE DYNAMIQUE. APRES UN RAPPEL DES PROPRIETES DETERMINANTES DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES, SONT ABORDEES LES EXPERIENCES MAJEURES DE LA R.M.N. A DEUX DIMENSIONS, QUI DELIVRENT LES PARAMETRES NECESSAIRES A LA RECONSTRUCTION D'UN MODELE STRUCTURAL (DISTANCES INTER-HYDROGENES ET ANGLES DIEDRES). L'OBTENTION DE CE MODELE REPOSE, D'UNE PART SUR L'ANALYSE CORRECTE DES DISTANCES ISSUES DES EXPERIENCES, D'AUTRE PART SUR L'UTILISATION D'ALGORITHMES INFORMATIQUES PERMETTANT DE PARCOURIR EFFICACEMENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL, TELS QUE LA METHODE DE DISTANCE-GEOMETRIE ET LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE. UNE STRATEGIE HYBRIDE UTILISANT SUCCESSIVEMENT LES DEUX TYPES D'ALGORITHME A ETE EMPLOYEE SUR L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES): ELLE A PERMIS L'EVALUATION DES DEUX METHODES ET A CONDUIT A UN ENSEMBLE DE SOLUTIONS STRUCTURALES QUI SONT COMPAREES AVEC LE MODELE CRISTALLOGRAPHIQUE INDEPENDAMMENT PROPOSE
Book Synopsis DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES by : YINSHAN.. YANG
Download or read book DETERMINATION, PAR RMN, DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES written by YINSHAN.. YANG and published by . This book was released on 1993 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: CE TRAVAIL A PERMIS, GRACE A DES TECHNIQUES DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) A 2 ET 3 DIMENSIONS, A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. UNE PREMIERE APPLICATION CONCERNE UN PEPTIDE (23 ACIDES AMINES) ISSU DE LA BRANCHE N-TERMINALE DE L'ASPARTYL-TARN SYNTHETASE. IL A ETE MONTRE PAR DES EXPERIENCES DE DICHROISME CIRCULAIRE QUE LE PEPTIDE EN SOLUTION AQUEUSE INTERAGIT AVEC POLY(DT). LA TECHNIQUE DE RMN 2D A ETE UTILISEE POUR ATTRIBUER LES SPECTRES PROTON. SUR LA BASE DES CONTRAINTES DE DISTANCES INTER-PROTONIQUE TIREES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU PEPTIDE A ETE DETERMINEE. ENSUITE LA TRANSITION CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE, L'ALPHA-COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EN FONCTION DU PH A ETE ETUDIE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES PROTONIQUES A ETE REALISEE A PH NEUTRE PAR DIFFERENTES EXPERIENCES DE RMN 2D. LA RMN COUPLEE AUX CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE A MONTRE QUE LA CONFORMATION GLOBALE ETAIT CONSERVEE AVEC DES DIFFERENCES LOCALES EN PARTICULIER AU NIVEAU DE L'HISTIDINE 18. LA STRUCTURE D'UNE AUTRE PROTEINE, LA SOUS-UNITE A DE LA CROTOXINE (90 ACIDES AMINES) A ETE EGALEMENT ETUDIEE. L'ATTRIBUTION COMPLETE DES RESONANCES DU PROTON A L'AIDE DES EXPERIENCES RMN-2D ET 3D A ETE EFFECTUEE. LES CARTES 2D NOESY ONT PERMIS L'EVALUATION DES DISTANCES INTER-PROTONIQUES QUI CONSTITUENT AINSI LES CONTRAINTES POUR LES CALCULS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE
Book Synopsis ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES by : MARIE-CHRISTINE.. PETIT
Download or read book ETUDE PAR RMN 2D DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION AQUEUSE, DE PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES, ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC LES LIPIDES written by MARIE-CHRISTINE.. PETIT and published by . This book was released on 1994 with total page 168 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES DE TRANSFERT DE LIPIDES (NS-LTP) D'ORIGINE VEGETALE, FORMENT UNE FAMILLE DE PETITES PROTEINES (ENVIRON 9000 DALTONS), BASIQUES, QUI COMPRENNENT DANS LEURS SEQUENCES HUIT CYSTEINES ORGANISEES EN QUATRE PONTS DISULFURE. LE ROLE BIOLOGIQUE DE CES PROTEINES EST ENCORE MAL CONNU. IN VITRO, ELLES TRANSFERENT LES LIPIDES D'UNE MEMBRANE ARTIFICIELLE A UNE AUTRE. CE TRAVAIL PRESENTE LA DETERMINATION PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION DE LA NS-LTP EXTRAITE DU MAIS. DANS CE BUT DES EXPERIENCES DE RMN 2D DU TYPE TQF COSY ET COSY DQ, ONT ETE UTILISEES POUR RESOUDRE LES PROBLEMES D'ATTRIBUTION DES SPECTRES, INHERENTS A LA REPETITION DE CERTAINS ACIDES AMINES (SER, ALA, GLY). A PARTIR DES CONTRAINTES DEDUITES DES EXPERIENCES NOESY, LA STRUCTURE DE LA NS-LTP DE MAIS PU ETRE MODELISEE. IL S'AGIT D'UN ENROULEMENT DROIT DE QUATRE HELICES. AFIN D'APPREHENDER LES RELATIONS STRUCTURE/FONCTION DE CES PROTEINES, DES ETUDES ONT ETE ENTREPRISES SUR LES INTERACTIONS ENTRE LA NS-LTP DE MAIS ET DES PHOSPHOLIPIDES TELS QUE LA LYSOLAUROYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE ET LA LYSO-PALMITOYL-PHOSPHATIDYLCHOLINE. POUR POUVOIR ETABLIR UNE COMPARAISON AVEC UNE PROTEINE DE LA MEME FAMILLE, DONT LA STRUCTURE A ETE RESOLUE AU LABORATOIRE, CES MEMES ETUDES ONT ETE REALISEES AVEC LA NS-LTP DE BLE. LES DONNEES DE LA RMN SUGGERENT UNE FIXATION DU LIPIDE A L'INTERIEUR DES POCHES HYDROPHOBES DES DEUX PROTEINES
Book Synopsis DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION by : AFAF.. MIKOU
Download or read book DETERMINATION PAR RMN DE LA STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION written by AFAF.. MIKOU and published by . This book was released on 1990 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: DANS LE CADRE DE L'ETUDE DE LA RELATION STRUCTURE-ACTIVITE, CE TRAVAIL SE PROPOSE D'ETABLIR UNE STRATEGIE DE DETERMINATION, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), DE STRUCTURE DE PROTEINES EN SOLUTION. POUR CE FAIRE, TOUTES LES ETAPES DE L'ETUDE CONFORMATIONNELLE D'UNE PROTEINE SONT DECRITES DEPUIS L'ECHANTILLON DANS UN TUBE RMN JUSQU'A LA STRUCTURE TERTIAIRE EN SOLUTION. DANS CETTE DEMARCHE GENERALE, L'ATTRIBUTION DES RESONANCES AUX DIVERS PROTONS EST UNE ETAPE CLE. UNE STRATEGIE ORIGINALE D'ATTRIBUTION EST DECRITE: ELLE SE COMPOSE D'UNE VARIANTE DE LA METHODE DES SIGNATURES (MAIN CHAIN DIRECTED) QUI PERMET D'IDENTIFIER RAPIDEMENT LES STRUCTURES SECONDAIRES COMPLETEES PAR L'ATTRIBUTION SEQUENTIELLE CLASSIQUE. LA METHODE A ETE APPLIQUEE A L'ATTRIBUTION COMPLETE DE DEUX TOXINES: L'ALPHA COBRATOXINE (71 ACIDES AMINES) EXTRAITE DU VENIN DU NAJA NAJA SIAMENSIS ET LA TOXINE III (64 ACIDES AMINES) DU SCORPION ANDROCTONUS AUSTRALIS HECTOR. L'ANALYSE DETAILLEE ET PRECISE DES CARTES NOESY A CONDUIT A UN GRAND NOMBRE DE CONTRAINTES DE DISTANCES INTERPROTONIQUES. CES CONTRAINTES STRUCTURALES ONT ETE INCORPOREES DANS DES CALCULS DE CONVERSION DISTANCE-GEOMETRIE (VEMBED) ET DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE (AMBER). POUR CHACUNE DES DEUX TOXINES, UNE STRUCTURE PRELIMINAIRE EST OBTENUE ET EST ACTUELLEMENT EN COURS DE RAFFINEMENT
Book Synopsis UTILISATION DE CONTRAINTES ORIENTATIONNELLES POUR LA DETERMINATION DE STRUCTURE PAR RMN by : JEAN-CHRISTOPHE.. HUS
Download or read book UTILISATION DE CONTRAINTES ORIENTATIONNELLES POUR LA DETERMINATION DE STRUCTURE PAR RMN written by JEAN-CHRISTOPHE.. HUS and published by . This book was released on 2000 with total page 236 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LA RMN EN SOLUTION S'EST IMPOSEE COMME UNE METHODE DE CHOIX POUR DETERMINER LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE BIOMOLECULES, UTILISANT PRINCIPALEMENT DES INFORMATIONS DE DISTANCE ET D'ANGLE DIEDRE, OBTENUES PAR LA MESURE DE NOE ET DE COUPLAGES 3J. LA RMN CLASSIQUE EST CEPENDANT LIMITEE DANS L'ETUDE DE PROTEINES GLOBULAIRES DE MASSE IMPORTANTE ET DE BIOMOLECULES D'ARCHITECTURE COMPLEXE COMME LES PROTEINES MODULAIRES, MEME AVEC LES TECHNIQUES LES PLUS AVANCEES, COMME LA DEUTERATION. SI LA RMN CLASSIQUE PREND AVANTAGE DU MOYENNEMENT ISOTROPE DES INTERACTIONS ETUDIEES, IL EST APPARU DES METHODES ALTERNATIVES BASEES SUR UN MOYENNEMENT INCOMPLET DE CELLES-CI. EN UTILISANT L'ANISOTROPIE DE REORIENTATION D'UNE BIOMOLECULE SUR ELLE-MEME OU EN ALIGNANT CELLE-CI FAIBLEMENT SUIVANT UNE DIRECTION PRIVILEGIEE, GRACE A UNE SUSCEPTIBILITE MAGNETIQUE ANISOTROPE OU EN UTILISANT DES MILIEUX CRISTAUX LIQUIDES, ON PEUT MESURER DE NOUVELLES CONTRAINTES STRUCTURALES, QUALIFIEES D'ORIENTATIONNELLES. APRES AVOIR DECRIT LES SPECIFICITES DE CES CONTRAINTES, NOUS AVONS UTILISE LE RAPPORT DES VITESSES DE RELAXATION R 2/R 1 POUR DETERMINER LE TENSEUR DE DIFFUSION ROTATIONNELLE DU CYTOCHROME C DE RHODOBACTER CAPSULATUS ET SON ETAT D'OLIGOMERISATION. NOUS AVONS ALORS CARACTERISE SA DYNAMIQUE INTERNE PUIS AFFINE LA STRUCTURE DE LA CHAINE PEPTIDIQUE. EN UTILISANT CES DONNEES DE RELAXATION, LES DEPLACEMENTS CHIMIQUES PARAMAGNETIQUES, LES CONSTANTES DE COUPLAGE DIPOLAIRE RESIDUEL ET UN EFFET DE CORRELATION CROISEE CURIE-DIPOLAIRE EN COMBINAISON AVEC UNE ANALYSE DE LA STRUCTURE SECONDAIRE, NOUS AVONS DETERMINE AB INITIO LA STRUCTURE GLOBALE DE CETTE MOLECULE PARAMAGNETIQUE. NOUS AVONS POUR CELA DEVELOPPE LE PROGRAMME SCULPTOR. ENFIN, NOUS AVONS MIS AU POINT UN ALGORITHME QUI MONTRE QUE LA MESURE DE CONSTANTES DE COUPLAGE DIPOLAIRE RESIDUEL DANS DES MILIEUX CRISTAUX LIQUIDES SUFFIT A DETERMINER LA STRUCTURE D'UNE PROTEINE.
Book Synopsis Structure des Proteines par RMN by :
Download or read book Structure des Proteines par RMN written by and published by Ed. Techniques Ingénieur. This book was released on with total page 18 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt:
Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] by : Nicolas Duraffourg
Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S] written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2006 with total page 174 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées
Book Synopsis Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA by : Nicolas Duraffourg
Download or read book Détermination de la structure par RMN d'une protéine impliquée dans la biosynthèse de centres [Fe-S], SufA written by Nicolas Duraffourg and published by . This book was released on 2007 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées.
Book Synopsis Etude structurale des protéines et des acides nucléiques par RMN by : Hélène Van Melckebeke
Download or read book Etude structurale des protéines et des acides nucléiques par RMN written by Hélène Van Melckebeke and published by . This book was released on 2006 with total page 0 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La RMN est une méthode de choix pour la détermination de la structure tridimensionnelle des protéines et des acides nucléiques en solution. Cependant, la taille des systèmes que l'on peut étudier actuellement par RMN est limitée. Dans la première partie de ce travail, la structure du répresseur BlaI de la beta-lactarnase de B. licheniformis 749/1 et son interaction avec l'ADN ont été étudiées par RMN avec des méthodes classiques. Ces résultats ont permis de mieux caractériser la répression des gènes de plusieurs mécanismes de résistance aux antibiotiques, incluant la résistance à la méthicilline de la souche pathogène S. aureus. Le deuxième volet de ce travail concerne l'implémentation de filtres Hadamard qui augmentent la résolution des spectres dans certaines expériences de RMN multidimensionnelle. Ces filtres permettent de séparer les pics de corrélation des protéines et des acides nucléiques selon le type d'acide aminé et le type de base, respectivement. Ces développements ouvrent de nouveaux horizons vers l'étude de macromolécules biologiques de plus grosse taille par RMN.
Book Synopsis ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE PEPTIDES ET PROTEINES DU SYSTEME VASOREGULATEUR by : PHILIPPE.. SIZUN
Download or read book ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE PEPTIDES ET PROTEINES DU SYSTEME VASOREGULATEUR written by PHILIPPE.. SIZUN and published by . This book was released on 1991 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'OBJECTIF PRINCIPAL DE CE TRAVAIL EST DE MONTRER COMMENT LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) PERMET D'ACCEDER A LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE PEPTIDES ET DE PROTEINES EN SOLUTION. L'ETUDE COMPAREE DE COMPOSES VASOREGULATEURS ALLANT DE PETITS PEPTIDES HORMONAUX A UNE PROTEINE DE 65 RESIDUS, L'HIRUDINE A PERMIS DE DEGAGER LES STRATEGIES 1D ET 2D LES PLUS APPROPRIEES. IL EST APPARU QUE LA TAILLE DU PEPTIDE JOUE UN ROLE FONDAMENTAL DANS LA PROBABILITE DE STRUCTURATION EN SOLUTION, L'ABSENCE DE COOPERATIVITE LIMITANT AINSI LA MOBILITE STRUCTURALE DE PETITS PEPTIDES. CETTE DERNIERE CROIT DES QUE LA TAILLE AUGMENTE OU QUE DES POINTS DE BLOCAGE CONFORMATIONNELS (PONTS DISULFURE) EXISTENT. POUR UNE PROTEINE TELLE QUE L'HIRUDINE, LA COMBINAISON DES DONNEES RMN EXTRAITE D'EXPERIENCES SPECIFIQUES (DEPLACEMENTS CHIMIQUES CONSTANTES DE COUPLAGE, EFFETS OVERHAUSER, ACCESSIBILITE DES PROTONS AMIDES) ET DE LA MODELISATION MOLECULAIRE CONTRAINTE A PERMIS DE PROPOSER UNE STRUCTURE 3D EN SOLUTION. UNE ANALYSE COMPARATIVE DES STRUCTURES OBTENUES ET DE CELLES PREVISIBLES GRACE AUX METHODES DE PREDICTION A MIS EN LUMIERE LA NOTION DE PREDISPOSITION CONFORMATIONNELLE POUVANT SERVIR DE BASE AUX ETUDES DE RELATION STRUCTURE-ACTIVITE
Book Synopsis Etude structurale des protéines et des acides nucléiques par RMN by : Hélène Van Melckebeke
Download or read book Etude structurale des protéines et des acides nucléiques par RMN written by Hélène Van Melckebeke and published by . This book was released on 2005 with total page 168 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: La RMN est une méthode de choix pour la détermination de la structure tridimensionnelle des protéines et des acides nucléiques en solution. Cependant, la taille des systèmes que l'on peut étudier actuellement par RMN est limitée. Dans la première partie de ce travail, la structure du répresseur BlaI de la beta-lactarnase de B. licheniformis 749/1 et son interaction avec l'ADN ont été étudiées par RMN avec des méthodes classiques. Ces résultats ont permis de mieux caractériser la répression des gènes de plusieurs mécanismes de résistance aux antibiotiques, incluant la résistance à la méthicilline de la souche pathogène S. aureus. Le deuxième volet de ce travail concerne l'implémentation de filtres Hadamard qui augmentent la résolution des spectres dans certaines expériences de RMN multidimensionnelle. Ces filtres permettent de séparer les pics de corrélation des protéines et des acides nucléiques selon le type d'acide aminé et le type de base, respectivement. Ces développements ouvrent de nouveaux horizons vers l'étude de macromolécules biologiques de plus grosse taille par RMN.
Book Synopsis Structure Computation and Dynamics in Protein NMR by : N. Rama Krishna
Download or read book Structure Computation and Dynamics in Protein NMR written by N. Rama Krishna and published by Springer Science & Business Media. This book was released on 2006-05-09 with total page 565 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Volume 17 is the second in a special topic series devoted to modern techniques in protein NMR, under the Biological Magnetic Resonance series. Volume 16, with the subtitle Modern Techniques in Protein NMR , is the first in this series. These two volumes present some of the recent, significant advances in the biomolecular NMR field with emphasis on developments during the last five years. We are honored to have brought together in these volume some of the world s foremost experts who have provided broad leadership in advancing this field. Volume 16 contains - vances in two broad categories: I. Large Proteins, Complexes, and Membrane Proteins and II. Pulse Methods. Volume 17 contains major advances in: I. Com- tational Methods and II. Structure and Dynamics. The opening chapter of volume 17 starts with a consideration of some important aspects of modeling from spectroscopic and diffraction data by Wilfred van Gunsteren and his colleagues. The next two chapters deal with combined automated assignments and protein structure determination, an area of intense research in many laboratories since the traditional manual methods are often inadequate or laborious in handling large volumes of NMR data on large proteins. First, Werner Braun and his associates describe their experience with the NOAH/DIAMOD protocol developed in their laboratory.
Book Synopsis Détermination Par Rmn de Structures 3d de Peptides Et de Protéines by : Emeric Wasielewski
Download or read book Détermination Par Rmn de Structures 3d de Peptides Et de Protéines written by Emeric Wasielewski and published by Omniscriptum. This book was released on 2011-05 with total page 200 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: Les fonctions sp cifiques des prot ines r sultent de leurs caract ristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie RMN apporte ces deux informations, avec des strat gies d' tudes diff rentes selon la taille des biomol cules. Ce travail pr sente les tudes par RMN de deux types de mol cules intervenant dans deux contextes biologiques diff rents. D'abord le m tabolisme du fer chez les bact ries Gram-n gatif: compr hension de la reconnaissance sp cifique complexe m tallique sid rophore/r cepteur membranaire. Deux sid rophores peptidiques bact riens ont t tudi s (azoverdine d'Azomonas macrocytogenes ATCC 12334 et pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15692) en adaptant des m thodes utilis es sur les prot ines (HNCA en abondance naturelle de 13C, couplages dipolaires r siduels (RDC)). Le cas de conform res de PaA en change chimique interm diaire a t tudi . Ensuite la transcription et la r paration de l'ADN via l' tude de trois domaines de sous-unit s du facteur humain de transcription/r paration TFIIH: MAT1 (domaine RING C3HC4), p44 (dynamique et propri t s d' change m tallique du domaine RING C8) et p62 (utilisation des RDC pour le domaine PH).
Book Synopsis DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES EN RMN MULTIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES by : BERNHARD.. BRUTSCHER
Download or read book DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES EN RMN MULTIDIMENSIONNELLE DES PROTEINES written by BERNHARD.. BRUTSCHER and published by . This book was released on 1995 with total page 250 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: L'ATTRIBUTION DES FREQUENCES RMN AUX DIFFERENTS NOYAUX CONSTITUE LA PREMIERE PARTIE D'UNE ETUDE STRUCTURALE ET DYNAMIQUE D'UNE PROTEINE PAR RMN. LA MAJEURE PARTIE DES DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES PRESENTES DANS CE TRAVAIL CONTRIBUE A L'OPTIMISATION DE CETTE TACHE SOUVENT LABORIEUSE, DONT LA STRATEGIE GENERALE EST MAINTENANT BIEN ETABLIE. DANS LE CAS DES PROTEINES NON ENRICHIES EN ISOTOPES STABLES (#1#5N, #1#3C), CE SONT LES EXPERIENCES DE LA RMN DU #1H (TOCSY, COSY ET NOESY) QUI PERMETTENT D'EFFECTUER L'ATTRIBUTION DES RESONANCES. UN NOUVEAU SCHEMA D'EDITION DE FREQUENCES A BANDE SELECTIVE EST PRESENTE ET APPLIQUE DANS LES DIFFERENTES EXPERIENCES DE CORRELATION #1H-#1H. PUIS, UNE NOUVELLE EXPERIENCE HOSQC EST PROPOSEE POUR OBTENIR DES PICS DE CORRELATION DE TYPE COSY EN PHASE. ENSUITE, L'APPORT D'UNE EXPERIENCE DE CORRELATION #1H-#1#3C POUR UNE ATTRIBUTION #1H PLUS COMPLETE ET PLUS FIABLE EST DEMONTRE. POUR L'ETUDE DE PROTEINES DE TAILLE INTERMEDIAIRE (100-150 RESIDUS) ENRICHIES EN ISOTOPES STABLES #1#5N ET #1#3C, NOUS AVONS DEVELOPPE UNE SERIE D'EXPERIENCES TRIPLE-RESONANCE (#1H, #1#5N, #1#3C) A DEUX DIMENSIONS FOURNISSANT LA MEME INFORMATION QUE LES VERSIONS 3D INITIALEMENT PROPOSEES EN UN TEMPS REDUIT ET/OU AVEC UNE MEILLEURE RESOLUTION DIGITALE. DE PLUS, UN PROGRAMME D'ATTRIBUTION AUTOMATIQUE (ALPS) A ETE CONCU POUR LEUR INTERPRETATION. CETTE NOUVELLE APPROCHE PERMET D'ACCOMPLIR L'ATTRIBUTION DES RESONANCES DE LA CHAINE PEPTIDIQUE EN QUELQUES SEMAINES. POUR L'ETAPE SUIVANTE LA DETERMINATION DE CONTRAINTES EXPERIMENTALES DANS LE BUT D'UNE MODELISATION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE EN SOLUTION NOUS AVONS DEVELOPPE DE NOUVELLES EXPERIENCES 3D-MQ NOESY DOUBLEMENT FILTREES PAR LES DEPLACEMENTS CHIMIQUES DE DEUX HETERONOYAUX (#1#3C, #1#5N). UN JEU DE DISTANCES INTERPROTONS PERMETTANT LE CALCUL AB INITIO D'UNE PREMIERE STRUCTURE DU FERROCYTOCHROME C#2 DE RHODOBACTER CAPSULATUS A PU EN ETRE EXTRAIT DE MANIERE SEMI-AUTOMATIQUE
Book Synopsis ETUDE PAR RMN DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES ET PARTENAIRES BIOLOGIQUES by : BERTRAND.. CAHUZAC
Download or read book ETUDE PAR RMN DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES ET PARTENAIRES BIOLOGIQUES written by BERTRAND.. CAHUZAC and published by . This book was released on 2000 with total page 256 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LES PROTEINES SONT DES MOLECULES INDISPENSABLES AU FONCTIONNEMENT DES CELLULES VIVANTES. COMME LEUR FONCTION DEPEND SURTOUT DE LEUR STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE, LA CONNAISSANCE DE CES STRUCTURES SEULES, ET MIEUX EN INTERACTION AVEC LES LIGANDS BIOLOGIQUES, PERMET DE MIEUX COMPRENDRE LEUR ACTIVITE BIOLOGIQUE. CE MANUSCRIT EST CONSACRE A L'ETUDE STRUCTURALE PAR RMN DE TROIS SYSTEMES BIOLOGIQUES DIFFERENTS. LE PREMIER SYSTEME ETUDIE EST UN ACTIVATEUR TRANSCRIPTIONNEL DU CHAMPIGNON ASPERGILLUS NIDULANS, ALCR. LE DOMAINE DE LIAISON A L'ADN, ALCR(1-60), PRESENTE DE NOMBREUSES PARTICULARITES. LA STRUCTURE A HAUTE RESOLUTION A ETE DETERMINEE AU COURS DE CETTE THESE, PAR RMN MULTIDIMENSIONNELLE ET MODELISATION MOLECULAIRE. CETTE STRUCTURE EST CARACTERISEE PAR LA PRESENCE DE 4 HELICES ALPHA. PUIS UNE STRUCTURE BIEN RESOLUE D'UN COMPLEXE ENTRE ALCR ET UNE CIBLE NUCLEOTIDIQUE A ETE OBTENUE. CETTE STRUCTURE A PERMIS DE PROPOSER DES EXPLICATIONS SATISFAISANTES AUX PARTICULARITES FONCTIONNELLES D'ALCR. AFIN DE MIEUX CARACTERISER CETTE STRUCTURE. DE NOMBREUSES EXPERIENCES RMN ONT ETE MENEES, NOTAMMENT L'ETUDE DE L'ORIENTATION SPONTANEE DU COMPLEXE DANS LE CHAMP MAGNETIQUE. LE DEUXIEME SYSTEME ETUDIE EST CELUI DE R1B, UN ELEMENT REPETE DE LA GLUTAMYL-PROLYL-ARNT-SYNTHETASE DU MAMMIFERE CRICETULLUS GRISEUS (51 ACIDES AMINES). LA STRUCTURE EST COMPOSEE DE DEUX HELICES DISPOSEES EN ROULEAU SUPERENROULE ANTIPARALLELE, DONT UNE BOUCLE OMEGA VERROUILLE L'EXTREMITE. L'ANALYSE DE CETTE STRUCTURE A PERMIS D'ASSIGNER A R1B UNE FONCTION GENERALE DE LIAISON AUX ARNS. LE TROISIEME SYSTEME ETUDIE CONCERNE LA CAPSICEINE, UNE ELICITINE SECRETEE PAR LE CHAMPIGNON PHYTOPHTHORA CAPSICII. NOUS AVONS PU DANS CE MANUSCRIT DETERMINER LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DU COMPLEXE CAPSICEINE-ERGOSTEROL. CETTE STRUCTURE MONTRE QUE LE STEROL VIENT SE LOGER DANS UNE CAVITE HYDROPHOBE SITUEE AU CUR DE LA PROTEINE.
Book Synopsis ETUDE STRUCTURALE DE L'APO-NEOCARZINOSTATINE ET DU COMPLEXE APO-NEOCARZINOSTATINE/DAUNOMYCINE PAR RMN 2D DU PROTON ET MODELISATION MOLECULAIRE by : ELISABETH.. ADJADJ
Download or read book ETUDE STRUCTURALE DE L'APO-NEOCARZINOSTATINE ET DU COMPLEXE APO-NEOCARZINOSTATINE/DAUNOMYCINE PAR RMN 2D DU PROTON ET MODELISATION MOLECULAIRE written by ELISABETH.. ADJADJ and published by . This book was released on 1992 with total page pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: LE TRAVAIL PRESENTE DANS CETTE THESE EST UNE ILLUSTRATION DE L'APPORT CONJOINT DE LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) ET DE LA MODELISATION MOLECULAIRE DANS L'ANALYSE CONFORMATIONNELLE DE PROTEINES EN SOLUTION ET DANS L'ETUDE DES INTERACTIONS MOLECULAIRES MISES EN JEU DANS LES PROCESSUS BIOCHIMIQUES. L'APO-NEOCARZINOSTATINE(APO-NCS), PROTEINE DONT LA MASSE MOLECULAIRE EST DE 10,7 KDA EST CONSTITUEE DE 113 ACIDES AMINES. ELLE FAIT PARTIE D'UNE FAMILLE DE PROTEINES CARACTERISEES PAR LEUR ROLE DE STABILISATION ET DE TRANSPORT TRANSMEMBRANAIRE DE CHROMOPHORES ANTIBIOTIQUES A PROPRIETES ANTITUMORALES. CEPENDANT, MALGRE UNE HOMOLOGIE DE SEQUENCE ET UNE SIMILITUDE DE STRUCTURE TRES MARQUEE PARMI LES MEMBRES CONNUS DE CETTE FAMILLE, CHACUNE DE CES PROTEINES LIE AVEC UNE GRANDE AFFINITE UN CHROMOPHORE SPECIFIQUE. L'ETUDE STRUCTURALE DE L'APO-NCS ET DU COMPLEXE NCS/DAUNOMYCINE A ETE ABORDEE PAR LES TECHNIQUES MAINTENANT CLASSIQUES DE RMN BIDIMENSIONNELLES DU PROTON. LES CALCULS DE MODELISATION MOLECULAIRE, EFFECTUES SOUS CONTRAINTES DE DISTANCES ENTRE LES PROTONS DE LA PROTEINE DEDUITES DE L'ANALYSE COMBINEE DES SPECTRES DE RMN 2D, ONT ABOUTI A LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE TERTIAIRE DE LA PROTEINE EN SOLUTION. LES RESULTATS OBTENUS METTENT CLAIREMENT EN EVIDENCE LES ZONES DE FLEXIBILITE DE LA PROTEINE. LA DEUXIEME PARTIE DE LA THESE PORTE SUR L'ETUDE DE L'INTERACTION DE L'APO-NCS AVEC LA DAUNOMYCINE, EQUIVALENT DU COFACTEUR INSTABLE ET TRES MUTAGENE DE LA PROTEINE NATIVE. LES RESULTATS OBTENUS ONT PERMIS DE LOCALISER LE SITE ACTIF ET MONTRENT QUE LA FIXATION DU CHROMOPHORE EST ESSENTIELLEMENT DETERMINEE PAR LES PROPRIETES PHYSICO-CHIMIQUES DES ACIDES AMINES DU SITE ACTIF. LE TRAVAIL REALISE OUVRE DE LARGES PERSPECTIVES D'ETUDE VERS LA COMPREHENSION DES RELATIONS STRUCTURE-FONCTION DE L'APO-NCS, CONSIDEREE COMME UN MODELE DE PROTEINE DE TRANSPORT
Book Synopsis DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES ET ETUDES DYNAMIQUES DE PROTEINES EN SOLUTION PAR RELAXATION EN RMN by : FLORENCE.. CORDIER
Download or read book DEVELOPPEMENTS METHODOLOGIQUES ET ETUDES DYNAMIQUES DE PROTEINES EN SOLUTION PAR RELAXATION EN RMN written by FLORENCE.. CORDIER and published by . This book was released on 1998 with total page 188 pages. Available in PDF, EPUB and Kindle. Book excerpt: DANS LA PREMIERE PARTIE DE CE TRAVAIL, NOUS AVONS PROPOSE LE PRINCIPE DE DIMENSIONALITE REDUITE DANS DES EXPERIENCES HETERONUCLEAIRES MULTIDIMENSIONNELLES SUR DES PROTEINES MARQUEES #1#5N/#1#3C. DEUX EXPERIENCES (3D-MQ-HNCOCA ET 3D-MQ-NOESY DOUBLEMENT FILTREE #1#5N/#1#5N ET/OU #1#5N/#1#3C) UTILISANT CE PRINCIPE ONT ETE MISES AU POINT ET EN ONT MONTRE L'INTERET POUR L'ATTRIBUTION ET LE CALCUL DE STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE PRELIMINAIRE. LA MAJEURE PARTIE DE CE TRAVAIL CONCERNE L'ETUDE DE LA DYNAMIQUE DES PROTEINES DANS LA GAMME PS-MS PAR LA MESURE DE PARAMETRES DE RELAXATION. DANS UN PREMIER TEMPS, LES PARAMETRES DE RELAXATION DES NOYAUX #1#5N CONTENANT L'INFORMATION SUR LA MOBILITE DES VECTEURS N-H DU CYTOCHROME C#2 DE RHODOBACTER CAPSULATUS ONT ETE INTERPRETES EN PARAMETRES DYNAMIQUES GRACE A L'APPROCHE DE LIPARI ET SZABO. LES MOUVEMENTS INTERNES SONT CARACTERISES PAR UN PARAMETRE D'ORDRE ET UN TEMPS DE CORRELATION INTERNE ET SONT SUPERPOSES A UN MOUVEMENT DE REORIENTATION ISOTROPE CARACTERISE PAR UN TEMPS DE CORRELATION GLOBAL. LA QUALITE DES PARAMETRES DYNAMIQUES EXTRAITS NOUS ONT INCITE A CONSIDERER UN MOUVEMENT GLOBAL ANISOTROPE, CARACTERISE PAR UN TENSEUR DE DIFFUSION D. CELUI-CI A PU ETRE CARACTERISE AVEC UNE EXCELLENTE PRECISION ET LES PARAMETRES DE MOBILITE INTERNE ONT PU ENSUITE ETRE EXTRAITS PAR CETTE APPROCHE HYBRIDE AVEC UNE PLUS GRANDE FIABILITE, METTANT EN EVIDENCE LA NATURE RELATIVEMENT COMPACTE DE CETTE PROTEINE MEME SI UNE PLUS GRANDE FLEXIBILITE EST OBSERVEE DANS CERTAINES BOUCLES. ENFIN, L'ETUDE DU VECTEUR CA-CO A ETE ENTREPRISE DANS L'OPTIQUE DE CARACTERISER L'ANISOTROPIE DES MOUVEMENTS LOCAUX, A COTE DE L'INFORMATION ISSUE DU VECTEUR N-H. DES SIMULATIONS DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE ONT PERMIS DE PROPOSER DES MODELES DE MOUVEMENTS DU PLAN PEPTIDIQUE POUR CERTAINS RESIDUS ET UNE EXPERIENCE RMN TRIPLE-RESONANCE DESTINEE A LA MESURE DE LA VITESSE DE RELAXATION CROISEE CA-CO A ETE MISE EN PLACE. CE PARAMETRE A FINALEMENT PU ETRE CONVERTI EN PARAMETRE D'ORDRE.
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